химический каталог




Биофизика

Автор М.В.Волькенштейн

имеют порядок величины 4 кДж/моль. Для реакций диссоциации замещенных ионов аммония

RN+HS RNH2 + Н+

теплоты велики — порядка 50 кДж/моль. Аминокислоты в кислом растворе характеризуются теплотами ионизации от 5,5 до 8,8 кДж/моль, в щелочном — от 42 до 55 кДж/моль. Следовательно, идут реакции

H3N+ - CHR - COO" + Н+ H3N+ - CHR - СООН,

H3N+ - CHR - COO" + OH- ^ H2N - CHR - COO" + H20.

Другими доказательствами диполярного строения аминокислот являются сильное повышение е при их растворении в воде, большие плотности и высокие температуры плавления твердых аминокислот, что определяется сильным электростатическим взаимодействием.

При работе с биологическими веществами следует поддерживать постоянные значения рН. Стабилизация рН достигается с помощью буферных растворов. В присутствии нейтральных солей диссоциация слабых кислот и оснований не зависит от разбавления. Рассмотрим раствор слабой кислоты НА и ее натриевой соли NaA. Константа равновесия реакции

ЧА**Н+ + Аравна

[Н+ПА-]

и, так как [А-] = [Н+],

[Н+] = If К [НА]. (2.19}

В присутствии соли NaA, диссоциированной гораздо сильнее кислоты, [А-] ~ [NaA]. Следовательно,

_ [H+][NaAl п

и

[Н+] и, значит, рН зависят от отношения концентраций кислоты и соли, но не от степени разведения. Так, в растворе 0,1 N ук31 сусной кислоты и О,IN уксуснокислого натрия в воде рН =4,628, При десятикратном разведении раствора рН — 4,670, при стократном пН =4,73. При добавлении к 1 л воды 1 см8 0,01 N НС1 рН уменьшается с 7 до 5. При добавлении того же количества НС1 к указанному раствору рН убывает с 4,628 до 4,540. Наряду с ацетатными, применяются фосфатные и другие буферы.

2.4. Состав и первичная структура белкой

Макромолекулы белков состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, построенных из аминокислотных остатков. На одном', N-конце цепи находится NH2-rpynna, на другом, С-конце — группа СООН. Характерные молекулярные массы

(м. м.) отдельных полипёп-тидных цепей в белках порядка 20000, что соответствует 150—180 остаткам (средняя м. м. аминокислотного остатка равна 120). Молекулы, содержащие менее 100 остатков, принято называть не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны.

Пептидная связь —СО— —NH—, соединяющая аминокислотные остатки в релкалс, имеет специфическое плоское строение, как зто былоухта-новлено методом рентгено-структурного анализа (По-линг и Кори). Все четыре атома связи лежат в одной плоскости (рис. 2.1). Связь N—С укорочена по сравнению с таковой в алифатических аминах R—NH2, где ее длина равна 0,147 им. Это укорочение, равно как и плоское расположение связей, свидетельствует о сопряжении связей N—С и С—О, о перекрывании их электронных оболочек, сопровождаемом сдвигом электронной плотности от N к С. Это можно изобразить вкладом структуры

О" I

I

н

т. е. связь N—С частично двойная, связь С=0 частично единичная.

Аминокислотный состав белка устанавливается в настоящее время автоматическими приборами. Белок расщепляется на аминокислоты в результате гидролиза — реакции, обратной цоликонденсации:CH^-NH-CO-CH^- + Н20 —CHRt—NH2 +

+ HOOC-CHR*—

Гидролиз происходит при действии на белок щелочей, кислот, а также протеолитических ферментов (протеаз), катализирующих разрыв пептидных связей. Получаемый гидролизат — раствор смеси аминокислот — анализируется методами хроматографии и электрофореза. Укажем, что протеолитический гидролиз происходит при пищеварении — белки пищи расщепляются в пищеварительном тракте на аминокислоты, из которых строятся заново белки, необходимые организму.

Состав белков неравномерен — различные аминокислотные остатки представлены в белках с разными частотами. Имеются редкие и частые остатки, подобно тому как в русском тексте имеются редкие (например, ф) и частые (например, а) буквы. К наиболее редким остаткам относятся Трп, Мет, Цис, к наиболее частым — Ала, Сер, Гли. Это справедливо в среднем — некоторые специализированные белки имеют специфический состав, отличный от среднего (например, коллаген, см. § 4.9).

Последовательность аминокислотных остатков в белковой цепи называется ее первичной структурой. Определение первичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин «режет» лишь связи, образованные СО-группами остатков основных аминокислот— Apr или Лиз. В результате образуется смесь пептидов — коротких фрагментов белковой цепи. Их идентификация производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, электрофорез). Воздействуя вторым ферментом, можно «разрезать» другие связи в белке и получить смесь других фрагментов (пептидов) и т. д.

Широко применяемый для изучения биополимеров метод гель-электрофореза основан на различной подвижности макромолекул и их фрагментов в электрическом поле. Для разделения и исследования белков гель-электрофорез производится с доде-цилсульфатом натрия (ДСП), который связывается с молекулой белка,

страница 13
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228

Скачать книгу "Биофизика" (6.44Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
KitchenAid Блендер Artisan купить
шинная система освещения трековых светильников
Обеденные сервизы Эрика
купить в рассрочку земельный участок с газом

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(24.03.2017)