![]() |
|
|
ТРАНСПОРТНЫЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫТРАНСПОРТНЫЕ
РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (тРНК, трансферные
РНК, адапторные РНК), низкомолекулярные РНК, осуществляющие перенос аминокислотных
остатков к матричной РНК (мРНК) при трансляции (синтезе полипептидяой
цепи на мРНК-матрице в рибосомах). Присутствуют в цитоплазме
и митохондриях. Цитоплаз-матич. тРНК состоят из одной полирибонуклеотидной цепи,
включающей 74-95 нуклеотидных
остатков (молекулярная масса 24-31 тысяч), митохондриальные тРНК немного короче. Для всех
молекул тРНК характерно присутствие остатка фосфорной кислоты на 5"-конце (см.
Нуклеиновые кислоты) нуклеотидной цепи (фосфорилирован 5"-гидроксил),
наличие последовательности ССА—ОН (С-остаток цитидина, А-аденозина) на 3"-конце
и несколько консервативных нуклеотидных остатков, рассеянных вдоль цепи и занимающих
во всех тРНК одни и те же положения. Отличит. особенность тРНК-присутствие
в молекуле минорных нуклеозидов (миноров), общее число разновидностей которых
в разных тРНК св. 50, а в одной молекуле тРНК их доля может достигать 25%. Они
образуются путем метилирования, гидрирования и др. превращений обычных нуклеотидных
звеньев в ходе посттранскрипц. модификации тРНК под действием соответствующих
ферментов. Большинство миноров влияет на стабильность пространственной структуры
и(или) на адапторную функцию тРНК-способность каждой тРНК узнавать свой кодон
(участок мРНК из трех нуклеотидных остатков, кодирующий определенную аминокислоту;
см. Генетический код). На присоединение к тРНК аминокислот (акцепторную
функцию) миноры, как правило, не влияют. Более половины пуриновых
и пиримидиновых оснований тРНК с помощью водородных связей образуют внутрицепо-чечные
пары по принципу комплементарности (A-U, G-C, G-U; U и G-соответственно остатки
уридина и гуанозина), формируя 4 двухспиральных участка. Эти короткие спирали
чередуются с участками неспаренных оснований, в результате чего нуклеотидная
цепь образует 3 петли. Таким образом формируется вторичная структура, получившая
назв. клеверного листа (см. рис.). В ней выделяют: акцепторную ветвь (стебель,
черешок) с универсальной 3"-концевой последовательностью, служащей акцептором
(местом прикрепления) остатка аминокислоты; дигидроуридиловую ветвь (шпильку),
варьирующую по числу входящих в ее состав нуклеотидов и содержащую до 3 остатков
дигидро-уридина (DHU); антикодоновую ветвь (шпильку) с петлей в 7 нуклеотидных
остатков, в центре которой находится анти-кодон (тринуклеотид, комплементарный
кодону мРНК и обусловливающий специфичность тРНК к этому кодону); тимидилпсевдоуридиловую
ветвь, или Ty-шпильку, содержащую минорные нуклеозиды риботимидин
и псевдоури-дин. Кроме того, у всех тРНК
между Ty-шпилькой и акцепторным стеблем имеется вариабельная петля
(V-петля). Число составляющих ее нуклеотидов у различные тРНК варьирует от 3 до
20. Если петля длинная, то формируется дополнительной пятый двухспиральный участок
тРНК, как, например, у дрожжевых тРНКSer и тРНКLeu (в верхнем
индексе-условные обозначения аминокислот, к к-рым специфичны данные тРНК; букв.
обозначения см. в ст. Аминокислоты). Нуклеотидная последовательность
и вторичная структура дрожжевой алани-новой тРНК; линии между антипараллельными
участками обозначают водородные связи между комплементарными парами оснований
(р-остаток фосфорной кислоты); молекула содержит семь минорных нуклеозидов: y-псевдо-уридин,
1-инозин, Температуриботимидин. DHU-5,6-дигидроуридин, m1I-1-метили-нозин,
m1G-1-метилгуанозин, m2G-N2-диметилгуанозин:
1-акцепторная ветвь, 2-Тy-шпилька, S-V-петля, 4-антикодонная ветвь, 5-дигидроуриди-ловая
ветвь. Все тРНК имеют сходную
пространственную укладку цепи, напоминающую лат. букву L. Акцепторная и тими-дилпсевдоуридиловая
ветви расположены по одной оси, формируя непрерывную двойную спираль, состоящую
из 12 пар нуклеотидных остатков; антикодоновая и дигидроури-диловая ветви располагаются
также по одной оси, формируя вторую двойную спираль, включающую 9 пар нуклеотидных
остатков. Эти два спиральных участка располагаются под углом около 90° друг
к другу. Трехмерная структура поддерживается нековалентными связями между Ty-
и DHU-шпильками, а также др. взаимодействие, в т.ч. с ионами Mg2+. Конформация
тРНК в растворе в целом соответствует ее конформации в кристалле. Важная особенность
структуры тРНК заключается в том, что антикодон, находящийся в центре полинуклеотидной
цепи и на одном из концов "L", доступен для контактов с мРНК. В присут. АТФ, ионов Mg2+
и аминоацил-тРНК-синтетаз к группе 3"-ОН 3"-концевого аденозина тРНК
присоединяется остаток аминокислоты с образованием аминоацил-тРНК. Аминоацил-тРНК
в рибосоме с помощью антико-дона комплементарно связывается с соответствующим
ко-доном мРНК. тРНК, акцептирующие различные аминокислоты, имеют разные последовательности
оснований, благодаря чему синтетазы легко их узнают. Через взаимодействие кодон-антикодон
осуществляется перевод нуклеотидной последовательности мРНК в специфический аминокислотную
Последовательность синтезируемой полипептидной цепи. Ошибка в узнавании аминокислоты
своей тРНК при синтезе аминоацил-тРНК не может быть исправлена на последующих
этапах белкового синтеза; последовательность аминокислотных остатков в синтезируемой
полипептидной цепи определяется мРНК и аминоацил-тРНК, взаимодействующими в
рибосоме, а не природой аминокислотного остатка, связанного с тРНК. Для большинства
тРНК с короткой V-петлей важную роль при взаимном узнавании фермента и тРНК
играет антикодон, для тРНК с длинной V-петлей-двухспиральные участки. При узнавании
происходят взаимные конформационные изменения тРНК и фермента. Как правило, каждая аминокислота
имеет несколько соответствующих ей разновидностей тРНК, незначительно различающихся
по первичной структуре и называют изоакцептор-ными; их подразделяют на мажорные
(доминирующие) и минорные (малочисленные). Структурные различия обусловлены
заменами несколько нуклеотидов (или пар нуклео-тидов) в различные частях молекулы (в
т.ч. в антикодоне) и существенно не отражаются на укладке цепей. Для считывания
разных кодонов мРНК, соответствующих одной и той же аминокислоте, используются
изоакцепторные тРНК с разными антикодонами. Для многие аминокислот число соответствующих
им изоакцепторных тРНК с разными антикодонами гораздо меньше, чем
общее число кодонов (например, 24 митохондриальных тРНК достаточно для узнавания
61-62 смысловых кодонов мРНК). Из этого следует, что одна и та же тРНК может
узнавать несколько кодонов, кодирующих одну и ту же аминокислоту, но различающихся
по одному нуклеотиду. Число генов, кодирующих
тРНК для одной и той же аминокислоты, может различаться у разных организмов
более чем на порядоколо Общее число генов тРНК в различные организмах сильно варьирует
(например, у кишечной палочки Escherichia coli их около 70, у шпорцевой лягушки Xenopus
laevis около 7 тысяч, у человека св. 1 тысяч). При транскрипции (синтез РНК
на ДНК-матрице) генов тРНК с помощью фермента РНК-полимеразы III образуются
предшественники тРНК (пре-тРНК). Дальнейшее их превращение в тРНК включает ряд
ферментативных реакций, приводящих к уменьшению размеров молекул и модификации
некоторых нуклеозидов. В-генах тРНК эукариот функционально важный 3"-концевой
триплет не кодирован-он достраивается посттранскрипционно с помощью фермента
тРНК-нуклео-тидилтрансферазы. Помимо акцепторно-адапторной
функции в белковом синтезе, многие тРНК выполняют роль затравки при обратной транскрипции
(синтезе ДНК на РНК-матрице) благодаря комплементарности 3"-конца тРНК (17-20
нуклеотидов) и участка РНК ретровирусов, а также др. ретротранспозонов. На 3"-концах
РНК многие вирусов растений присутствуют тРНК-подобные структуры, обладающие акцепторной
активностью. Некоторые тРНК участвуют в биосинтезе пеп-тидогликанов (компонентов
внешний оболочки некоторых бактерий), в переносе аминокислот через внешний мембрану
клеток, в регуляции биосинтеза ряда аминокислот, в посттрансляционной модификации
белков (перенос аминокислотного остатка от аминоацил-тРНК на N-конец полипептидной
цепи под действием ферментов аминоацил-тРНК-протеин трансфераз), а также во
внутриклеточной деградации белков. Имеются данные об участии тРНК как кофактора
в реакции восстановления глутаминовой кислоты при биосинтезе хлорофилла. Успехи в
изучении структуры и функции тРНК сыграли исключит. роль в понимании общих принципов
структурной организации нуклеиновых кислот, в познании биосинтеза белков. В 1955 Ф. Крик предсказал
существование в клетках малых молекул, ковалентно связывающихся с помощью особых
ферментов с аминокислотами и участвующих в адаптации (приспособлении) аминокислот
к генетич. коду, записанному в нуклеотидной форме (так называемой адапторная ги потеза).
Такими молекулами оказались тРНК и "рН5-фер-менты", названные позднее
аминоацил-тРНК-синтетазами. тРНК открыли в 1957 М. Хоглэнд, М. Стефенсон и П.
Замеч-ник (США) и одновременно К. Огата и X. Нохара (Япония). Впервые нуклеотидную последовательность
тРНК установили в 1965 Р. Холли с сотрудниками (США) для дрожжевой тРНКАlа.
За последующие 25 лет была расшифрована первичная структура сотен тРНК из различные
организмов (бактерии, дрожжи, млекопитающие и др.). В 1974 А. Рич с сотрудниками
(США) и А. Клуг с сотрудниками (Великобритания) впервые с помощью рентгеноструктурного
анализа установили трехмерную структуру дрожжевой тРНКРhе в кристалле.
Позже трехмерные структуры некоторых др. тРНК были расшифрованы в др. лабораториях. тРНК-первые нуклеиновые
кислоты, для которых была установлена сначала первичная, а затем трехмерная структура
их молекул, что имело принципиальное значение для развития мол. биологии, химии
природные соединений и биоорганическое химии. Литература: Венкстерн ТРАНСПОРТНЫЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ В., в кн.: Итоги науки и техники, сер. Молекулярная биология, т. 18, М., 1982, с. 49-109; Киселев Л. Л., Фаворова О. О., Лав-рик О. И., Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК, М., 1984; Спирин А. С., Молекулярная биология. Структура рибосом и биосинтез белка, М., 1986; Transfer RNA: Structure, properties and recognition, eds. P. Schimmel a. o., N.Y., 1979; Transfer RNA: biological aspects, eds. D. Soil a.o., N.Y., 1980; Schulman L., "Progr. Nucl. Acids, Res. and Mol. Biol.", 1991, v. 41, p. 23, Химическая энциклопедия. Том 4 >> К списку статей |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|