![]() |
|
|
МИОЗИНМИОЗИН (от греческого
mys, родительный падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в
мышцах около 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула
МИОЗИН представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном
конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста около 160 нм, диаметр 3 нм. Рис. 1. Схема молекулы
миозина: 1-фибриллярный стержень;
2-головки. Головки имеют грушевидную
форму: длина их составляет около 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте
прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей
с молекулярная масса около 200 тысяч у каждой (т.называют тяжелые цепи), закрученные спирально
одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие
цепи-субъединицы с молекулярная масса около 20 тысяч; на каждую головку приходится две легкие
цепи. Молекулярная масса всей молекулы составляет около 480 тысяч При расщеплении МИОЗИН кратковременным
действием трипсина образуются два фрагмента, которые называют легким и тяжелым меромиозинами
(обозначаются соответственно LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой
части молекулы МИОЗИН длиной около 80 нм и с молекулярная масса 150 тысяч НММ содержит головку
МИОЗИН и часть хвоста, его длина 60-70 нм, молекулярная масса около 340 тысяч При действии папаином
или при длительного воздействии трипсина от молекулы МИОЗИН отщепляются головки (так называемой
субфрагменты 1, или S1 с молекулярная масса 120 тысяч Стержневой
фрагмент НММ, который отщепляется при действии папаина, называют субфрагменТом 3 (S2). N-Концевые части тяжелых
цепей МИОЗИН располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых
цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N6-моно-
и N6-триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы
составляет соответственно 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных"
участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого. М. обладает АТФазной активностью;
катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н3РО4
(это свойство МИОЗИН открыто В.А. Энгельгардтом и МИОЗИНН. Любимовой в 1939). Активный
центр АТФазы МИОЗИН находится в головках и сохраняет свои каталитических свойства при их
протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа
лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой
и аспарагиновой кислот. В мышцах МИОЗИН взаимодействие с
актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с
а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за
соединение с актином, также находится в головке. Соединение МИОЗИН с актином в присутствии
ионов Mg2+ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности.
При низкой ионной
силе в присутствии АТФ происходит реакция суперпреципитации, в результате которой актомиозиновый
комплекс сжимается и освобождает воду. Одно из основные свойств МИОЗИН-его
способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных
филаментов, подобных тем, в виде которых он присутствует в мышце. Нативный филамент
МИОЗИН представляет собой веретенообразный агрегат диаметром около 15 нм и длиной
1500 нм. Хвосты молекул МИОЗИН упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу
в виде выступов, регулярно расположенных на поверхности. В центре филамента молекулы
МИОЗИН агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая
головоколо По обеим сторонам от центра филамента молекулы МИОЗИН агрегированы полярно
(хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул МИОЗИН В механизме мышечного сокращения
важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого
(молекулярная масса 67 тысяч) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных
по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка.
В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую
двойным лучепреломлением. При взаимодействие с F-актином молекула тропомиозина укладывается
в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет
собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (молекулярная масса 37 тысяч), тропонина
I (молекулярная масса 25 тысяч) и тропонина С (молекулярная масса 20 тысяч). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой
Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са2+ , тропонин
I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином. Мышечные волокна построены
из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром около 1000 нм, в которых
чередуются светлые и темные диски (соответственно I и А-диски; рис. 2). В середине диска
I расположена пластинка Z, которая пронизывает все мышечное волокно, удерживая
миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними
пластинками Z (так называемой c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри
миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной
оси мышцы,-филаменты актина и миозина. Рис. 2. Схема продольного
разреза участка миофибриллы (1
-диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана
схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити
миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина). Сокращение мышцы осуществляется
в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов МИОЗИН (рис. 3) благодаря
периодической присоединению головок МИОЗИН к актино-вым филаментам и сгибания молекулы
МИОЗИН в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов).
Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов МИОЗИН и актина
и возвращения филаментов в исходное положение. Такой цикл инициируется
поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, который обусловливает
выброс Са2+ из саркоплазматических ретикулума (сложная система ограниченных
мембранами пузырьков, трубочек и так называемой цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл
и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са2+ связываются с
тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого
белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует
образованию контактов между головками МИОЗИН и актином. Когда состояние возбуждения
заканчивается, Ca2+-Mg2+-АТФаза саркоплазматических ретикулума
обусловливает обратный поток Са2+ во внутр. пространство ретикулума.
Когда концентрация Са2+ достигает достаточно низкого уровня, контакты
между головками МИОЗИН и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая
энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ
на МИОЗИН Рис. 3. Схема поперечнополосатой
мышцы в покое (а)и при
ее сокращении (б); 1 - филаменты миозина; 2 - фи ламенты
актина.
Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|