химический каталог




Биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

реносом электрона в процессах окислительпого фосфорилирования.

Конечно, подлинная теория ЭКВ и ферментативного катализа в целом требует последовательного применения методов квантовой механики и квантовой химии. Ввиду большой сложности систем последовательные расчеты здесь пока невозможны. Реализуются, однако, приближенные оценки, основанные на качественных идеях квантовой химии (см. § 6.9).

Наряду с изучением ферментативного катализа экспериментальную информацию об ЭКВ могут дать исследование изменений химических (электронных) свойств биополимера, вызванных изменением лиганда или кофактора, и наблюдение возникающих при этом изменений конформационных свойств макромолекулы как целого. Такое исследование было проведено на системах аспартатаминотрансфераза (ААТ) — лиганд (кофактор). Изучалась денатурация в растворе мочевины апофермеп-та, нормального холофермента и ряда комплексов апофермента с различными химическими модификациями кофермента. Изотермы денатурации оказались сильно зависящими от природы кофермента. Это означает, что электронные изменения в активном центре сильно влияют на конформационные свойства белка как целого. Количественный анализ полученных результатов и сопоставление ферментативного процесса, катализируемого ААТ, с реакцией в конгруэнтной модельной системе показали, что в ферментативной системе происходит выравнивание энергетических уровней различных промежуточных форм и понижение активационных барьеров. В этом и проявляется комплементар-ность профилей химической (электронной) и конформациопной свободных энергий (с. 196). Комплементарность определяется ЭКВ.

К проблеме ЭКВ эффективно применяются качественные методы квантовой химии, позволяющие наглядно представить электронную оболочку субстрата, находящегося под возмущающим действием групп активного центра. В физике ферментов сейчас особенно существенны обоснованные качественные модели, позволяющие понять смысл наблюдаемых явлений и оценить порядки величин характерных параметров.

§ 6.7. Кооперативные свойства ферментов

Стационарная кинетика ферментативных реакций зачастую отличается от кинетики Михаэлиса — Ментен (с. 178). На кривой зависимости скорости реакции v от концентрации субстрата iS или (и) концентрации модификатора наблюдаются перегибы, максимумы, плато. На рис. 6.13 для примера показана кривая

Рис. 6.13. Кривые v(S) для аспартат-граис- Рис. 6.14. Схема реакции с

карбамилазьь По оси абсцисс — конце нт- ферментом, состоящим из

рация аспартата в 10_3 моль/л двух тождественных субъединиц

v(S) для аспартат-транскарбамилазы (S — аспартат) в отсутствие и в присутствии модификатора — ЦТФ. В первом случае кривая имеет S-образную, а не гиперболическую форму.

Как правило, эти особенности объясняются наличием у фермента четвертичной структуры и взаимодействием субъедишщ. Тем самым, поведение фермента кооперативно — сродство к субстрату и каталитическая активность данной субъединицы (про-томера) зависят от того, в каких состояниях находятся остальные субъединицы — связали они субстрат или нет.

Рассмотрим простую модель молекулы фермента, состоящей из двух взаимодействующих тождественных субъединиц. Каждая субъединица имеет активный центр. Схема стационарного процесса показана на рис. 6.14. Молекула фермента может существовать в трех состояниях: F00 (оба центра свободны), F01 — ?= F10 (один центр занят субстратом, другой свободен) и Flt (оба центра заняты субстратом). Уравнения стационарной кинетики имеют вид (ср. рис. 6.14)

Л, = -2K8F00 + 2(A-i + h)Fl0 ?= 0,

2 А, = 2/сЖо - 2(A_t + к2 + ft*S) A. + 2 (ft-, + ftj Ai = 0, (6.49)

Ai - 2ft.SA. - 2 (ft., + ftt) At - 0,

причем

Ao + 2Ao + Ai«tf = const. (6.50)

Скорость образования продукта, согласно рис. 6.14, равна

v = 2k2Fl0 + 2fc.Fi,. (6.51)

При помощи уравнений (6.49) и (6.50) находим

2 s2 + 2px,s + рк2 * v 7

где a = fc4/fc2, р = Я7Я, Я = (ft-, + ft2)/fc„ К' = (ft_3 + kk)/ks.

Кооперативность, т. е. взаимодействие двух активных центров, выражается отличием а и (или) р от единицы. Действительно, при условии а = JJ = 1

v = 2fc2E.S g + ,j?2 = 4^гФ* (6.53)

2 (я + Я)2 к + s * v '

т. е. кинетика совпадает с кинетикой Михаэлиса — Ментен. Напротив, если это условие не выполнено, то на кривой v (S) возможно появление точки перегиба, максимума или и того, и другого. Анализ формулы (6.52) показывает, что точки перегиба возможны при следующих условиях:

при а < 0,5 и любых р,

при 1>а>0,5 и а/(2а-1)>р>а7(2а-1), при а>1 и а7(2а- 1)> р>а/(2сс- 1).

Максимум возможен лишь при a < 0,5 и любых р.

Приведенная модель выражает прямую кооперативность — константы скоростей для состояний системы, в которых субстратом заняты один или два центра, различны.

Равновесная функция Y насыщения фермента субстратом для рассмотренной двухцентровой модели выражается так:

" 2 Соо + 2^ю + Ai) S* + 2Э^ + рК2 * 1 • '

Выражение Y(S) обращается в формулу изотермы адсорбции Лентмюра при р = 1. При р ?* 1 кривая Y(S) может иметь пе

страница 76
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Биофизика" (6.44Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Кликни, закажи выгодно в KNS по промокоду "Галактика" - акции на ноутбуки в Москве и с доставкой по городам России.
наклейки пожарной безопасности где купить в нижнем новгороде
трибуна для маф цена
Wusthof

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(18.01.2017)