ТРОМБИН (-тромбин), фермент класса гидролаз (серино-вая протеаза), катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками аргинина и лизина (обладает ограниченной субстратной специфичностью).

T. играет ключевую роль в системе свертывания крови -катализирует превращение фибриногена в фибрин, осуществляет активацию ПЮГКХВМШЕ факторов свертывания крови. (см. Протромбиновый комплекс), стимулирует активацию тромбоцитов, эндотелиальных (выстилают внутр. стенки кровеносных и лимфатич. сосудов, полостей сердца) и гладкомышеч ных клетНЙНКН T. проявляет также неферментативные (гормо-ноподобные) свойства - связывается с рецепторами лейкоцитов, стимулируя хемотаксис (направленное движение клеток, обусловленное градиентом концентрации УХЛХВЕЯЙХИ B-B).

T. вовлекается в процессы заживления ран, функционирует как сильное ангиогенное (воздействующее на кровеносные сосуды) и митогенное (стимулирует деление клеток) ЯПЕДЯРБо; участвует в ПЮГКХВМШЕ патологич. процессах, таких, как тромбозы, атеросклероз, рак и др.

Молекула T. человека (мол. м. НЙНКН 40 РШЯЪВ) состоит из двух пептидных цепей (А и Б), содержащих соответственно 36 и 259 аминокислотных остатков, связанных одной дисульфидной связью. Каталитич. участок активного центра фермента расположен в Б цепи, аминокислотная последовательность ЙНРНПНИ гомологична структуре трипсина, химотрипсина и эластазы (фермент, катализирующий гидролиз белка эластина -компонента волокна соединит. ткани). Каталитич. центр T. содержит характерный для сериновых протеаз фрагмент (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты).

Молекула T. содержит два анионсвязывающих участка, один из ЙНРНПШУ расположен вблизи ЙЮРЮКХРХВЕЯЙХУ центра и ответствен за "узнавание" фибриногена. Со вторым связываются гепарин и др. полисахариды, а также гирудин (белок, вырабатываемый слюнными железами мед. пиявок; состоит из 65 аминокислотных остатков) и клеточные мембраны.

Неполярный участок связывания, расположенный вблизи ЙЮРЮКХРХВЕЯЙХУ центра ТРОМБИН, обусловливает ОПЕХЛСЫЕЯРБЕММН расщепление ферментом субстратов, содержащих пептидные связи, образованные аргинином и лизином, непосредственно связанными с остатком пролина или Я ДПСЦХЛХ неполярными остатками аминокислот. Вблизи ЙЮРЮКХРХВЕЯЙХУ центра располагается уникальная аминокислотная последовательность , ЙНРНПЮЪ обеспечивает хемотоксич. свойства T. в отношении лейкоцитов. Аминокислотная последовательность участвует в связывании T. с клеточными рецепторами. Кроме того, T. содержит углеводную компоненту, функцион. роль ЙНРНПНИ не выяснена.

T. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы ТРОМБИН- белки плазмы крови антитромбин III (молекулярная масса НЙНКН 65 РШЯЪВ), -макроглобулин (молекулярная масса НЙНКН 725 РШЯЪВ) и некоторые др.; МЮХАНКЕЕ ингибирующим действием обладает ги-рудин.

кХРЕПЮРСПЮ: Овчинников Ю.А., Биоорганическая химия, M., 1987, с. 233-34; Fenton J. W. П, "Seminars of Thrombosis and Hemostasis", 1988, № 14, p. 234-40; там же, 1989, № 15, p. 265-68. И. П. Баскова.

Химическая энциклопедия. Том 5 >> К списку статей