химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

оверхности молекулы. Молекула свернута очень сложно; в отличие от миоглобина и гемоглобина она содержит очень мало а-спира-лей. Полипептидные цепи в основном вытянуты и нередко идут параллельными тяжами на расстоянии друг от друга примерно 5 А. Между пептидными группами в прилегающих тяжах образуются многочисленные водородные связи. Часть молекулы обладает вторичной структурой, напоминающей антипараллельные складчатые слои, как это наблюдалось и в лизоциме.

8.3. Химотрипсин специфичен в отношении

ароматических и больших неполярных боковых цепей

Биологическая роль химотрипсина -гидро-лизовать белки в тонком кишечнике (рис. 8.6). Равновесие этой реакции сдвинуто почти полностью в сторону гидролиза (> 99%). Однако химотрипсин способен ги-дролизовать с высокой скоростью далеко не всякую пептидную связь. Он действует избирательно на пептидные связи, образованные карбоксильными группами аминокислот с ароматическими боковыми цепями-тирозина, триптофана и фенилаланина, а также аминокислот с гидрофобными остатками большого размера, например метионина (рис. 8.7).

Химотрипсин гидролизует также эфирные связи. Хотя эта реакция не имеет существенного физиологического значения, она представляет интерес в том отношении, что имеет много общего с гидролизом пептидной связи (рис. 8.6). По существу, значительная часть сведений о механизме каталитического действия химотрипсина была получена при изучении гидролиза простых эфиров.

8.4. При катализе химотрипсином часть субстрата ковалентно связывается с ферментом

Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных и эфирных связей в два отдельных

Рис. 8.5. Трехмерная структура а-химо-трипсина. Показаны только ос-углеродные атомы. Цветом отмечены участвующие в катализе остатки. (Blow D.М. In: The Enzymes, P.D. Boyer, ed., 3rd ed., v. 3, Acad. Press, 1971, p. 194)

этапа. Впервые это было обнаружено при

изучении кинетики гидролиза

и-нитрифенилацетата. При использовании больших количеств фермента можно отчетливо проследить наличие двух фаз в высвобождении одного из продуктов реакции -и-нитрофенола (рис. 8.8). Сначала наблюдается быстрое взрывообразное высвобождение и-нитрофенола, после чего он образуется уже с меньшей стационарной скоростью.

На первом этапе л-нитрофенилацетат присоединяется к химотрипсину, т.е. образуется фермент-субстратный (ES) комплекс

О

II

Rj—С N—R2 + Н20

Н

Пептид

О

II

Rj—С О—R2 + Н20 Эфир

Рис. 8.6. Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных и эфирных связей.

(рис. 8.9). Эфирная связь в субстрате при этом расщепляется. Один из продуктов реакции - п-нитрофенол - высвобождается, тогда как ацетильная группа субстрата становится ковалентно связанной с ферментом. Далее вода атакует ацетил-ферментный комплекс с образованием ацетат-иона и регенерированного фермента (рис. 8.10). Начальная быстрая фаза высвобождения и-нитрофенола соответствует этапу образования ацетил-ферментного комплекса. Этот этап называется ацилированием. Более медленное стационарное образование и-нитрофенола соответствует этапу гидролиза ацетил-ферментного комплекса и регенерации свободного фермента. Этот второй этап, называемый деацилированием, лимитирует скорость всего процесса гидролиза эфиров химотрипсином. Более того, ацетил-ферментный комплекс настолько стабилен, что при благоприятных условиях его удается выделить. Механизм катализа химотрипсиRt—Сч + Н N—R2

оКислота Амии

R,—С + НО—R, + Н+

V

Кислота Спирт> Е

ES

т

ном можно представить в виде следующей схемы:

Е + S ^

где Pj-аминный {или спиртовой) компонент субстрата, Е-Р2- промежуточный продукт, образованный в результате кова-лентного связывания, Р2- кислотный компонент субстрата.

Особенность этого механизма реакции состоит в образовании промежуточного продукта путем ковалентного связывания; в рассмотренном выше случае происходило ковалентное соединение ацетильной группы с ферментом. В общем случае группа, присоединенная к химотрипсину на стадии Е-Р2,-это всегда ацильная группа. Таким образом, Е2 Р представляет собой промежуточное соединение ацил - фермент.

8.5. Ацильная группа соединяется с необычайно реакционноспособным остатком серина на ферменте

Место, в котором происходит присоединеR

!

сн,

ОН» |Фермент1

После смешивания химотрипсина и и-нитрофенилацетата можно наблюдать две фазы образования п-нитрофенола.

О

Фермент! + С—СН,

с—сн.

N0,

N02

п-Н и трофеи ил ацетат

Промежуточный л-Нитро-продукт ацетил— фенол фермент

Рис. 8.9. Ацилирование: образование комплекса ацетил - фермент в качестве промежуточного продукта.

R

I

СН2

он

Тирозин

R

I

СН2

I

сн2

1

S

I

сн3

Фермент

Фермент

+ н2о

I

с—сн,

Ацетат

Промежуточный продукт ацетил — фермент

Рис. 8.10. Деацилирование: гидролиз промежуточно образующегося комплекса ацетил - фермент.

Рис. 8.7.

Триптофан Метионин

Химотрипсин гидролизует предпочтительно пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот, а также аминокислот с больш

страница 74
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
штатный бортовой компьютер ваз 2110
футзалки джома купить
диагностика и заправка кондиционера автомобиля цена
где в можно пройти курсы пк

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(08.12.2016)