МИОЗИН (от греческого mys, родительный падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах около 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула МИОЗИН представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста около 160 нм, диаметр 3 нм.

Рис. 1. Схема молекулы миозина: 1-фибриллярный стержень; 2-головки.

Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет около 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей с молекулярная масса около 200 тысяч у каждой (т.называют тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи-субъединицы с молекулярная масса около 20 тысяч; на каждую головку приходится две легкие цепи. Молекулярная масса всей молекулы составляет около 480 тысяч

При расщеплении МИОЗИН кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, которые называют легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соответственно LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы МИОЗИН длиной около 80 нм и с молекулярная масса 150 тысяч НММ содержит головку МИОЗИН и часть хвоста, его длина 60-70 нм, молекулярная масса около 340 тысяч При действии папаином или при длительного воздействии трипсина от молекулы МИОЗИН отщепляются головки (так называемой субфрагменты 1, или S₁ с молекулярная масса 120 тысяч Стержневой фрагмент НММ, который отщепляется при действии папаина, называют субфрагменТом 3 (S₂).

N-Концевые части тяжелых цепей МИОЗИН располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N⁶-моно- и N⁶-триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы составляет соответственно 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных" участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого.

М. обладает АТФазной активностью; катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н₃РО₄ (это свойство МИОЗИН открыто В.А. Энгельгардтом и МИОЗИНН. Любимовой в 1939). Активный центр АТФазы МИОЗИН находится в головках и сохраняет свои каталитических свойства при их протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот.

В мышцах МИОЗИН взаимодействие с актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за соединение с актином, также находится в головке. Соединение МИОЗИН с актином в присутствии ионов Mg²⁺ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности. При низкой ионной силе в присутствии АТФ происходит реакция суперпреципитации, в результате которой актомиозиновый комплекс сжимается и освобождает воду.

Одно из основные свойств МИОЗИН-его способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных филаментов, подобных тем, в виде которых он присутствует в мышце. Нативный филамент МИОЗИН представляет собой веретенообразный агрегат диаметром около 15 нм и длиной 1500 нм. Хвосты молекул МИОЗИН упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на поверхности. В центре филамента молекулы МИОЗИН агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головоколо По обеим сторонам от центра филамента молекулы МИОЗИН агрегированы полярно (хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул МИОЗИН

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (молекулярная масса 67 тысяч) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимодействие с F-актином молекула тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (молекулярная масса 37 тысяч), тропонина I (молекулярная масса 25 тысяч) и тропонина С (молекулярная масса 20 тысяч). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са²⁺ , тропонин I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином.

Мышечные волокна построены из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром около 1000 нм, в которых чередуются светлые и темные диски (соответственно I и А-диски; рис. 2). В середине диска I расположена пластинка Z, которая пронизывает все мышечное волокно, удерживая миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними пластинками Z (так называемой c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной оси мышцы,-филаменты актина и миозина.

Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина).

Сокращение мышцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов МИОЗИН (рис. 3) благодаря периодической присоединению головок МИОЗИН к актино-вым филаментам и сгибания молекулы МИОЗИН в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов МИОЗИН и актина и возвращения филаментов в исходное положение.

Такой цикл инициируется поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, который обусловливает выброс Са²⁺ из саркоплазматических ретикулума (сложная система ограниченных мембранами пузырьков, трубочек и так называемой цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са²⁺ связываются с тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует образованию контактов между головками МИОЗИН и актином. Когда состояние возбуждения заканчивается, Ca²⁺-Mg²⁺-АТФаза саркоплазматических ретикулума обусловливает обратный поток Са²⁺ во внутр. пространство ретикулума. Когда концентрация Са²⁺ достигает достаточно низкого уровня, контакты между головками МИОЗИН и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ на МИОЗИН

Рис. 3. Схема поперечнополосатой мышцы в покое (а)и при ее сокращении (б); 1 - филаменты миозина; 2 - фи ламенты актина.

Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей