ПАПАЙН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз внутр. пептидных связей у белков и пептидов, а также концевые связи C(O)-NH₂, C(O)-OR и C(O)-SR этих соединений. В ряде случаев катализирует также перенос ацильных остатков (образующихся после гидролиза пепти-да) и переэтерификацию концевых эфирных групп.

ПАПАЙН выделен в кристаллич. виде из сока дынного дерева, или папайи (Carica papaya). Молекула состоит из 212 аминокислотных остатков (молекулярная масса 23406). Ее первичная и пространств. структуры установлены. Содержит три связи S—S и одну группу SH. Оптимальную каталитических активность фермент проявляет при рН 6; рI 8,75.

С наиболее скоростью ПАПАЙН катализирует гидролиз пептидных связей, образованных остатками аргинина и лизина, с меньшей - образованных остатками гистидина и глутаминовой кислоты. Связи, образованные остатком тирозина и др. аминокислот, расщепляются медленно. Гидролиз всех субстратов происходит в одном активном центре (включает остатки цистеина и гистидина), в котором зона связывания субстрата имеет протяженность, соответствующую 7 аминокислотным остаткам. Остаток цистеина активного центра избирательно взаимодействие с амидом иодуксусной кислоты, n-толуолсульфофто-ридом, иод-, бром- и хлоруксусной кислотами, b-иодпропионо-вой кислотой и ее амидом; 1,3-дибромацетон алкилирует остатки цистеина и гистидина. Ингибиторы фермента - некоторые пептиды, содержащие на конце группы C=O, окислители и ионы тяжелых металлов; активаторы - меркаптаны и др. восстановители.

ПАПАЙН применяют для обработки кож, мягчения мяса, осветления напитков, а также как лек. средство в составе препарата лекозим, применяемого в ортопедии, нейрохирургии и офтальмологии.

Литература: Антонов В. К., Химия протеолиза, M., 1983, с. 52 54, 133-34, 268; Light А. [а.о.], "Proc. Nat. Acad. Sci. USA", 1964, v. 52, № 5, p. 1276-83; G laze г А., Smith E., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 3, ed. by P.O. Boyer, N. Y.-L., 1971, p. 502-46. Ю. В. Капитанников.

Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей