химический каталог




Биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

бует, однако, более подробных сведений о ферментах, чем нам пока известные.

§ 6.3. Химические аспекты действия ферментов

Характерные особенности ферментативного катализа — большая активность и строгая специфичность по отношению к субстрату или группе субстратов.

Молекулярной активностью или числом оборотов фермента называется число молей субстрата, превращаемых в одну минуту одним молем фермента при значительном избытке субстрата, S > Е. Свойства ферментов изучаются in vitro. Многие ферменты получены в кристаллической форме.

Субстраты — малые молекулы или малые группы больших молекул. Напротив, фермент макромолекулярен. Следовательно, субстрат непосредственно взаимодействует с определенным малым участком молекулы фермента — с ее активным центром. Природа активного центра, т. е. совокупность и расположение аминокислотных остатков, а также кофакторов (см. с. 48), входящих в его состав, установлена для ряда ферментов. Мы уже упоминали о фермент-субстратном узнавании (с. 58). Изменения активности, возникающие в результате химической модификации; белка, позволяют выявить функциональные группы активного центра. Сведения о его структуре дают оптические и спектраль-» ные методы, а также рентгеноструктурный анализ комплексов фермента с конкурентными ингибиторами, строение которых близко к строению субстратов.

Разнообразие аминокислотных остатков фермента и атомных групп кофактора определяет полифункциональность активного центра — его способность связывать субстрат и каталитическую активпость. Ферментативная реакция многостадийна, протекает через ряд химических превращений. Так, у эстераз в активном центре присутствует Сер, подвергающийся ацилпрованню па

промежуточной стадии процесса. На субстрат действуют согласованно различные группы активного центра. Приведем пример креатинкиназы, катализирующей реакцию

АТФ4- + креатин АДФ3- + фосфокреатин2- + Н+.

На рис. 6.5 изображена схема переходного состояния для этой реакции. Кофактором служит ион Mg2+. Особенно важную роль в активном центре играет SH-группа. Фермент инактивируется йодацетамидом и йодацетатом. В присутствии Mg2+ и обоих субстратов SH-группа защищена от действия блокирующих агентов. По-видимому, SH-группа соединена водородной связью с одной из основных групп фермента. Благодаря легкому переходу протона в системе кислота — основание, соединенных водородной связью, такая система обладает высокой каталитической активностью. На рис. 6.5 показаны сдвиги электронов в субстратах и группах активного центра.

При образовании ФСК существенна точная взаимная ориентация функциональных групп фермента и субстрата или модификатора. Активный центр, естественно, хирален и, тем самым, стереоспецифичен. С помощью меченых атомов установлено, что реакции молекул типа CAABD происходят на поверхности фермента асимметрично. Это относится, например, к превращению аминомалоновой кислоты в глицин

С*ООН

С*ООН

НХ-С-Н H„N-C-H

соон

н

Здесь С* — меченый атом углерода. В реакцию вступает только одна группа СООН, химически и геометрически неотличимая от другой. Это объясняется асимметрией активного центра. Так как группы фермента, связывающиеся с карбоксилами, различны, то неодинаковы и реакции карбоксилов. Ферменты хорошо различают стереоизомеры, и оптический антипод данного субстрата субстратом уже не является.

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующпми аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других система. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридокеальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя алъди-мин (шиффово основание)

Н НО СН н НО СН„

,а \ / 3_но ,а \ / 3

й C-NH +0=CH-/ V B1~C-N=CH-/ >N

1 А \ X +H2U \ *

СООН НС0Р0ЧНО—Белок СООН Н СОРО„Н -Белок

Атом Н« легко диссоциирует в альдимине. При реакциях переами-нирования альдимин таутомеризуется в кетимин

НО СН„

Н \ /

1\C=N-CH— ^ '

НООС^ 2 )=/

НоС0Р0 Н — Белок

который гидролизуется водой с образованием кетокислоты

НО СН

В \ /

^C^O-j-H.N—СН0—{ SN

НООСХ 2 2

Н2СОР03Н2—Белок

Возникает пиридоксаминная форма фермента, реагирующая с другой кетокислотой, содержащей R2 вместо Ri, причем регенерируется исходный фермент и получается новая аминокислота R2CH (COOH)NH2. Такова схема реакции трансаминирования — переноса аминогруппы.

Практически все реакции, катализируемые ферментами, могут протекать и без ферментов, но с гораздо меньшей скоростью.

Поэтому можно мод

страница 70
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Биофизика" (6.44Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
курсы хл
Гриль угольный Weber Original Kettle Premium, 57 см, черный
ножи поварские
раскладушка трансформер с матрасом

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(06.12.2016)