ЛЕКТИНЫ (от латинского lego - выбираю), белки, обладающие свойством специфично и обратимо связывать углеводы или их остатки в биополимерах (например, в гликопротеинах). Широко распространены в живой природе. В зависимости от источника получения различают бактолектины, миколектины, фитолектины и зоолектины. Структура молекул ЛЕКТИНЫ весьма разнообразна. Их молекулярная масса находится в пределах от 5 до 400 тысяч; молекулы содержат от 1 до 20 субъединиц. Большинство ЛЕКТИНЫ - гликопротеины, многие содержат координационно связанные Са²⁺ и Мn²⁺ , которые необходимы для проявления биологическое активности. Для некоторых ЛЕКТИНЫ известна пространств. структура. Впервые она была изучена у конканавалина А, выделенного из растения канавалия мечевидная. Его молекула построена из четырех одинаковых полипептидных цепей с молекулярная масса около 26 тысяч В каждой цепи находится по одному иону Са²⁺ и Mn²⁺ и один центр связывания углевода. Ряд ЛЕКТИНЫ (например, рицин) обладает высокой токсичностью. ЛЕКТИНЫ дают ряд характерных иммунологич. реакций: агглютинацию (склеивание) клеток, в том числе эритроцитов (отсюда синоним ЛЕКТИНЫ - фитогемагглютинины, который используют обычно применительно к ЛЕКТИНЫ фасоли), преципитацию (осаждение) гликопротеинов и полисахаридов, подавление активности ЛЕКТИНЫ гаптенами (углеводами). Некоторые ЛЕКТИНЫ вызывают избирательную агглютинацию злокачеств. опухолевых клеток, что указывает на различие в структуре поверхностей последних и нормальных клетоколо Классифицируют ЛЕКТИНЫ в зависимости от специфичности их взаимодействие с различные остатками моносахяридов. Среди последних различают 4 основные группы с разным положением групп ОН при атомах С-3 и С-4 в пиранозном цикле:

К 1-й группе относится, например, остаток L-фукозы, ко 2-й - D-галактозы, к 3-й - D-маннозы и D-глюкозы, к 4-й - L-ксилозы. Известные ЛЕКТИНЫ дифференцируют первые 3 группы углеводов; ЛЕКТИНЫ, специфичные к углеводам, содержащим остатки 4-й группы моносахаридов, не найдены. Особенно важна тонкая углеводная специфичность ЛЕКТИНЫ, т.е. сродство их к сложным углеводным структурам, которые встречаются в природе. Примеры таких структур и специфичных к ним ЛЕКТИНЫ приведены в таблице.

* Углеводная детерминанта (она подчеркнута) представлена в составе углеводной цепи; Gal - галактоза, GalNAc - N-ацетилгалактозамин, GlcNAc - N-ацетилглюкозамин, Маn - манноза, Fuc - фукоза, NeuNAc - N-ацетилнейраминовая кислота, X - остаток маннозы, глюкуроновой или мураминовой кислоты, R - несущественная для распознавания часть углеводной цепи, Asn - остаток аспарагина в гликопротеине.

Считается, что ЛЕКТИНЫ растений выполняют функции запасного и связующего материала семян; осуществляют транспорт углеводов и защиту от бактерий и грибов, участвуют в распознавании и прикреплении бактерий-симбионтов (например, азотфиксирующих бактерий) к корневым волоскам растения-хозяина. Предполагают, что зоолектины участвуют в механизмах клеточного взаимодействия и узнавания, связывания и удаления из кровотока деградированных гликопротеинов. Важнейшие источники ЛЕКТИНЫ - семена растений, особенно бобовых (в последних их содержится 2-10% от общего кол-ва белков). Для выявления ЛЕКТИНЫ, как правило, используют реакцию агглютинации интактных или модифицир. эритроцитов. Очистку ЛЕКТИНЫ осуществляют так же, как и др. белков, в том числе с помощью аффинной хроматографии, используя в качестве сорбентов полисахариды, гликопротеины и синтетич. углеводы, иммобилизованные на носителе. ЛЕКТИНЫ применяют для аффинной очистки гликопротеинов и гликолипидов, при исследовании структуры углеводных цепей, для изучения распределения и структуры углеводных детерминант поверхности клеточных мембран, для стимуляции лимфоцитов (конканавалином А, фитогемагглютинином фасоли и нек-рыми др. ЛЕКТИНЫ), а также для диагностики групп крови и выявления групповых детерминант в гликопротеинах биологическое жидкостей.

Химическая энциклопедия. Том 2 >> К списку статей