химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

331-358. Stround R.M., Kossiakoff A. A., Chambers J. L., 1977. Mechanisms of zymogen activation, Ann. Rev. Biophys. Bioeng., 6, 177-193. Boyer P.D. (ed), 1971. The Enzymes (3rd cd.), vol. 3, Academic Press. (Указанный том включает много прекрасных статей о протеолитических ферментах, их профермешах и инги-биюрах.) and their zymogens, Trends Biochem. Sci., 1, 205-208.

Ингибиторы трипсина

Laskowski M., Jr., Kato I., 1980. Protein inhibitors of proteinases, Ann. Rev. Biochem., 49, 593 626. Ruhlmann A., Kukla D., Schwager P., Bartels K., Huber R., 1973. Structure of the complex formed by bovine trypsin and bovine pancreatic trypsin inhibitor, J. Mol. Biol., 89, 73-101. Sweet R.M.. Wright H. Т., Janin J., Chothia C.H., Blow D.M., 1974. Crystal structure of the complex of porcine trypsin with soybean trypsin inhibitor (Kunitz) at 2,6-A resolution, Biochemistry, 13, 4212^1228.

Протеиназы в биологических процессах

Reich Е„ Rijkin D. В., Shaw E. (eds.), 1975. Proteases and Biological Control, Cold Spring Harbor Laboratory. (Великолепный сборник шазей, посвященный роли про-тсиназ в разнообразных биологических процессах, в частности в оплодотворении, миграции клеток, распространении опухолей, морфогенезе и метаморфозе.) Fony D., Bonner J, Т., 1979. Proteases in cellular slime mold development: evidence for their involvement. Proc. Nat. Acad. Sci., 76, 64H1-64S5.

RatnoffO.D., 1978. Hereditary disorders of hemostasis. In: Stanbu-ry J. В., Wyngaarden J. B. and Fredrickson D. S. (eds.), The Metabolic Basis of Inherited Disease (4th ed.), pp. 1755 1791, McGraw-Hill. Davie E.W., Hanahan D. J1977. Blood coagulation proteins. In: Putnam F.W. (ed.). The Plasma Proteins (2nd ed.), pp. 422-544, Academic Press.

Ogston D., Bennett B. (eds.), 1977.

Hacmostasis: Biochemistry,

Physiology, and Pathology, Wiley. Stenflo J., Suttie J. W., 1977. Vitamin К-dependent formation of y-carboxyg-lutamic acid, Ann. Rev. Biochem., 46, 157-172.

Link K. P.. 1943. The anticoagulant from spoiled sweet clover hay, Harvey Lectures, 39, 162-216. (Увлекательный отчет об открытии дикумарола и его антикоагулянтном действии.) Doolittle R.F., 1973. Structural aspects, of the fibrinogen to fibrin conversion, Advan. Protein Chem., 27, 1 109. TonneyN.M., Cohen C, 1977. Crystalline states of a modified fibrinogen, J. Mol. Biol., 110, 363-385. MassieR.K., 1967. Nicholas and Alexandra, Dell. (Занимательное изложение, касающееся взаимосвязи между гемофилией и некоторыми событиями русской истории.)

Кислые протеиназы и их профермент

Tang J., 1976. Pepsin and pepsinogen: models for carboxyl (acid) proteases

Свертывание крови

Jackson С. M., Nemerson Y, 1980. Blood coagulation, Ann. Rev. Biochem., 49, 765-811.

Вопросы и задачи

1. Сравните лизоцим, карбоксипептидазу Л и химотрипсин.

а) Для активности какого из этих ферментов необходим ион металла?

б) Какой из этих ферментов образован

только одной полипептидной цепью?

в) Какой из этих ферментов быстро инактивируется в присутствии диизопропилфторфосфата?

г) Какой из этих ферментов образуется путем протеолитического расщепления определенного профермента?

2. Перенос протона от фермента

на субстрат-нередко ключевой этап катализа.

а) Имеет ли место этот этап при катализе

химотрипсином, лизоцимом и карбоксипептидазой А?

б) Если да, то определите донор водорода в каждом случае.

3. Часто бывает так, что нуклео-фильная группа фермента атакует молекулу субстрата. Какая группа служит нуклеофильным агентом при катализе химотрипсином и карбоксипептидазой А?

4. Перечислите факторы, обусловливающие каталитическую силу ферментов.

5. ТФХК (тозил-ос-фенилаланинхлорметилкетон) используется

в качестве аффинной метки химотрипсина. Он инактивирует химотрипсин путем алки-лирования гистидина-57.

а) Предложите аффинную метку для трипсина, сходную с ТФХК.

б) Как определить ее специфичность?

в) Какая еще серииовая протеиназа может

инактивироваться при использовании такой

аффинной метки трипсина?

6. Специфическим ингибитором

эластазы служит альдегидное

О

производное одного из ее субстратов:

н н

I ! .

/V-Acetyl— Pro- Ala—Pro- N—С—С

СН,

Этот альдегид-аналог промежуточного соединения, образующегося при катализе эла-стазой.

а) С каким остатком в активном центре эластазы ковалентно свяжется этот альдегид

в первую очередь?

б) Какого типа ковалентная связь сформируется при этом?

7. Борсодержащие кислоты представляют собой еще один тип аналогов переходного состояния для ферментов, образующих в качестве промежуточных продуктов ацил-ферментные комплексы. Ацетилхолинэстераза-фермент, гидролизующий эфирную связь в ацетилхоли-не:

о

II

СН3—С—О СН2—СН2-N(CH3)3 -(- Н20 Ацетилхолин

О

II

СН3—С—О + НО—СН2—СН2—N(CH3)3 -I- н +

Ацетат Холин

Ацетилхолинэстераза специфически ингиби-руется следующим борсодержащим аналогом ацетилхолина:

ОН

I

СН3-В -СНг-СНг—СН2— N(CH,}, Борсодержащим аналог ацетилхолина

Каким образом этот борсодержащий аналог

страница 86
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить курс по coreldraw
блокиратор рулевого вала
магазин красивой посуды
1196PE

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(03.12.2016)