химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

рно в 10 раз больше массы химотрипсина. Фибриноген состоит из шести полипептидных цепей, которые попарно разделяются на три типа, причем первая пара обозначается Аа, вторая BP и третья у.

Фибриноген, легко растворимый белок плазмы, в результате протеолитического действия тромбина превращается в нерастворимый мономер фибрина. Тромбин расщепляет в фибриногене четыре пептидные связи между аргинином и глицином. В результате этого расщепления высвобождаются четыре пептида: А-пептид из 18

168 остатков от каждой из двух а-цепей и В-пеп-тид из 20 остатков от каждой из двух Р-цепей. Эти А- и В-пептиды называют фибрино-пептидами. Молекула фибриногена, лишенная фибринопептидов, представляет собой мономер фибрина. Его субъединичная структура-(а, Р, у)2; он содержит около 97% аминокислотных остатков фибриногена.

8.20. Мономеры фибрина спонтанно образуют фибриллы

Растворимость мономеров фибрина значительно ниже растворимости фибриногена. Они спонтанно агрегируют, образуя фибрин, имеющий форму длинных нерастворимых нитей (фибрилл). Методами электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей, направленных под малым углом, показано, что фибрин обладает периодической структурой с длиной повторяющегося участка 230 А (рис. 8.29). Поскольку длина фибриногена составляет около 460 А, т. е. вдвое больше, представляется вероятным, что мономеры фибрина при агрегации образуют параллельные ряды, сдвинутые относительно друг друга на пол молекулы (рис. 8.30).

Чем объяснить, что мономеры фибрина способны агрегировать, а фибриноген, из которого они образуются,-нет? Окончательный ответ на этот вопрос дадут проводящиеся детальные исследования структуры молекул. Все изученные к настоящему времени фибринопептиды всех видов позвоночных обладают большим отрицательным зарядом. В них обнаружено обилие остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот. Кроме того, в В-фибринопептиде имеется необычное отрицательно заряженное производное тирозина, а именно тирозин-О-сульфат. Видимо, наличие этих, а также и других отрицательно заряженных групп вызывает отталкивание молекул фибриноV

Н

+H,N—С—С

сн2

О

I

o=s=o

I

оТироэин-О-сульфат

Мономер фибрина

А

Период = 230 Рис. 8.30. Предполагаемое расположение мономеров фибрина в фи-бриновом сгустке. При такой укладке мономеров фибрина, когда параллельные ряды оказываются сдвинутыми относительно друг друга на полмолекулы, длина периода структуры составляет 230 А в соответствии с реально существующей картиной.

ковалентными поперечными связями между боковыми цепями отдельных молекул в фи-бриновых нитях. Установлено, что в ходе реакции трансамидирования пептидные связи образуются между боковыми цепями специфических остатков глутамина и лизина (рис. 8.31). Фермент, катализирующий эту реакцию,- трансамидаза. Поперечные связи указанного типа встречаются в белках крайне редко. Значение их видно из того, что у больных с врожденной недостаточностью трансамидазы повышена кровоточивость.

гена друг от друга. Высвобожденные тромбином мономеры фибрина обладают поверхностью с совершенно другими электрическими свойствами, обусловливающими способность к агрегации. Вспомним, что замена всего лишь одной заряженной группы-глутамата на валин - является причиной агрегации дезоксигемоглобина при серповидноклеточной анемии.

8.21. Сгусток фибрина стабилизирован кова-лентными поперечными связями

Сгусток, образующийся при спонтанной агрегации мономеров фибрина,-еще очень слабый и рыхлый. Затем он стабилизируется

8.22. Тромбин гомологичен трипсину

Способность тромбина специфически расщеплять связь между остатками аргинина и глицина свидетельствует, по-видимому, о сходстве тромбина с трипсином. И действительно, такое сходство имеется, что явствует из сопоставления последовательностей остатков аминокислот в этих белках. Тромбин имеет массу 33,7 кДа и состоит из двух цепей. Цепь А из 49 остатков не проявляет заметной гомологии с ферментами поджелудочной железы. Цепь В, напротив, очень сходна с трипсином, химотрипсином и эластазой по последовательности аминокислот. Последовательность аминокислот

О

Фибрин—СН2—СН2—с—NH2 + +H3N—CH2—CH2—CH2—CH2—Фибрин

Глутамин Лизин

Трансамидаза

Фибрин—СН2—СН2-С—N" сн2 сн2 ^сн2—СН2~фибРин+ NH4+

I

Н

Поперечно сшитый фибрин

Рис. $31. ' Перекрестные связи в фибрине образуются в результате

Y -Карбоксиглутаматы

локализованы 8 этой области

А

Отщепляемый фрагмент274

Участки, в которых происходит расщепление

'323

U

Тромбин

* ?? 582

Рис. 8.32. Структура протромбина. В результате расщепления двух пептидных связей (Arg-274— Thr-275 и Arg-323~Ile-324) образуется тромбин. Красным показан отщепляемый N-KOH-цевой фрагмент протромбина, в котором локализованы все остатки у-карбоксиглутамата. А- и В-цепи тромбина соединены дисульфидной связью.

вокруг серина в активном центре тромбина: Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro, т.е. такая же, как и в сериновой протеиназе поджелудочной железы. Более того, в тромбине имеется и система переноса заряда. Ее трехме

страница 81
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
московский театр буфф
какой гироскутер купить отзвыв
гандбольный мяч купить тольятти
курсы монтажника холодильных установок екатеренбург

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(17.10.2017)