МИОГЛОБИН (от греческого mys, родительный падеж myos- мышца и лат. globus-шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О₂ и передающий его окислит. системам клетки.

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (молекулярная масса 17800), которая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости МИОГЛОБИН ("кармане") помещается гем, который связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит главным образом из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой кислот, глута-мина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.

Атом железа тема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир. высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe^{2 +} , спиновое число 2), в гексакоординир. высокоспиновом феррисостоя-нии (метмиоглобин, Fe^{3 +} , 6-й лиганд Н₂О, спиновое число ⁵/₂) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соответственно Fe²⁺ и Fe³⁺ , спиновое число О и ¹/₂). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимодействии атома железа тема с нек-рыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О₂, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN^-, N^-₃ и ими-дазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН^-, NO^-₂, NCS^-).

Связывание лигандов сопровождается конформационные изменениями белка, и, наоборот, конформационные изменения вблизи тема изменяют его электронное состояние и реакционное способность (т.называют электронно-конформационные взаимодействие). Функция МИОГЛОБИН запасать О₂ в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe²⁺ обратимо связывать молекулу О₂ с образованием оксимио-глобина.

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О₂, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О₂ резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя тема, предохраняет Fe²⁺ от окисления при его взаимодействие с О₂ и регулирует величину сродства к О₂. При одном и том же теме и способе его связывания с белком константа равновесия реакции оксимио-глобиндезоксимиоглобин + О₂ для МИОГЛОБИН из разных организмов изменяется в пределах от 0,2^.10⁶ до 2,2^.10⁶ М^-1 (давление О₂, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями.

В больших кол-вах МИОГЛОБИН содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соответственно 3,5 и 7,7% от массы тела).

М. кашалота был первым белком, для которого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.

Химическая энциклопедия. Том 3 >> К списку статей