химический каталог




Органическая химия

Автор А.П.Лузин, С.Э.Зурабян, Н.А.Тюкавкина и др.

вии с азотистой кислотой а-аминокислоты, подобно алифатическим аминам (см. 6 2), подвергаются дезаминированию. Измерение объема выделившегося в этой реакции азота лежит в основе количественного определения аминокислот (метод Ван-Слайка).

CH.CHCOOH + [HNO;] —> CHjCHCOOH + N,f + НгО

'I I

NH, OH

Алании Молочная

кислота

410

i

Задание 16.4. Рассчитай ге теоретический объем азота, который может выделиться при дезаминировании 8,9 г аланина.

При взаимодействии с альдегидами а-аминокислоты, подобно первичным аминам, образуют основания Шиффа (см. 7.4.1). Для аналитических целей применяется реакция а-аминокислот с формальдегидом, останавливающаяся на стадии образования N-гидрок-симетильного производного аминокислоты (гидроксиметильной называется группа —СН,ОН).

RCHCOOH + R'CH=0-> RCH СООН

I ~"° I

NH, N=CHR'

Основание Шиффа

RCHCOOH + Н;С=0 -> RCHCOOH

I I

NH2 NHCH;OH

N-Гидроксиметильное производное аминокислоты

Последняя реакция лежит в основе метода формольного титрования. Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. Производные аминокислот, полученные в результате обработки формальдегидом, содержат свободную карбоксильную группу и могут быть определены количественно титрованием щелочью.

Реакции карбоксильной группы. Взаимодействие а-аминокислот со спиртами в присутствии безводной кислоты (обычно газообразного хлороводорода) приводит к сложным эфирам аминокислот в виде солей по аминогруппе. В отличие от этерификации карбоновых кислот здесь хлороводород является не только катализатором, но и реагентом. Для получения эфиров, содержащих свободную аминогруппу, на соль действуют аммиаком или органическими основаниями.

СН.СНСООН + СН.ОН -^-» СН.СНСООСН. —^ СН.СНСООСН.

| -Н О ' | ' -NH,CI ' |

NHj NH.+Cr NH,

Алании Гидрохлорид Метиловый эфир

метилового аланина эфира аланина

411

Сложные эфиры аминокислот, в противоположность самим аминокислотам, не имеют биполярной структуры и являются поэтому достаточно летучими соединениями. Они были использованы еще Э. Фишером (1901) в анализе смеси а-аминокислот, получающихся при расщеплении белков, и применяются до настоящего времени.

а-Аминокислоты способны вступать в реакцию декарбоксилирования. В лабораторной практике реакцию проводят при нагревании аминокислот в присутствии гидроксида бария, поглощающего выделяющийся оксид ymepofla(IV). В организме реакция протекает под действием ферментов декарбоксилаз, при этом многие а-аминокислоты превращаются в биогенные амины. Например, из серина образуется коламин, а из глутаминовой кислоты — 4-аминобутановая (у-аминомасляная) кислота.

НОСНоСН' ООН

I-- HOCHoCHoNH, * С02

NH2

Серии Коламии

ноосснсн^соон ^СН2СН2СН2СООИ . СОа

NH2

Глутамиисвая нислота 4-Аминобутановая нислота

Задание 16.5. Из какой а-аминокислоты образуется при декарбоксили-ровании биологически активный амин фенамин (1-фенилпропанамин-2)? Напишите схему реакции.

Качественные реакции. Некоторые химические превращения затрагивают радикал R а-аминокислот. Например, для обнаружения ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) используется ксантопротеиновая реакция. При нагревании фенилаланина или тирозина с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца. В результате образуется нитропроизвод-ное ароматической а-аминокислоты желтого цвета, откуда и произошло название реакции (от*, греч. xanthos — желтый). В случае тирозина при последующем добавлении щелочи появляется оранжевая окраска, связанная с ионизацией фенольной гидроксильной группы.

Ксантопротеиновая реакция позволяет обнаруживать и белки, в состав которых входят остатки ароматических аминокислот. Кстати, желтая окраска на коже при попадании на нее азотной кислоты обусловлена именно этой реакцией.

Общей качественной реакцией для обнаружения а-аминокислот

412

но

СН2СНСООН o2N NM2 -H2b

HO

CH„CHCOOH NH0

2NaOH

Тирозин

02N. Na-o

желтая онрасна CH2QHCOO~Na+

2Cr

оранжевая онрасна

служит реакция с нингидрином. Конечным продуктом сложных превращений является вещество сине-фиолетового цвета.

H2NCHCOOH r

а -Аминонислота

+ соа + rch=o * зн2о

сине-фиолетовая онрасна

Эта очень чувствительная реакция используется для обнаружения а-аминокислот на хроматограммах и в спектрофотометрическом анализе при количественном определении а-аминокислот.

¦Вопросы и упражнения

1. Приведите строение структурных и пространственных изомеров аланина.

2. Охарактеризуйте кислотно-оснбвные свойства а-аминокислот.

3 Напишите схемы реакций образования двух типов солей а-аминокислот.

4. Напишите схему реакции этерификации валина этанолом в присутствии хлороводорода. Какова роль хлороводорода в этой реакции?

5. Определите молярную концентрацию фенилаланина в водном растворе, если при взаимодействии 100 мл этого раствора с избытком нитрита натрия в кислой среде выделилось 56 мл газа прн нормальных условиях.

413

6. Несмотря на большую летучесть эфиров аминокислот по сравнению с самими кислотами, эти эфиры не могут быть подвергнуты перегонке при атмосферном давлении, так как они при этом претерпевают химические превращения. Например, из метилового эфира валина при нагревании образуется вещество состава C|UH|SN202. Какое строение имеет этот продукт?

7. L-Глутаминовая кислота при нагревании превращается не в дике-топиперазин, образующийся обычно при нагревании а-аминокислот, а в другое циклическое соединение, называемое пироглутаминовой кислотой. Напишите его структуру. Существуют ли стереоизомеры пироглутаминовой кислоты?

16.2. ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ 16.2.1. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

• Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков а-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

Белки отличаются от пептидов большей длиной цепи, и граница между ними весьма условна: соединения, включающие 50-—100 остатков а-аминокислот, иногда относят к полипептидам, а иногда — к белкам.

При всем многообразии пептидов и белков принцип построения их молекул одинаков — связь между а-аминокислотами осуществляется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты, которая в свою очередь своей карбоксильной группой связывается с аминогруппой следующей кислоты и т. д. Связь между остатками аминокислот, а именно между группой С=0 одной кислоты и группой NH другой кислоты, является амидной связью; в химии пептидов и белков она называется пептидной связью. Группировка —СО—NH— называется пептидной группой.

Формально пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот (рис. 16.1). Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом (а сама аминокислота — N-концевой), а другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим свободную карбоксильную группу, называется С-концом (а кислота — С-концевой). Таким образом, пептидная цепь построена из повторяющихся участков —СН—СО—NH—, составляющих скелет молекулы, и отдельных боковых групп — радикалов R, R' и R" в приведенной общей формуле трипептида (рис. 16.1).

Описанная схема построения пептидной цепи (см. рис. 16.1) конечно же не является путем ее химического синтеза (н даже биосинтеза). Этому есть ряд причин: во-первых, амиды образуются не из самих карбоновых кислот,

414

о

HzN-CH-CfOH

О

i II i

H-f-NH—CH-OfOH R'

Ht-NH-CH-COOH

Пептидная группа

¦ j

_______ г---—> —•--—-i

О

HoN—CH-r CtNHtCH-

о

NHt-CH—COOH

N-Нонец

Пептидная связь

С-Нонец

Рис. 16.1. Принцип построения пептида нз а-аминокислот.

а нз их производных (см. 8.1.4.4); во-вторых, даже если бы происходило непосредственное образование амидной связи из кислоты и аминосодержаще-го компонента, то из двух аминокислот (условно А и В) необязательно получался бы только дипептид А—В, но и дипептиды А—А, В—В и В—А, а также различные дикетопиперазины (см. 11.1.3). Следовательно для образо-' вания пептидной связи необходимо предварительно сделать нереакционно-способнымн аминогруппу в одной из аминокислот и карбоксильную группу — в другой. Стратегию пептидного синтеза разработал и осуществил Э. Фишер еще в начале XX в. Последовательным наращиванием цепи из аминокислот он синтезировал (1907) первое белковоподобное вещество, состоящее из 18 остатков аминокислот. Такие вещества назывались в то время пептонами, поэтому Э. Фишер предложил для соединений, построенных из остатков аминокислот, название пептиды, а для амидной связи между остатками — пептидная связь.

Э. Фишер первым показал также, что аминокислоты являются «строительным материалом» белков. Он был автором гипотезы «ключа и замка», объясняющей специфичность действия белковых катализаторов — ферментов.

Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, а остальные аминокислоты указывают как заместители (с суффиксом -ил), перечисляя их последовательно с N-конца, например аланилглицилсерин.

Алания I Глицил I Серин

I I H2N-CH-CO-,NH—СН—CO-fNH-CH-COOH

I ' I I

СН3 J Н [ СН2ОН

Аланилглицилсерин

415

Задание 16.6. Приведите строение глицилсерилгистидина, представля-ющего трипептидный участок инсулина. Укажите в нем пептид, ные связи, N- и С-концы.

Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи. Это и определяет уникальную биологическую специфичность пептидов и белков.

• Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Пептидные (амидные) связи способны подвергаться гидролизу как в кислой, так и в щелочной среде (см. 8.1.4.2). При этом в зависимости от условий гидролиза могут расщепляться либо все пептидные связи — это полный гидролиз до а-аминокислот, составляющих цепь, либо только часть этих связей — это неполный, частичный гидролиз до более коротких пептидных фрагментов. На практике предпочтительнее кислотный гидролиз, так как в щелочной среде многие а-аминокислоты в достаточно жест

страница 65
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82

Скачать книгу "Органическая химия" (12.1Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
учебный центр монтаж кондиционеров краснодар
Стол компьютерный Бис-Н НСК 15
закрытие мебельного магазина распродажа
варио стлбик

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(04.12.2016)