химический каталог




ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА

Автор Химическая энциклопедия г.р. Н.С.Зефиров

ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА (цитохромоксидаза, ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА), фермент класса оксидоредуктаз; катализирует конечный этап переноса электронов на кислород в процессе окислительного фосфорилирования:

Окисление цитохрома с сопровождается появлением мембранного протонного потенциала , который используется клеткой для обеспечения всех видов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь для синтеза АТФ. Фермент широко распространен как среди эукариот, так и среди прокариот. У эукариот фермент расположен во внутр. мембране митохондрий, у прокариот - в цитоплазматических мембране. Ц.- сложный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей, связанных с 4 окислит.-восстановит. центрами, 2 ионами Си2+ и 2 гемами а (см. формулу).

Молекулярная масса фермента (например, ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА из сердца быка) составляет от 180 до 200 тысяч ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА обычно существует в димерной форме и прочно ассоциирована с молекулами фосфолипидов мембран и ПАВ, использованных при ее выделении. ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА имеет характерный спектр поглощения; нм (-10-3): восстановленная форма 443 (107), 603 (23,2); окисленная форма -421 (82), 598 (11).
Железо гемов может находиться в окисленном или восстановленном состоянии и образует координац. связи с одним либо двумя аминокислотными остатками белковой цепи. В зависимости от белкового окружения гемы различаются по свойствам: один (гем а3 ), высокоспиновый, после восстановления реагирует с О2 или СО, CN. Другой (гем а), низкоспиновый, в такие реакции не вступает. Ионы меди в ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА также неравноценны. Один из них, СuА, дает сигнал в спектре ЭПР и взаимодействие с гемом a, другой, Сuв, не дает сигналов, взаимодействие с гемом а3. Число полипептидных цепей в ферменте зависит от эволюционной ступени, занимаемой организмом - источником Ц. Фермент прокариот включает 2-3 белковые цепи, эукариоты содержат ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА из 5 (соя, батат) или 7-8 субъединиц (дрожжи). У млекопитающих число субъединиц фермента возрастает до 12-13. Все полипептиды в ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА различны по структуре и имеют молекулярная масса от 5 до 57 тысяч Три наиболее крупные субъединицы (I-III; рис.). Ц. эукариот кодируются в митохондриальном геноме и синтезируются на митохондриальных рибосомах. Эти субъединицы играют главную роль в выполнении биологическое функций Ц. Они связаны со всеми окислит.-восстановит. центрами и имеют участки узнавания цитохрома с. Остальные субъединицы ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА кодируются в ядерном геноме и синтезируются в цитоплазме. Функции этих полипептидов, вероятно, связаны с регуляцией активности ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА и могут отражать также тканевую специфичность фермента. Первичная структура полипептидов наиболее изученных ферментов (бык, крыса, Saccharomyces cerevisiae)полностью известна.

Модель структурной н функциональной организации полипептидов в цитохромоксидазе из печени крысы. Римскими цифрами и буквами обозначены отдельные субъединицы фермента.
ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА- мембранный фермент. с-Домен фермента выступает из плоскости мембраны с цитоплазматических стороны на 0,50-0,55 нм; с матричной стороны выступают на 0,15-0,25 нм два домена, которые состоят из спирализованных участков полипептидных цепей и включают 8-12 и 5-8 спиралей, соответственно
Цитохром с взаимодействие с ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА, связываясь с субъединицей П. Цепочка, по которой электроны передаются к кислороду, м. б. представлена схемой: Цитохром сСuАГем а Гем а3-СuВ + О2. Перенос электрона сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в цитозольное пространство и появлением. Такой механизм позволяет отнести ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА к мембранным протонным насосам.
Для выделения ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА из митохондрий или субмитохондриальных частиц используют ПАВ, чаще всего холат или дезоксихолат натрия. Обычно чистоту ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА выражают через отношение содержания гема а к кол-ву белка. Для препаратов фермента, выделенных различные способами, этот показатель составляет 8-14 нмоль/мг. Определить точное значение этой величины пока невозможно из-за отсутствия надежных данных о числе субъединиц, действительно необходимых для функционирования фермента.
Важная характеристика ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА- ферментативная активность, которая определяется спектрофотометрически (по уменьшению поглощения ферроцитохрома с) либо полярографически (по изменению концентрации О2 в среде); она может достигать 400 моль цитохрома с на моль ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА в секунду. Активность фермента сильно зависит от количества липидов в препарате. При тщательном удалении липидов ферментативная активность резко снижается, но после добавления липидов частично восстанавливается.
ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА необходима для обеспечения жизнедеятельности всех эукариотич. и некоторых прокариотич. клетоколо Нарушение биосинтеза ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА в клетках человека приводит к их гибели. Структурные и функциональные изменения фермента являются причиной серьезных заболеваний.

Литература: Филатов И. А. [и др.], "Биоорганическое химия", 1988, т. 14, № 6, с. 725-45; Wikstrom М., Кrаb К., Saraste M., Cytochrome oxidase. A synthesis, L., 1981.

М. А. Кулиш.

Химическая энциклопедия. Том 5 >> К списку статей


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]    [обратная связь]

 

 

Реклама
сплит система электронные платы управления aeronik
donic в ярославле
RDA-766
BDI Bink Tangerine 1025

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(24.01.2017)