ЦИТОХРОМЫ, сложные белки (гемопротеиды), содержащие в качестве простетич. группы гем. Служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислит. фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в др. биологическое окислит.-восстановит. реакциях. Ц. найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно несколько десятков индивидуальных ЦИТОХРОМЫ, многие из которых выделены в гомогенном состоянии. Определены первичные структуры и пространственная организация многих ЦИТОХРОМЫ наиболее хорошо изучены свойства цитохрома с. В зависимости от природы гема ЦИТОХРОМЫ делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d. У ЦИТОХРОМЫ а гем имеет строение протопорфирина (см. Порфирины)и содержит формильный заместитель; ЦИТОХРОМЫ b содержит протогем (ферропротопорфирин), нековалентно связанный с полипептидной цепью; у ЦИТОХРОМЫ с боковые заместители протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью; у ЦИТОХРОМЫ d гем представлен дигидропорфирином (хлорином). Атом Fe, входящий в состав гемов Ц. и подвергающийся окислению и восстановлению, координирован 4 связями с атомами N порфириновых колец и 2 - с лигандами, принадлежащими полипептидным цепям (остатки гистидина, цистеина). Некоторые ЦИТОХРОМЫ содержат несколько одинаковых или разных гемов.
Все ЦИТОХРОМЫ ярко окрашены и имеют характерные спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении или восстановлении. В типичном спектре имеются три основйые полосы поглощения полосы в порядке убывания длин волн), по изменению которых обычно судят о степени восстановленности ЦИТОХРОМЫ
Донорами электронов для ЦИТОХРОМЫ обычно служат флавины, гидрохиноны, железо-серные белки или другие ЦИТОХРОМЫ; акцепторами - другие ЦИТОХРОМЫ или кислород (цитохромоксидазы). Некоторые ЦИТОХРОМЫ (цитохромоксидаза, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные комплексы) и не растворим в воде, другие (например, цитохром с) раств. в ней.
ЦИТОХРОМЫ реагируют с лигандами, конкурирующими с естественным координац. окружением атома Fe гемов (СО, анионы азида, цианида и др.). Связывание этих лигандов приводит к изменению спектральных свойств и инактивации ЦИТОХРОМЫ

Литература: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 2, М., 1982, с. 692-713; Keilin D., The history of cell respiration and cytochrome, Camb., 1966.

А.Д. Виноградов.

Химическая энциклопедия. Том 5 >> К списку статей