ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА [L-глутамат: аммиак лигаза (образующая АДФ)], фермент класса лигаз, катализирующий в присутствии ионов двухвалентных металлов включение NH₃ в органическое соединение:

HOOCCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + NH₃ + АТФH₂NCOCH₂CH₂CH(NH₂)COOH + АДФ + Н₃РО₄, где АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ-аденозиндифосфат.

Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субъединиц с молекулярная масса 42-65 тыс., расположенных в два слоя. Оптим. каталитических активность в присутствии Mg²⁺ при рН 7-8, а с Mn^{2 +} -при рН 5-6. Активный центр содержит остатки гистидина и цистеина; ингибируют активный центр L-мeтиoнин-S-cyльфoкcимин и n-хлормеркурбензойная кислота. Аллостерич. ингибиторы (понижают скорость ферментативной реакции, не взаимодействуя с активным центрем)-цитозинтри- и аденозинмонофосфат (АМФ), триптофан, глицин. Аллостерич. активаторы - некоторые кетокислоты. ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА содержится во всех организмах. В клетках листьев существует в виде двух форм (изоферментов). Одна из них находится в хлоропласте, другая - в цитоплазме. В бактериях семейств Enterobacteriaceae и Rhizobiaceae при избытке в среде NH₃ фермент инактивируется (аденилируется):

Г. + АТФ -> ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА ~ АМФ + ПП,

где ПП-пирофосфорная кислота. Аденильный остаток в ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА~АМФ присоединяется к группе ОН остатка тирозина. Связь между АМФ и ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА макроэргическая. Снижение уровня NH₃ в среде вызывает деаденилирование и активацию ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА: Г.- АМФ + Н₃РО₄ -> Г + АДФ.

Обе реакции катализирует фермент глутаминсинтетаза-аденилилтрансфераза. У бактерий и синезеленых водорослей ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА, по-видимому, принимает также участие в регуляции синтеза ряда ферментов, в том числе нитрогеназы (см. Азотфиксация).

Химическая энциклопедия. Том 1 >> К списку статей