химический каталог




КОЛЛАГЕН

Автор Химическая энциклопедия г.р. И.Л.Кнунянц

КОЛЛАГЕН (от греческого kolla-клей и -genes - рождающий, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит, ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечивающий ее прочность. КОЛЛАГЕН, или тропоколлаген, - наиболее распространенный белок животного мира; у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула КОЛЛАГЕН (молекулярная масса около 300 тысяч, длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех так называемой а-цепей (молекулярная масса около 100 тысяч), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали a -цепи содержит три аминокислотных остатка. Три a -цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая a -цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. КОЛЛАГЕН-один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НО—Pro), а также 5-гидроксилизина (НО—Lys); на них приходится около 21% от всех аминокислотных остатков. Уникальная особенность КОЛЛАГЕН-многократно повторяющаяся последовательность в a -цепях триплетов аминокислот глицин—X—Y (X, Y-остаток любой a -аминокислоты, кроме глицина), создающая конформационные основу для спирализации a -цепей. Триплетная последовательность составляет около 90% всей a -цепи и расположена в ее центральное части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (так называемой телопептиды). Описано 5 основных и около 10 "минорных" типов КОЛЛАГЕН, различающихся по первичной структуре a -цепей. КОЛЛАГЕН- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в основные в виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НО—Lys. Моносахариды представлены D-галактозой, которая связана с остатком аминокислоты b -гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана a -1 : 2 - связью с D-галактозой. Стабилизация молекулы КОЛЛАГЕН осуществляется благодаря электростатич. и гидрофобным взаимодействием, а также водородными и ковалентными поперечными связями между a -цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО - группой НО—Pro; возможны также связи с участием Н2О. Ковалентные связи между a -цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино-6-оксогексановой или 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой кислот, которые образуются соответственно из остатков лизина или 5-гидр-оксилизина. Сшивки a -цепей соседних молекул КОЛЛАГЕН осуществляются в результате образования альдиминов путем взаимодействие остатков 6-оксогексановых кислот с группой NH2 лизина или 5-гидроксилизина (см. Модификация белков). В КОЛЛАГЕН обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 a -цепи соседних молекул. Нативный КОЛЛАГЕН плохо растворим в воде при рН около 7. При умеренном нагревании в водных растворах КОЛЛАГЕН денатурирует с разрывом нековалентных связей - a -цепи расплетаются, "плавятся" с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры ( b -частицы) или тримеры ( g -частицы), которые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником КОЛЛАГЕН в организме является проколлаген (синтезируется в основные в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы которого состоят из трех про- a -цепей с молекулярная масса 140 тысяч-180 тысяч Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (так называемой пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном "созревании" КОЛЛАГЕН В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи S—S, стабилизирующие молекулы проколлагена. Биол. роль КОЛЛАГЕН определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), которые выполняют главные опорно-механические функции в различные типах соединит. ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту". В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, которые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из основные компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), КОЛЛАГЕН участвует в межклеточном взаимодействие, оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из КОЛЛАГЕН желатин (он легко образует студни) используют в пищевая промышлености, при изготовлении фотографич. материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и функции КОЛЛАГЕН-ключевое звено ряда заболеваний соединит. ткани (так называемой коллагеновых болезней). Лит.. Мазуров В. КОЛЛАГЕН, Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974; Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. КОЛЛАГЕН, 1977; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983. A. E. Бсрман.

Химическая энциклопедия. Том 2 >> К списку статей


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]    [обратная связь]

 

 

Реклама
микроавтобус на 30 мест
радиотелефоны Панасоник
сумочницы металлические
ну погоди елка подарок

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(21.09.2017)