ПРОЛИН (2-пирролидинкарбоновая кислота, Pro, P), молекулярная масса 115,13; бесцветные кристаллы; температура плавления L-, D- и D,L-П. соответственно 220-222, 215-220 и 205 °С (все изомеры плавятся с различные); для L-П. —85° (концентрация 4 г в 100 мл воды). ПРОЛИН хорошо растворим в воде (162,3 г в 100мл при 25 °С), ограничен-но-в этаноле (1,55 г в 100мл), ацетоне, хлороформе, не растворим в диэтиловом эфире; рК_а при 25 °С 1,99 (СООН) и 10,6 (NH); р/ 6,3.

ПРОЛИН-единственная из кодируемых аминокислот, у которой a-аминогруппа - фрагмент гетероцикла. В отличие от др. аминокислот дает желтое, а не фиолетовое окрашивание в нингидриновой реакции, с изатином дает синее окрашивание (характерная реакция на ПРОЛИН). При окислении ПРОЛИН в организме животных образуются 3- и 4-гидроксипролины, остатки которых в больших количествах (особенно 4-гидроксипролина) содержатся в коллагене. Гидролиз пептидных связей, образованных ПРОЛИН, осуществляется двумя ферментами-пролина-зой (связь с участием СООН ПРОЛИН) и пролидазой (с участием NH). Реакции по атому N пространственно затруднены. Включение остатков ПРОЛИН в пептидную цепь обусловливает ее изгибы и потому его присутствие в белках препятствует образованию a-спиральной структуры.

L-П. заменимая аминокислота. Входит в состав практически всех белков. Особенно богаты L-П. коллаген, прола-мины (семена злаков) и эластин. В организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты через ее полуальдегид (OCHCH₂CH₂CHNH₂COOH), который циклизуется в D¹-пирастворолин-5-карбоновую кислоту (отличается от ПРОЛИН двойной связью в положении 1); последняя восстанавливается в ПРОЛИН

Синтез ПРОЛИН может быть осуществлен циклизацией a, d-ди-хлорвалериановой кислоты. В спектре ПМР L-П. в D₂O химический сдвиги (в м. д.) 4,132 (положение 2 цикла), 2,35 и 2,075 (положение 3), 2,031 (положение 4), 3,41 и 3,354 (положение 5).

L-П. впервые выделен из казеина в 1901 Э. Фишером.

Мировое Произ-во 100 Т/ГОД (1982). В.В.Баев.

Химическая энциклопедия. Том 4 >> К списку статей