ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Молекулярная масса ПЕПСИН свиньи около 35 тысяч (фермент выделен в кристаллич. состоянии); молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной кислоты, образующего фосфоэфирную связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы не сказывается на ферментативных свойствах пепсина). Размеры молекулы 5,5•4,5•3,2 нм; она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой кислоты (в положениях 32 и 215).

Содержится ПЕПСИН в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. Образуется главным образом в клетках желез слизистой желудка в виде неактивного предшественника-пепсиногена, который после отщепления пептида, состоящего из 44 аминокислотных остатков, превращаются в активный фермент. ПЕПСИН наиболее устойчив при рН 5, при рН выше 6 происходит его быстрая и необратимая инактивация. Оптим. ката-литич. активность при гидролизе белков-при рН около 2, низкомолекулярный субстратов - при рН 3,5; рI 2,08 (для дефосфо-рилир. белка).

ПЕПСИН участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит. и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и керати-нов. Гидролизует синтетич. низкомолекулярный пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам.

Ингибируется ПЕПСИН эпоксидами [например, 1,2-эпокси-3-(n-нитрофенокси)пропаном] и диазосоединениями (например, метиловым эфиром N-диазоацетилнорлейцина) в присутствии ионов Cu^{2 +} . Эти ингибиторы избирательно реагируют с карбоксильной группой остатка аспарагиновой кислоты в по ложении 32 или 215. Сильный ингибитор ПЕПСИН пепстатин (пентапептид, продуцируемый штаммом Streptomyces).

ПЕПСИН применяют как лек. средство при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточностью желудка, а также в сыроделии и при определении первичной структуры белков. Определение уровня ПЕПСИН в организме используют для диагностирования некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Литература Антонов В.К., Химия протеолиза, M., 1983; BarrettA.J.. McDonaldJ K., Mammalian proteases. A glossary and bibliography, v. 1, L, 1980.

Л.Д.Румш

Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей