МОНОАМИНОКСИДАЗЫ [амин: кислород - оксидоредукислотазы(дезаминирующие)(содержащие флавин), МАО], ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие окислит. дезаминирование алифатич. жирно-ароматические и гетероцик-лич. моноаминов по схеме:

М.-моноаминооксидаза, ФАД (флавинадениндинуклео-тид) - кофермент (см. Рибофлавин).

М.-гликопротеин, в углеводную часть которого входят остатки сиаловой кислоты и гексозаминов. Молекула фермента состоит из двух субъединиц (молекулярная масса каждой около 60 тысяч), на одной из которых находится активный центр, содержащий ФАД. В состав активного центра входят также остатки гистидина и по крайней мере 2 из 7-8 принадлежащих ферменту групп SH, которые необходимы для проявления каталитических активности. Величина рН, при которой проявляется максю каталитических активность, зависит от источника фермента и находится в области 7,5-9,0; рI 4,7-5,3. Известны первичные структуры некоторых МОНОАМИНОКСИДАЗЫ и созданы гипотетич. модели строения их активного центра.

Два основные изофермента МОНОАМИНОКСИДАЗЫ (А и Б) различаются по аминокислотному составу, мол. массе субъединиц (примерно на 3 тысяч), чувствительности к ингибиторам и по субстратной специфичности. Наиб. специфический ингибитор МОНОАМИНОКСИДАЗЫ A-N-3-(2,4-дихлорфенокси)пропил-N-метил-2-пропиниламин (хлоргилин); МОНОАМИНОКСИДАЗЫБ избирательно ингибируется М-(1-метил-2-фенилэтил)-N-метил-2-пропиниламином (депренилом). Эти ингибиторы необратимо алкилируют ФАД. Специфичность обоих ингибиторов проявляется только в низких концентрациях. Существуют также ингибиторы др. строения и механизма действия, например производные гидразина (см. Антидепрессанты). Специфич. субстраты МОНОАМИНОКСИДАЗЫ А-серотонин и норадрена-лин, МОНОАМИНОКСИДАЗЫ Б-2-фенилэтиламин и бензиламин. Обе формы МОНОАМИНОКСИДАЗЫ одинаково хорошо окисляют тирамин [2-(4-гидроксифенил)-этиламин].

М. содержится главным образом в печени, почках, мозге, тромбоцитах и плаценте млекопитающих, в печени и мозге рыб, а также в некоторых бактериях, например в кокках Sarcina luteae. Обычно фермент расположен в мембранах митохондрий в комплексе с фосфолипидами, в некоторых клетках МОНОАМИНОКСИДАЗЫ находится в мембранах эндоплазматических ретикулума и в цитоплазме. Считается, что МОНОАМИНОКСИДАЗЫ защищает организмы от воздействий биогенных аминов путем их инактивации и регулирует содержание серотонина и норадреналина в нервной ткани. Мн. продукты реакций, катализируемых МОНОАМИНОКСИДАЗЫ, также обладают биологическое активностью и способны оказывать специфический воздействие на обмен веществ.

Активность МОНОАМИНОКСИДАЗЫ чаще всего определяют с помощью аминов, меченных ¹⁴С, анализируя образование меченых альдегидов, избирательно экстрагируемых нек-рыми органическое растворите-лями; применяют также методы, основанные на определении NH₃ и Н₂О₂.

В промышлености иммобилизованные МОНОАМИНОКСИДАЗЫ используют в тир-амин-чувствительный электродах, предназначенных для контроля свежести мяса.

Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей