виде тетраэдра приводит к образованию развитой трехмерной структуры. Таким образом, вода обладает высокой когезионной силой.

6.25. Присутствие воды ослабляет полярные взаимодействия

Полярность молекул и способность к образованию водородных связей делает воду высокоактивным соединением. Это проявляется в том, что вода ослабляет электростатические взаимодействия и водородные связи, возникающие между другими соединениями. При этих полярных взаимодействиях вода ведет себя как очень сильный конкурент. Рассмотрим, например, как действует вода на образование водородной связи между карбонильной и амидной группами (рис. 6.29). Водородные атомы воды способны заместить NH-группу в качестве донора, а кислородный атом воды - кислород СО-группы в качестве акцептора водорода. Следовательно, образование сильной водородной связи между СО- и NH-группами возможно только в отсутствие воды.

Сила электростатических взаимодействий в воде по сравнению с вакуумом снижена в 80 раз (80-диэлектрическая постоянная воды). Высокая диэлектрическая постоянная воды отражает такие свойства, как полярность и способность образовывать вокруг ионов ориентированную сольватную оболочку, которая ослабляет электростатическое взаимодействие одного иона с другим

н

]

о— I

+| н н >i

н н

А <н А н>

н н

\/

Электростатическое ^

взаимодействие Вода окружает заряженные

в нелопярной группы и уменьшает их

среде взаимодействие

Рис. 6.30. Вода ослабляет электростатическое взаимодействие заряженных групп.

(рис. 6.30). Такие ориентированные соль-ватные оболочки создают собственное электрическое поле, противоположное но знаку полю, созданному ионом. В результате способность ионов, окруженных сольватными оболочками, к электростатическим взаимодействиям оказывается заметно ослабленной. Вода характеризуется исключительно высокой диэлектрической постоянной.

6.26. Гидрофобные взаимодействия; в водной среде неполярные группы стремятся ассоциировать

Каждый знает, как мелкие капельки масла в воде соединяются в одну большую каплю. Аналогичный процесс происходит и на уровне атомов, а именно неполярные молекулы или группы в водной среде объединяются в кластеры. Этот процесс ассоциации обусловлен гидрофобными взаимодействиями. Фигурально выражаясь, вода прижимает неполярные соединения друг к другу.

Гидрофобные взаимодействия играют решающую роль в складывании макромолекул, в связывании субстратов с ферментами и во многих других молекулярных процессах. Рассмотрим, что лежит в их основе. Допустим, что в воду вносится молекула неполярного соединения, например гексана. В воде при этом образуется полость, из-за чего на какой-то момент разрываются водородные связи между молекулами воды. Далее сдвинутые со своих мест молекулы воды переориентируются и образуют максимально возможное число новых водородных связей. Этого, однако, удается достичь лишь за определенную «плату»: возможностей образования благоприятных водородных связей в решетке воды вокруг молекул гексана значительно меньше, чем в чистой воде. В результате молекулы воды вокруг молекулы гексана располагаются гораздо более упорядоченным образом, чем в остальных частях раствора, а это означает, что энтропия раствора снижается. Посмотрим теперь, что произойдет, если в воде окажутся две молекулы гексана. Будут ли они находиться в двух малых полостях (рис. 6.31, Л) или же в одной большой полости (рис. 6.31, Ь)? Опыт показывает, что две молекулы гексана объединяются и занимают одну большую полость. Это объединение происходит в результате высвобождения отдельных ориентированных молекул воды, окружающих разделенные молекулы гексана. Следовательно, в основе гидрофобного взаимодействия лежит увеличение энтропии, обусловленное возрастанием степеней свободы высвобожденных молекул воды. Таким образом, неполярные молекулы в воде объединяются друг с другом не в силу высокого взаимного сродства, а прежде всего вследствие существования прочных связей между молекулами воды.

Заключение

Катализаторами в биологических системах служат ферменты; все ферменты-белки. Ферменты высокоспецифичны и обладают огромной каталитической силой. Обычно они повышают скорость реакции по крайней мере в 107 раз. Ферменты не сдвигают равновесия реакции, а выполняют функцию катализаторов путем снижения энергии активации химических реакций. Кинетические

Таблица 6.5. Диэлектрические постоянные ряда растворителей

параметры некоторых ферментов описываются моделью Михаэлиса-Ментен. Согласно этой модели, фермент (Е) соединяется с субстратом (S), образуя фермент-субстратный комплекс (ES), который либо превращается далее в продукт (Р) реакции, либо диссоциирует на Е и S:

*i *з

E + S^ES^E + P.

V = v„

Скорость (V) образования продуктов описывается уравнением Михаэлиса-Ментен:

[S]

[S] + Км' Часть I

Конформация и динамика где ^„-скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом, а Км-константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от мак