химический каталог




ФЕРМЕНТЫ

Автор Химическая энциклопедия г.р. Н.С.Зефиров

ФЕРМЕНТЫ (от латинского fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. функции ФЕРМЕНТЫ- ускорять превращение веществ, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохимический процессы (например, реализацию ге-нетич. информации), в том числе в ответ на изменяющиеся условия.

О механизме реакций с участием ФЕРМЕНТЫ (ферментативных реакциях) см. Ферментативный катализ, Ферментативных реакций кинетика.

Структуру ФЕРМЕНТЫ изучают методами химический модификации, рентгеновского структурного анализа, спектроскопии. Ценные результаты получены методом сайт-специфичного мутагенеза, основанного на направленной замене аминокислот в белковой молекуле методами генетической инженерии. К кон. 20 в. известно и охарактеризовано около 3000 ФЕРМЕНТЫ

Исторический очерк. Начало современной науки о ФЕРМЕНТЫ (энзимоло-гии) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя. Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А. Пайеном и Ж. Персо. Им оказался ФЕРМЕНТЫ амилаза. В 1836 T. Шванн обнаружил и описал пепсин, в том же году И. Пуркин и И. Паппенгейм охарактеризовали трипсин. В 1897 братья Г. и Э. Бухнеры выделили из дрожжей растворимый препарат (так называемой зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Этим был положен конец спору Л. Пастера (он полагал, что процесс брожения могут вызывать только целостные живые клетки) и Ю. Либиха (считал, что брожение связано с особыми веществами). В кон. 19 в. Э. Фишер предложил первую теорию специфичности ФЕРМЕНТЫ В 1913 Л. Михаэлис сформулировал общую теорию кинетики ферментативных реакций. В кристаллич. виде первые ФЕРМЕНТЫ были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 (пепсин). Впервые первичная структура (аминокислотная последовательность) ФЕРМЕНТЫ была установлена У. Стейном и С. Муром в 1960 для рибонуклеазы А, а в 1969 P. Меррифилдом осуществлен химический синтез этого ФЕРМЕНТЫ Пространственное строение (третичная структура) ФЕРМЕНТЫ впервые установлено Д. Филлипсом в 1965 для лизоцима. Во 2-й пол. 20 в. каталитических активность была открыта также у некоторых РНК (их называют рибозимы).

Классификация ферментов. Исторически многим ФЕРМЕНТЫ присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой реакции. Для преодоления возникших трудностей в сер. 20 в. были разработаны классификации и номенклатура ФЕРМЕНТЫ По рекомендации Международного биохимический союза, все ФЕРМЕНТЫ в зависимости от типа катализируемой реакции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферазы, 3-й - гидролазы, 4-й - лиазы, 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функциональных групп субстратов, подвергающихся химический превращению. Подклассы, в свою очередь, делятся на подпод-классы в зависимости от типа участвующего в превращении ФЕРМЕНТЫ Каждому достаточно охарактеризованному ФЕРМЕНТЫ присваивается классификационный номер из 4 цифр, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и номер самого ФЕРМЕНТЫ Например, a-химотрипсин имеет номер 3.4.21.1.

К оксидоредуктазам относятся F., катализирующие окислит.-восстановит. реакции. ФЕРМЕНТЫ этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются ФЕРМЕНТЫ дыхания и окислительного фосфорилирования.

Трансферазы катализируют перенос функциональных групп (CH3, COOH, NH2, CHO и др.) от одной молекулы к другой.

Гидролазы катализируют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др•)•

Л и а з ы катализируют негидролитич. отщепление групп от субстрата с образованием двойной связи и обратные реакции. Эти ФЕРМЕНТЫ могут отщеплять CO2, H2O, NH3 и др.

Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в том числе цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы.

Л и г а з ы - ФЕРМЕНТЫ, катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.), как правило, сопряженное с расщеплением пирофос-фатной связи, например у АТФ.

Особенности строения ферментов. Молекулярная масса ФЕРМЕНТЫ составляет от 104 до 1010 и более. Чаще всего встречаются ФЕРМЕНТЫ с молекулярная масса 20-60 тысяч, более крупные обычно состоят из нескольких одинаковых (гомомеры) или разных (гетеромеры) субьеди-ниц, связанных между собой нековалентными связями. Субъединица может состоять из двух и более цепей, соединенных дисульфидными связями.

В первичной структуре однотипных ФЕРМЕНТЫ, выделенных даже из эволюционно отдаленных организмов, часто наблюдается определенная гомология, а некоторые участки практически остаются неизменными. Вторичная структура отличается большим разнообразием по содержанию -спиралей и -структур (см. Белки). -Структуры составляют ядро многих ФЕРМЕНТЫ, образуя "опорную" структуру. Совокупность стандартных элементов вторичных структур и специфически уложенных участков полипептидной цепи, определенным образом расположенных в пространстве, образует третичную структуру, определяющую биологическое свойства ФЕРМЕНТЫ

Третичная структура уникальна для каждого ФЕРМЕНТЫ, однако у однотипных ФЕРМЕНТЫ, даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное расположение цепей может быть сходным (например, химотрипсины и субтилизины). Часто в третичной структуре можно выделить отдельные компактные части (домены), соединенные участками полипептидной цепи. Организация в пространстве несколько субъединиц определяет четвертичную структуру ФЕРМЕНТЫ

На поверхности белковой глобулы ФЕРМЕНТЫ или, чаще, в спец. щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, называют активным центром. Он представляет собой совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. В активный центр ФЕРМЕНТЫ, кроме функциональных групп, могут входить небелковые составляющие - коферменты. Такой комплекс называют х о л о -ферментом, а его белковую часть - апоферментом. Аминокислотные остатки, входящие в активный центр, относятся к наиболее консервативным в данной группе ФЕРМЕНТЫ В активном центре можно выделить субстрат-связывающий участок и собственно каталитически активные группы ФЕРМЕНТЫ К последним, например, в подподклассе сериновых протеаз относятся функциональных группы остатков серина-195, гистидина-57 и аспарагиновой кислоты-102. Кроме того, в качестве каталитически активных групп ФЕРМЕНТЫ выступают группа SH цистеина, группа COOH глугаминовой кислоты, фенольный гидроксил тирозина и др., а также функциональных группы коферментов - никотинамидное кольцо никотинамидных коферментов (см. Ниацин), альдегидная группа (в виде альдимина) пиридоксальфосфата, тиазолино-вое кольцо тиаминпирофосфата, ионы металлов (например, Zn2+, Co2+, Mn2+) и др.

Получение ферментов. Обычно Ф. вьщеляют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологическое жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных Ф. используются методы генетической инженерии. Из исходных материалов Ф. экстрагируют солевыми растворами. Затем их разделяют на фракции, осаждая солями [обычно (NH4)2SO4] или, реже, органическое растворителями, и очищают методами гель-проникающей и ионо- обменной хроматографии. На заключит. этапах очистки часто используют методы аффинной хроматографии. Контроль за ходом очистки Ф. и характеристику чистых препаратов осуществляют, измеряя каталитических активность Ф. с применением специфических (обычно дающих цветные реакции) субстратов. За единицу количества Ф. принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях. Число единиц Ф., отнесенное к 1 мг белка, называют удельной активностью.

Применение ферментов. В неочищенном состоянии Ф. с древнейших времен используют для получения продуктов питания и выделки изделий в хлебопечении, сыроделии, виноделии, обработке кож и т. д. Достаточно очищенные Ф. применяют в производстве аминокислот и их смесей для искусственного питания, в производстве сахарных сиропов из углеводсо-держащего сырья, для удаления лактозы из молока и в производстве ряда лек. средств (некоторые очищенные Ф. сами используются как лек. средства). Особенно перспективно применение в промышлености иммобилизованных ферментов на полимерных носителях (например, для получения полусинтетич. пеницилли-нов применяют иммобилизованную пенициллинамидазу, см. также Ферментсодержащие волокна). Об использовании Ф. в химический анализе см. Ферментативные методы анализа.

Литература: Номенклатура ферментов (Рекомендации 1972), пер. с англ., M., 1979; Фершт Э., Структура и механизм действия ферментов, пер. с англ., M., 1980; Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1-3, M., 1982; Methods in enzymology, eds. S. P. Colowick, N. O. Kaplan, N. Y.- S. F.- L., 1955.

В. К. Антонов.

Химическая энциклопедия. Том 5 >> К списку статей


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]    [обратная связь]

 

 

Реклама
выучиться на холодильное оборудование
30504-11
купить термонаклейку на одежду буквы
парковые каменные скамейки заказать москва

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(28.05.2017)