химический каталог




Биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

региб, но пе максимум.

Таким образом, наличие особенностей на кривых v(S)1 Y(S) в стационарных (соответственно, равновесных) условиях указывает на кооперативность. Отсутствие таких особенностей еще не означает, что кооперативности нет.

Другая модель — модель косвенной кооперативности — была предложена Моно, Уайменом и Шанжё (модель МУШ). Молекула белка моделируется олигомером, состоящим из двух или

3

Ряс. 6.15. Возможные структуры изологпчного (1) я гетерологичного (2) димеров и гетерологичного полимера (3)

большего числа идентичных субъединиц — протомеров, занимающих эквивалентные пространственные положения. Тем самым, молекула обладает определенной симметрией. Она может быть построена изологично или гетерологично; в последнем случае возможна и большая длина олигомера (рис. 6.15). Каждому ли-ганду (субстрату или модификатору) отвечает один активный центр протомера.

Предполагается, что олигомер как целое может находиться в двух или нескольких конформационных состояниях. Сродство к лиганду меняется при изменении состояния олигомера. Такая система кооперативна. Без ограничения общности рассмотрим димер, который может находиться в двух состояниях, обозначаемых R и Т. В каждом из этих состояний димер способен присоединить 0, 1 или 2 молекулы лиганда S. Следовательно, число различных состояний димера равно шести: R00, Rw = R0i, Riu T00j Ti0 = T0I, Tn. Условия равновесия имеют вид

Л10 = 2R00S/KRF Rn = l/2R10S/KR - RQQS2/K2Rt (6.55)

~ 2Г005/?т-» Tu = L/2T10S/KT = TQQS2/KT*

Здесь KR и КТ — константы диссоциации для S в состояниях -й и Г, L — константа равновесия для перехода R** Т в отсутствие S. Общая концентрация фермента постоянна:

R00 + Ri0 + Rti + Ты + Г» + Ttl = Е. (6.56)

Функция насыщения фермента субстратом имеет вид

У =

R

+ 2*n + 7io + 27n

2(R 4-Я 4-Д 4-Т 4-Г 4~ Т \

V 00 ~ 10 ~ 11 ~ 00 ~ 10 ~ 11/

Кп (1 + Lg) (1 + Lg2)-^ + S2

К% (1 + Lg) (1 + Lg2)~i -f 2KR (1 + Lg) (1 + Lg2)_1S + S

2

(6.57) 201

где g = KR/KT. ^Кривая Y(S) имеет перегиб. При g=l или при L, стремящемся к нулю или бесконечности, кооперативность исчезает и последнее соотношение вновь обращается в выражение для изотермы Ленгмюра

Y-K^fs- (6-58)

Соответствующее выражение для скорости реакции превращения субстрата, полученное из условий равновесия, имеет вид

l + xLga Кп (1 + v.Lg) (l + KLg2)~ls + S3

V~~ 1 + Lg2 K% (1 + Lg) (1 + L/)"1 + 2KR (1 + Lg) (1 + Lg2)-lS+S2f

(6.59)

где k — константа скорости для состояний /?10 и R1U а хк —

ДЛЯ СОСТОЯНИЙ Tib и Тц.

Кооперативность в модели МУШ косвенная, так как присоеS

HHeHHe лиганда вызывает сдвиг равновесия конформации. При бобщении уравнения (6.57) на систему с п протомерами получаем

Y L(i+ ,*,-+(!+„• ' 1*Щ

где x = S/Kr.

(6.61)

При gi + ж

X

L + (1 -f xf:

f « 2Ara? r l + x 8. (6.62)

Допустим, ято наряду с субстратом 5 на димер действуют ингибитор / и активатор А и каждый из двух протомеров содержит по три активных центра — по одному для S, I и А. Считая для дростоты, что димер присоединяет / только в Т-состоянии и А — только в /?-состоянии, получаем при g < 1 Функцию насыщения фермента субстратом

: 7™ХТЦТ7Г (6-63)

где L' = L(lJrUKI)*(l + A/KA)-\ Ингибитор повышает косвенную кооперативность, активатор ее уменьшает.

Если кооперативность положительна, т. е. присоединение ли-ганда активирует фермент, модели прямой и косвенной коопе-ративности могут приводить к эквивалентным результатам. Однако, в отличие от модели МУШ, модель прямой кооперативно-сти может описывать и отрицательную кооперативность, т. е. уменьшение сродства к лиганду по мере насыщения активных центров (Копхланд).

Умбаргер в 1956 г. обнаружил существование последовательных ферментативных реакций, в которых конечный метаболит влияет на активность фермента, катализирующего первую реакцию последовательности. Сейчас известно множество таких систем, называемых аллостерическими («инопространственными» по-гречески). В частности, установлены случаи ингибирования,

кинетика которого сходна с кинетикой конкурентного ингибирования, хотя структура аллостерического ингибитора отлична от структуры субстрата. Так, аспартат-транскарбамилаза (АТК) является ферментом, катализирующим первое звено в цепи превращений, ведущих к синтезу ЦТФ. Этот конечный продукт цепи ингибирует АТК (рис. 6.16). Очевидна целесообразность такой системы.

Если конечный метаболит немедленно потребляется в последующих реакциях, то вся система работает. Однако, если возникает избыток конечного метаболита, то он прекращает работу всей системы.

Аллостеризм — важное явление, обеспечивающее регуляцию действия ферментов на молекулярном уровне. Наличие регуляции биохимических процессов означает существование каналов прямой и обратной связи, по которым передается надлежащая информация. Передача информации в клетке есть передача химических сигналов, т. е. молекул и ионов. В клетк

страница 77
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Биофизика" (6.44Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Прихожая Прямоугольный
учеба аудитором
посуда фисслер в москве
гироскутер в городе недорого

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)