химический каталог




Современная органическая химия. Том 2

Автор А.Л.Терней

ельной полипептидной цепи][ L-аминокислот. Она определяется пространственным расположением следующих атомов а-аминокислот, составляющих цепь: 1) атома углерода карбонильной группы, 2) а-углеродного атома и 3) атома азота а-аминогруппы. Наиболее устойчивой из различных типов спирали является

правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Полингом и Кори в 1950 г. на основании теоретических соображений. Водородные связи в а-спирали образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы, разделенными тремя аминокислотными остатками. Ось спирали почти параллельна этим водородным связям. На рис. 25-8 изображены идеализированные право- и левовращающие спирали, а а-спираль полипептида показана на рис. 25-9.

Н

Поскольку а-спираль построена только из одного вида повторяющихся

О

II

звеньев (—С—С—N—), ее размеры довольно постоянны. Линейное расстоя-

(s) | а

ние вдоль оси сспирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 А. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой данным аминокислотным остатком, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 А.

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами; к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания.

Другим типом организации полипептидной цепи является так называемая складчатая ^-структура. Она стабилизируется водородными связями между развернутыми соседними полипептидными цепями, причем цепи могут идти либо в одном и том же направлении («параллельная складчатая р*-структур а»), либо в противоположных («антипараллельная складчатая р-структура»), как это показано на рис. 25-10.

Рис. 25-10. Складчатая р-структура белков (Mazur А., Harrow В., Textbook of Biochemistry, 10th ed., W. B. Saunders Company, 1971). A — параллельная;^!-5 — антипараллельная.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и (3-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды" принадлежат к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернутые полипептидные цепи организованы в складчатую В-структуру.

Другой фибриллярный белок — коллаген — богат глицином и проли-ном. В силу этого коллаген не способен образовывать ни а-спираль, ни складчатую В-структуру. Этот весьма важный белок построен из трех лево-вращающихся спиралей, которые переплетаются, давая правовращающую

Рыс. 25-11. Тройная спираль коллагена (McGilvery R. W. Biochemistry, W. В. Saunders Company, 1970).

КАЖДАЯ ИЗ ТРЕХ ПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ ЗАКРУЧЕНА В ЛЕВОВРАЩАЮЩУЮ СПИРАЛЬ, А ВСЕ ВМЕСТЕ ОНИ ПЕРЕПЛЕТАЮТСЯ, ОБРАЗУЯ ПРАВОВРАЩАЮЩУЮ СПИРАЛЬ. НА КАЖДЫЙ ВИТОК ТРОЙНОЙ СПИРАЛИ ПРИХОДИТСЯ ДЕСЯТЬ ВИТКОВ ОТДЕЛЬНЫХ ЦЕПЕЙ.

«сверхспираль» (рис. 25-11). Две из трех полипептидных цепей, составляющих коллаген, обладают одинаковой первичной структурой.

он оп

Коллаген — это наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В биологических системах коллаген встречается в виде пучков линейных волокон, которые по прочности на растяжение почти не отличаются от стальной проволоки. В свете столь важной роли коллагена не удивительно, что многие серьезные заболевания связаны с нарушением его синтеза. Пожалуй, наиболее известна цинга, которая вызывается дефицитом витамина С. При этом нарушается синтез коллагена, так как в отсутствие витамина С пролин не окисляется до 3- и 4-оксипролина. Оксипролины содержатся только в коллагене; поэтому их анализ в тканях отражает концентрацию коллагена в этих тканях.

L-пролин З-окси-L-nponuH 4-окси-Ь-пролин

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибонуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно: а) дисульфидных связей в цистине; б) ионных связей, в которых участвуют «дополнительные» аминогруппы или карбоксильные группы; в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13).

Одна из причин гидрофобных взаимодействий заключается в проявлении вандерваальсовых сил притяжения, которые действуют между неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. Кроме того, они вызываются, конечно, тем, что притяжение между молекулами воды сильнее чем между молекулами воды и неполярными органическими остатками полипептидов. Гидрофобные взаимодействия можно рассматривать как весьма важное подтверждение принципа «подобное растворяется в подобном».

Рис. 25-12. Пространственная модель углеродных атомов фермента рибонуклеазы, построенная на основании данных рентгеноструктурного анализа.

полипептиЬная цепь

ТРИ ПОЛИПЕПТИДНЫЕ ЦЕПИ ОБРАЗУЮТ АНТИПАРАЛЛЕЛЬНУЮ СКЛАДЧАТУЮ 0-СТРУКТУРУ (ОС~АТКИ 42—48, 75—90 и 95—НО); КРОМЕ ТОГО, В ФЕРМЕНТЕ ИМЕЕТСЯ ТРИ А-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКА (ОСТАТКИ 2—12, 26—33 и 50—58) (МАГИТ A., HARROW В„ TEXTBOOK OF BIOCHEMISTRY, 10TH ED., W. B. SAUNDERS COMPANY, 1971).

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олиго-

Рис. 25-13. Нековалентные связи, стабилизирующие белковую структуру»

А — ЭЛЕКТРОСТАТИЧЕСКОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ; б — ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ; в — ГИДРОФОБНОЕ взаимодействие; Г — ДИПОЛЬ-ДИИОЛЬНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ; Д — ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ.

протеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. R сущности каждый белок является мономером, а четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равнов

страница 93
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156

Скачать книгу "Современная органическая химия. Том 2" (22.75Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить ручки для окон
Swiss Military by Chrono SM34002.02
вакуум ремонт авто
обучение укладкам и прическам воронеж

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(05.12.2016)