химический каталог




Молекулярная биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

тор А и каждый из двух протомеров содержит по три активных центра — по одному для 5, / и А. Считая для простоты, что димер имеет сродство к / только в Г-состоя-нии, и к Л — только в /^-состоянии, получаем при g <С 1 функцию насыщения фермента субстратом

где

L'-L (1+//*')2 (7 70)

Ретеротропное взаимодействие АСЭ влияет на Y(S). Инги-<батор повышает кооперативность, активатор ее уменьшает.

Модель МУШ обобщена в работе Котани [73], рассматривающей непрерывное распределение белка по конформациям и независимое изменение конформации каждой субъединицы (см. также [74]).

В случае положительной кооперативности модели прямой и косвенной кооперативности могут привести к эквивалентным результатам [33]. Однако в отличие от модели МУШ, модель прямой кооперативности может описывать и отрицательную кооперативность, т. е. уменьшение сродства к лиганду по мере насыщения активных центров.

Кошланд, Немети и Филмер [75] рассмотрели прямую кооперативность в тетрамерном белке. Если тетрамер имеет форму тетраэдра, то попарные взаимодействия четырех субъединиц одинаковы. Если тетрамер имеет форму квадрата, то каждая субъединица взаимодействует лишь с двумя соседними, но не по диагонали. Допустим, что каждая субъединица может находиться в двух конформациях А и В, из которых только В связывает лиганд. Функция насыщения для квадратной модели имеет вид

у К\в* + {К\в + ZK2ABKBB) х" + ЪК\вК2ввх* + к*ввх*

1 + 1К\вх+ (2К*АВ + *К2АВКВВ) х'2 + Щ2АВК%вх'Ъ + КввхА '

где КАВ И КВВ — константы взаимодействия между субъединицами в соответствующих конформациях (КАА = 1). В значение

\ — i

k.f kjS

} 1

эффективной концентрации лиганда х'

р ^ р входят как множители константа срод' 5 v ства лиганда к субъединице и констанk}S

та равновесия двух конформаций субъединицы. Y{xf) при КВВ!КАВ<\ имеет вид кривой с промежуточным

Fo < ^ F8 плато, при КВВ!КАВ> 1— S-образную

5 форму (см. также [76, 77]).

Рис. 7.30. Схема реакции по Наличие четвертичной структуры

Рабину. аллостерических ферментов определяет возможность их диссоциации под действием субстратов и АСЭ. Это действительно было обнаружено для ряда ферментов. Диссоциация обусловливает ал-лостерические взаимодействия, определяемые смещением равновесия между олигомерными формами АСФ под действием АСЭ. Эти эффекты проявляются в кооперативной кинетике. Их теория была развита в работах Курганова (см. [67, 78—80].

Четвертичная структура АСФ непосредственно наблюдается с помощью электронной микроскопии [81].

В принципе особенности на кривой v(S) могут возникать не в результате кооперативного взаимодействия субъединиц, но вследствие неравновесных конформационных свойств фермента. Допустим, что молекула фермента, переработавшая субстрат в продукт, выходит из реакции в активном конформационно измененном состоянии. Если время возвращения в исходное невозмущенное состояние превышает время между встречами фермента с субстратом или того же порядка, то кинетика будет имитировать кооперативную. Соответствующая модель была предложена Рабином [82] (см. также более позднюю работу [83]). Схема процесса показана на рис. 7.30. Здесь F0 — свободная от субстрата молекула фермента в исходной конформаций, F\ — неактивный комплекс фермент — субстрат, F2 — активный комплекс, F3— свободный фермент в активной конформации. Кинетические уравнения имеют вид

Fl = k.SFo - (Л„! + к2) Fx + k_2F2t

F2 = k2Fx - {к-2 + fc-з + *4> F2 + kzSF,,

F3= (k-s-\-k4)F2-(k3S + k5)F3. J

(7,72)

Скорость реакции v = kAF2. Стационарное решение при условии

Е = F0 + Fx + F2 + F3 = const записывается следующим образом: р = A^^S (ft3S + А5) ? t*i №-2 + *2> feS + к5) S +

+ [*-i*-2*a + (fc-з + ^4)^5] 5 + + + А2) (*-з + А4) *5 + A_iA-2fcB}-1- (7»73) Эта функция имеет такой же вид, как и (7,60), т. е.

AS* + BS ( .

и, следовательно, может обладать особенностями. «Кооператив-ность» исчезает при йг3 — 0. В этом случае v не зависит от ks. При къ = 0 кооперативность также отсутствует и скорость реакции не зависит от A3. Она, естественно, обращается в нуль и при &2 = 0 и при &4 = 0. S-образная кривая скорости может возникать при этом механизме независимо от наличия четвертичной структуры. Тем не менее значительные изменения четвертичной структуры при оксигенации гемоглобина (см. стр. 430) указывают на непосредственную ее роль в кооперативном поведении белка.

Приведенный расчет имеет лишь иллюстративное значение. Неравновесные ферментативные процессы требуют специального исследования.

С явлением аллостеризма, с кооперативными свойствами олигомерных белков, играющих регуляторную роль, приходится, по-видимому, встречаться во многих биологических процессах. Есть основания думать, что аллостерическими свойствами обладают функциональные белки мембран и сократительные белкя. Аллостеризм представляет собой важнейший механизм обратной связи на молекулярном уровне.

§ 7.6. КИНЕТ И < А СЛОЖНЫХ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ

Решение кинетических задач для сложных химических реакций, в

страница 165
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Молекулярная биофизика" (4.80Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
ти фест концерт нижний новгород
матрас 210х100
футбольный мяч бразука купить в спортмастере
стихи для спонсоров школы

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(18.10.2017)