Аминокислота в неионизированной форме

Рис. 2.5. Структура аминокислоты в неионизированной форме и в форме цвиттериона.

специально оговоренных случаев),

В белках встречается 20 видов боковых аминокислотных цепей, различающихся по размерам, форме, способности образовывать водородные связи и химической реакционноспособности. Подчеркнем, что все белки всех видов живых существ-от бактерии до человека-построены из одного и того же набора 20 аминокислот. Этот универсальный белковый алфавит существует уже около 2 млрд. лет. Тот факт, что белки способны выполнять различные функции, обусловлен разнообразием и гибкостью свойств составляющих их 20 структурных элементов. В последующих главах мы увидим, как на основе этого алфавита возникают сложнейшие трехмерные структуры, благодаря которым белки способны участвовать в столь большом числе биологических процессов.

Рассмотрим этот набор аминокислот. Простейший в их ряду-глицин, у которого на месте боковой цепи находится атом водорода (рис, 2.8). У аланина боковая цепь представлена метальной группой. Валин, лейцин, изолейцин и пролин содержат углеNH +

I 3

н—с—сооч

Боковая цепь

водородные боковые цепи. Пролин, однако, отличается от других 19 аминокислот основного набора тем, что имеет вторичную, а не первичную аминогруппу (рис. 2.9). Строго говоря, пролин является имино- (а не амино-) кислотой. Боковая цепь в пролиNH3+ NH3+ NH2

H—C—COOH :=± H—C—coo- H—C—COO"

I +H+ i +H+ i

R R R

Форма, преобладающая Форма, преобладающая Форма, преобладающая

при рН 1 при рН 7 при рН 11

Имеются три широко распространенные ароматические аминокислоты: фенилала-нин, тирозин и триптофан (рис. 2.11).

У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях рН. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении рН лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин - либо заряжен положительно, либо нейтрален в зависимости от микроокружения. Эти основные аминокислоты показаны на рис. 2.12. Боковые цепи глута-миновой и аспарагиновой кислот (рис. 2.13). несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть эти аминокислоты соответственно глутамат и аспартат, подчеркивая

соо

н

Глицин (Gly)

coo с н сн,

Алании (Ala)н

см,

H3N

Н3С сн.

Валин

(Val) сн,

Н3С сн

Лейцин

(Leu)

нСОО с - ь -с-сн3 сн2

СН3

Иэолейцин

ON

Рис. 2.8.

Аминокислоты с алифатическими боковыми цепями.

и ,ы

СИ,

Алании

(Ala)

н2с хсн2 сн2

Пролин (Pro)

Рис. 2.9.

Пролин отличается от других обычных аминокислот наличием вторичной аминогруппы.

не присоединена как к аминогруппе, так и к а-углероду, и в результате получается циклическая структура.

Две аминокислоты-серии и треонин-содержат алифатические гидроксильные группы (рис. 2.10).

"тот факт, что при физиологических значениях рН они несут отрицательный заряд. Существуют незаряженные производные глутамата и аспартата-глутамин и аспара-гин (рис. 2.14), которые вместо концевой карбоксильной группы содержат амидную группу. Наконец, у двух аминокислот в боковой цепи находится атом серы. Это ме-тионин и цистеин (рис. 2.15). Как будет показано далее, цистеин во многих белках играет особую роль, обеспечивая образование поперечных дисульфидных связей.

2.2. Особые аминокислоты дополняют основной набор, насчитывающий двадцать аминокислот

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения

+H4N - С.- - ч

н-с—он сн3

Треонин

(Thr)

У серина и треонина боковая цепь представлена алифатической гидроксильной группой.

ным при цинге, развивающейся в результате недостаточного гидроксилирования коллагена. Еще одна модифицированная кислота - у-карбоксиглутамат. Нарушение карбоксилирования глутамата в протромбине - белке свертывающей системы крови -может привести к кровоточивости (разд. 8.23). Из обнаруженных в белках модифицированных аминокислот чаще всего встречается фосфосерин. Действие ряда гормонов опосредуется процессами фосфорилирова-ния или дефосфорилирования специфических остатков серина в различных белках (разд. 16.11).

он

Тирозин (Туг)

сн,

Iс

н

Триптофан

Л>Р> с н сн,

с/ V

СН3 СН,

Фенилаланин, тирозин и триптофан имеют ароматические боковые цепи.

Аспартат

(Asp) о оГлутамат

(Glu)

О О

Рис. 2.13.

Аспартат и глутамат имеют кислотные боковые цепи.

СН2

I

сн2

I

сн2

I

сн2

ММ.Лизин

(Lys)

Рис. 2.12.

СН,

=сн

с=

I

•HN,

СН2

СН2

I 2

сн2

н

I 2

N--H C=NH2*

Гистидин

(His)

Nh,

Аргинин Лизин, аргинин и гистидин имеют основные боковые цепи.

1 .Ц— С -н

сн2

I

NH,

сн2

I

А

Аспарагин

(Asn)

О NH:

Глутамин

(Gin)

Рис. 2.14. Аспарагин и глутамин имеют амидные боковые цепи.

в полипептидную цепь. Так, например в состав коллагена входит гидроксипролин-ги-дроксилированное производное пролина (рис. 2.16). Как будет показано далее (разд. 9.7), дополнительная г