химический каталог




Молекулярная биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

вами от А до Н (считая от N-конца цепи); внутри каждого а-спирального участка остатки нумеруются от 1 до п. Межспиральные, неупорядоченные, участки обозначаются АВ, CD и т. д., концевые участки — NA и НС [109]. Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру: она состоит из четырех глобул — двух, обозначаемых а, и двух, обозначаемых р. Строение каждой глобулы весьма сходно со строением Mb.

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [110—113]. «Внутренность» молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух сс-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном рН, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [114]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [111]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков.

Таблица 4.12

Таким образом, исследование миоглобина и гемоглобина подтверждает основное положение, изложенное в предыдущем параграфе, а именно, важнейшее значение гидрофобных взаимодействий, приводящих к образованию неполярного ядра глобулы.

Вместе с тем в этих исследованиях выявляются важные особенности спиральных участков белковой цепи в глобуле. Анализ участков А, В, Е, G и Н а-спиралей свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных аминокислотных остатков [111]. Спиральные последовательности ориентированы в глобуле таким образом, что эти остатки оказываются расположенными именно в ядре глобулы. Спирализация полипептидной цепи термодинамически выгодна для целого ряда аминокислотных остатков, так как она обеспечивает насыщение водородных связей. Но а-спирализация (равно как и образование р-форм) определяется, вместе с тем, и гидрофобными взаимодействиями. Иными словами, вторичная структура стабилизуется пространственной структурой (третичной структурой) белка.

Птицын рассмотрел влияние гидрофобных взаимодействий на степень спиральности полипептидной цепи [101]. Имеется ряд данных, свидетельствующих об этом влиянии на структуру синтетических полиаминокислот. Фасман проанализировал стабильность таких полимеров по отношению к действию дихлор- и дифторук-сусной кислот и показал, что стабильность поли-Ь-метионина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-лейцина значительно выше, чем у поли-Ь-карбобензокси-Ь-лизина (— (СН2) 4—NH—COO—СН2—С6Н5) п и поли-у-бензил-Ь-глутамата (—(СН2)2—СОО—СНг—CeHgJn [115]. Включение неполярных боковых групп в водорастворимые полипептиды увеличивает стабильность их спиральных конформации. Это подтверждается данными для ряда других синтетических полипептидов [116—120].

Солевые связи в белках также стабилизируются водным окружением, так как при их образовании освобождаются ориентированные молекулы воды, окружающие заряженные группы. Тем самым появление солевой связи сопровождается увеличением энтропии воды. Этот выигрыш в свободной энергии более значителен, чем ее выигрыш, определяемый кулоновым взаимодействием зарядов [87]. Однако воздействие воды на солевую связь отлично от гидрофобного взаимодействия — солевые связи усиливаются, а гидрофобные ослабляются при добавлении неводных растворителей [101].

Рентгенографические исследования других белков подтверждают изложенные представления о влиянии водного окружения на глобулярную структуру.

Таким образом, физическая природа взаимодействий, формирующих глобулу, более или менее ясна. Однако если не считать весьма грубых оценок, проблему теоретического расчета глобулярной структуры никоим образом нельзя считать решенной. Тем не менее сделаны серьезные попытки таких расчетов.

Шерага рассмотрел теоретические аспекты проблемы глобулы [4, 121] в предположении, что нативная конформация поли-пептидиой цепи в растворе отвечает минимуму функции, равной сумме потенциальных энергий всех внутримолекулярных взаимодействий и свободной энергии всех взаимодействий белка с растворителем. Принято считать, что нативной конформаций глобулы соответствует минимальная свободная энергия (см. [122]). Тру

страница 83
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Молекулярная биофизика" (4.80Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
снять бокс для хранения вещей
выпрямление вмятин на авто без покраски москва
электропривод аsо-ro3.fцена
рейтинг массажных курсов в москве

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)