ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т.ч. гидрофобных) и некоторых карбоновых кислот.

ТРИПСИН-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, который в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в ТРИПСИН Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T.

ТРИПСИН способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (например, профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов.

Молекулярная масса бычьего ТРИПСИНА 24 тысяч, рI 10,5-10,8; оптимальная каталитическая активность при рН 7,8-8,0.

Активный центр ТРИПСИНА состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в ТРИПСИН соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая кислота-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой кислоты-189, которая определяет специфичность ТРИПСИН к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитических гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

Существенной для ТРИПСИН является способность сорбировать положительно заряженные соединения и некоторые белки (ингибиторы). В этом случае ТРИПСИН теряет каталитических активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимодействие с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.

Недостаток или избыток ТРИПСИН проявляются в нарушении пищеварения. Наличие ТРИПСИН в сыворотке крови-тест при диагностике острого панкреатита. ТРИПСИН широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине-для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

Литература: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Keil В., в кн.: The enzymes, 3 ed, ed. by P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. Н.Ф. Казанская.

Химическая энциклопедия. Том 4 >> К списку статей