ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА (ацетил-КоА: орго-фосфат ацетилтрансфераза, фосфотрансацетилаза, фосфо-ацилаза), фермент класса трансферам, катализирующий перенос ацетильной группы от ацетил-кофермента А (аце-тил-КоА; см. Коферменты, Пантотеновая кислота)к остатку H₃PO₄:

Ацетил-KoA + Ортофосфат KoA + Ацетилфосфат

ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА выделена только из бактериальных источников, получена в кристаллич. состоянии. ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА играет роль связующего звена между макроэргическими (высокоэнергетическими) связями тиоловых эфиров и макроэргическими фосфатными связями. Ацетильный остаток в ацетил-КоА может быть заменен на остаток др. кислоты с короткой углеродной цепью. Такие соединение также проявляют свойства субстрата по отношению к ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

Активность ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА существенно зависит от концентрации ионов K⁺, NH⁺₄ (наибольшая при концентрации 20-80 мМ). Ионы Na⁺ и Li⁺ не проявляют активирующего эффекта, ферментативная активность ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА существенно не зависит от двухзарадных ионов. Оптимальный рН среды находится в пределах 7,4-8,2. ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА способна катализировать также реакцию арсенолиза, когда в качестве субстрата вместо ортофосфата вводят арсенат-ионы. В этом случае фосфат-ионы выступают в роли ингибитора реакции арсенолиза.

ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА используют для определения кофермента А, а также активности ацетил-КоА-зависимых ферментов. Ацетилфосфат, образующийся по катализируемой ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА реакции, взаимодействие с гидроксиламином с образованием гидроксамовой кислоты, к-рую детектируют колориметрически в виде комплекса с Fe(Ш). ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА применяют также для получения ацетил-KoA по обратной реакции.

Литература: Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, M., 1982, с. 44, 315; Lipmann F., "Harvey Lectures", 1949, v. 44, p. 99-123; Stadt-man E., "J. Biol. Chem.", 1952, v. 196, p. 535-46. А Г. Габибов.

Химическая энциклопедия. Том 5 >> К списку статей