КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ, ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролитич. отщепление С-концевых аминокислотных остатков в молекуле белков и пептидов. Наиб. изучены два типа КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ, которые различаются по специфичности К типа А (молекулярная масса 34,4 тысяч, состоит из 307 аминокислотных остатков) отщепляет от пептидов все С-аминокислотные остатки, за исключением аргинина, лизина, пролина и гидроксипролина К типа В (молекулярная масса 34 тысяч, состоит из 300 аминокислотных остатков) отщепляет только С-концевые остатки аргинина и лизина Оба фермента проявляют макс. каталитических активность при рН 7,5. Установлены их пространственная и первичная структуры. Активный центр ферментов имеет форму кармана, в полости которого находится атом Zn. В активный центр входят также остатки глутаминовой кислоты, тирозина и аргинина. Функция последнего в механизме катализа - связывание С-концевой карбоксильной группы. Необратимые ингибиторы обеих КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ - вещества, образующие комплексные соединения с металлами (например, 1,10-фенантролин, 8-гидроксихинолин), конкурентные ингибиторы (вытесняются из молекулы фермента субстратом) для КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ типа А и В - соответственно фенилпропионовая и e -аминокапроновая кислота. КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ типа А и В продуцируются в виде проферментов поджелудочной железой человека и животных. В двенадцатиперстной кишке под действием трипсина проферменты образуют активные формы КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ Известна также КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ типа С, которая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ типа N (ее каталитических активность оптимальна при рН 7), сходная по субстратной специфичности с КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-концевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ используют для определения последовательности С-концевых аминокислот в белках и пептидах.

Химическая энциклопедия. Том 2 >> К списку статей