сколько раз в длину, а при снятии нагрузки быстро восстанавливать исходную форму и размер. Эластин находится в большом количестве в стенках кровеносных сосудов, особенно в дуге аорты, расположенной около сердца, и в связках. Очень богаты эластином эластические шейные связки травоядных животных. В коже, сухожилиях и рыхлой соединительной ткани эластина относительно мало.

Очень своеобразен аминокислотный состав этого белка. Как и в коллагене, одна треть аминокислотных остатков представлена глицином. Эластин богат также про-лином. Однако в отличие от коллагена в эластине очень мало гидроксипролина, нет гидроксилизина и мало полярных аминокислот; эластин богат неполярными алифатическими аминокислотами-аланином, ва-лином, лейцином и изолейцином.

В зрелом эластине много поперечных связей. По этой причине он практически нерастворим; это затрудняет его изучение. Однако из тканей свиней, страдающих дефицитом меди, удалось выделить растворимый предшественник эластина, называемый про-эластином. При дефиците меди блокируется образование альдегидов, необходимых для образования поперечных связей в эластине (как и в коллагене). Изучение аминокислотного состава проэластина, имеющего массу 125 к Да, еще не закончено, однако уже получены некоторые интересные результаты. Так, установлено существование нескольких областей белка, обогащенных остатками лизина и аланина. Часто встречаются такие последовательности:Lys-Ala-Ala-Lys-иLys-Ala-Ala-Ala-LysИменно в этих участках образуются поперечные связи. Обнаруженные в коллагене альдольные поперечные связи (рис. 9.18) имеются и в эластине. В обоих белках встречается еще один тип структуры, создающей поперечную сшивку, а именно лизинонорлей-цин (рис. 9.23), в образовании которого участвуют остатки лизина. Только в эластине обнаружен десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина (рис. 9.24). Значение поперечных связей в эластине состоит, по-видимому, в том, что они обеспечивают способность эласти-новых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер.

Участки эластина, расположенные между поперечными связями, богаты глицином, пролином и валином. Последовательности аминокислот в этих участках обладают в ряде случаев периодичностью (рис. 9.25).

Конформация обладающих периодичностью областей, а также связь между периодичностью и эластическими свойствами еще не исследованы. В то же время, учитывая роль эластина в артериальной динамике, представляется важным знать молекулярные основы функции данного белка. Это помогло бы понять сущность ряда сердечно-сосудистых заболеваний.

9.16. Протеогликаны образуют основное вещество соединительной ткани

Соединительная ткань богата также протео-гликанами, которые состоят из полисаха-ридных (около 95%) и белковых (около 5%) единиц. Эти полианионы, имеющие очень большие размеры, связывают воду и катионы, образуя основное вещество соединительной ткани. Протеогликаны определяют вязкоэластические свойства суставов и других анатомических структур, подвергающихся механической деформации. Полиса-харидные цепи протеогликанов, называемые гликозаминогликанами, построены из повторяющихся дисахаридных единиц, содержащих производное аминосахара- глю-козамина или галактозамина. По крайней мере один из Сахаров в дисахариде имеет отрицательно заряженную карбоксильную или сульфатную группу. Важнейшие глико-заминогликаны - это гиалуронат, хондрои-тинсульфат, кератансульфат, гепарансуль-фат и гепарин (рис. 9.26). Гепарансульфат подобен гепарину, за исключением того, что в нем меньше N- и О-сульфатных групп и больше N-ацетильных групп.

Н—N

I

Н—С—(СН2)2—СН2—СН2— N н /

О

N—Н

с—сн2—(сн,)2—с—н

о=с

I

Остаток лизина

н

Альдагидноа производив* лизина

Н—N

N—Н

Н—С—(СН2)2—СН2—СН2—N=C—СН2—(СН2)2—С—H

I н I

о=с с=о

Шиффмо осн<

Н—N N—Н

I н Н |

Н—С—(СН2)3—CHZ— С—СН2—(СНг)2—с— н

0=С С=-0

Лизилнорлейцин

Рис. 9.23. Образование поперечной сшивки в виде лизилнорлейци-на в коллагене и эластине.

1 ?

—с—с

!

N—Н

сн,сн2—с—н

у

с=о

Н—N

!

н-сI

о=с

(сн2)2 сн,

сн2

I

(CH2)j

—С—С—N—

II I I

О н н

Двсмозии

Рис. 9.24.

Десмозин (поперечная сшивка в эластине) образуется из четырех боковых цепей остатков лизинов.

В протеогликанах хряща (рис. 9.27) кера-тансульфат и хондроитинсульфат присоединены ковалентными связями к полипептидной цепи, называемой в данном случае сердцевинным белком (или соге-белком). Примерно 140 образованных таким путем субъединиц в свою очередь присоединены с интервалом 300 Л нековалентными связями к длинной нити гиалуроновой кислоты. В формировании этого комплекса участвует небольшой связывающий белок. Масса полного комплекса составляет примерно 10s к Да и длину в несколько микрон. Протео-гликаны других тканей могут иметь иную структуру. Это наводит на мысль, что рас-Val-Pro-Gly-VabGlv-VarPro-Gly-VaK3ly-Var--Pro-Giv-VaKGh -VahPro-G!v-VahSer-Val-Рго-о, \'-VaKi. v - VahPro-.,, v - Va h

Рис. 9.25. Часть последовательности аминокислот растворим