химический каталог




Биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

: 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Феи особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до 73 остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х)„, где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро.

Строение коллагена установлено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана, Рича и Крика. Молекула коллагена в растворе, именуемая тропоколлагеном, построена в виде тройной спирали с м. м. около 360 000, каждая из трех цепей содержит около 1000 аминокислотных остатков. Длина молекулы 290 нм, диаметр 1,5 нм.

Теоретический расчет структуры тропоколлагена исходит из минимизации конформационной энергии и учитывает стабилизующую роль молекул воды (Туманян). Этот расчет дает результаты, согласующиеся с опытом. Тропоколлаген испытывает тепловой переход — денатурацию — в растворе. В зависимости от вида позвоночного температура денатурации Тп меняется от 20 до 40°С, энтальпия денатурации — от 3150 до 6300 Дж/мольг энтропия — от 10,9 до 21 Дж/(мольК) (калориметрические данные). Температура Та, АЯ и AS возрастают, с увеличением содержания иминокислотных остатков Про, Опро, которые не образуют внутримолекулярных водородных связей С = 0--* —Н—N.t По-видимому, тропоколлаген действительно стабилизуется соседними молекулами воды, образующими водородные связи с иминными атомами азота: N--*-H—О. Удаление воды приводит к разрушению структуры коллагена, а ее последующее добавление эту структуру восстанавливает.

Нельзя считать до конца решенной проблему связи свойств коллагена с его строением. Работа в этой области необходима — коллаген является одним из важнейших белков и, обладая простым составом и строением, служит ценной моделью для изучения белков в целом.

Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидными цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 41—12% Цис, т. е. 3% серы.

Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению. Первыми работами по рентгенографии белков были работы Астбюри, исследовавшего структуру кератина шерсти (1943). Для кератина нерастянутого волокна характерна периодичность 0,51 нм (а-кератин), при растяжении происходит переход в ^-кератин с периодом вдоль оси волокна 0,33 нм и с поперечными периодами 0,47 и 0,97 нм. Астбюри считал, что а-кератину свойственны регулярные изгибы цепей, которые выпрямляются при растяжении. В дальнейшем было показано, что а-кератин состоит в значительной степени из «-спиралей, а р-кератин имеет каноническую р-форму.

Кератин — сложный белок. При разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром около 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 : 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллельно друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, но не 4.29, б.

Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных (а, может быть, и тройных) спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.29,3). Это отношение 9:2 характерно для ряда биологических фибриллярных структур (см. § 12.6).

Микрофибрилла имеет однородное строение. Длины спиральных участков, образующих протофибриллы, близки для разных видов, но состав неспиральных участков сильно варьирует. Различия в кератинах позвоночных определяются способом упаковки микрофибрилл и составом богатой серой глобулярной компоненты. Белок р*-кератив изучен значительно хуже.

Упомянем еще об одном фибриллярном белке — о фиброине шелка. Он.содержит главным образом Гли (более 40%), а также

Миярофибрилла

Т

гонм

1

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина с

страница 49
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Биофизика" (6.44Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Садовая мебель Красный купить
как выпрямить крыло самому видео сильно вмято
Установка автостекол на Daewoo
ликонтин комфорт москва

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)