![]() |
|
|
Биохимия. Том 1рменты снижают энергию активации катализируемых ими реакций Химическая реакция А«=*В протекает через переходное состояние с более высокой энер6.5. Ферменты не сдвигают равновесия реакции Фермент является катализатором, и, следовательно, он не может изменять равновесия химической реакции. Это означает, что фермент ускоряет как прямую, так и обратную реакцию в совершенно одинаковой степени. Рассмотрим взаимопревращение А в В. Пусть в отсутствие фермента скорость прямой реакции (fcnp) составит Ю-4 с-1, а скорость обратной (/с0бг) составит 10"6 с1. Константа равновесия К определяется соотношением этих скоростей: ю-* с 1 A «=s В, 10~6 -1 10" [В] 100.6 10 с К [А] /собр Таким образом, в состоянии равновесия концентрация В будет в 100 раз выше, чем концентрация А, независимо от того, присутствует фермент или нет. Однако в отсутГликопротеин Каталитическая единица I Модификатор специфичности Рис. 6.6. Синтез лактозы - сахара, состоящего из остатков глюкозы и галактозы, происходит под действием фермента, который содержит каталитическую субьединицу и субъединицу, модифицирующую субстратную специфичность. Каталитическая субъединица в отсутствие субъединицы-модифика-тора катализирует другую реакцию. = G AG+ G, субстрат гией, чем энергия А или В. Скорость прямой реакции зависит от температуры и от разности значений свободной энергии для А и переходного состояния; эта разность называется свободной энергией активации Гиббса и обозначается AG^ (рис. 6.7,А): переходное состояние Скорость реакции пропорциональна количеству молекул, свободная энергия которых равна или выше AG+. Доля таких молекул возрастает с повышением температуры. Ферменты повышают скорость реакций путрм снижения активационного барьера AGT. При взаимодействии субстрата с ферментом реакция протекает по новому механизму, характеризующемуся более низкой энергией переходного состояния, чем реакции, протекающие в отсутствие фермента (рис. 6.7, Б). 6.7. Первый этап ферментативного катализа-образование фермент-субстратного комплекса Образованию или расщеплению химических связей каким-либо ферментом предшествует формирование фермент-субстратного (ES) комплекса. При этом субстрат присоединяется к специфическому участку на ферменте, называемому активным центром. Большинство ферментов проявляет высокую избирательность в отношении связывания субстратов. В сущности, специфичность каталитического действия ферментов в основном зависит от специфичности процесса связывания. Более того, на этой стадии нередко осуществляется и регуляция ферментативной активности. Существование фермент-субстратных комплексов было доказано разными способами. 1. ES-комплексы были непосредственно выявлены с помощью электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Комплексы нуклеиновых кислот и их полимераз видны под электронным микроскопом (рис. 6.3). При рентгеноструктурном анализе комплекса карбоксипептидазы А с ее субстратом глицил-Ь-тирозином была получена подробная информация относительно места и характера связывания субстрата с ферментом в этом ES-комплексе. к s i_ а. Ф i т к (0 X СГ о о о CD Без катализатора о о. ф X о к (О X о о 3 о Рис. 6.7. А. Определение свободной энергии активации AGt. Б. Фермент ускоряет реакцию путем снижения AG |. 2. При образовании ES-комплекса нередко изменяются физические свойства фер-мента, например растворимость или термостабильность. 3. Спектроскопические характеристики многих ферментов и субстратов изменяются при образовании ES-комплекса подобно тому, как меняется характерный для дезок-сигемоглобина спектр поглощения при связывании кислорода или при окислении в ферриформу, что было описано ранее (рис. 3.18). Эти изменения проявляются особенно отчетливо, если фермент содержит окрашенную простетическую группу. Хорошей иллюстрацией может служить трипто-фан-синтаза - бактериальный фермент, содержащий в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Этот фермент катализирует синтез L-триптофана из L-серина и индола. При добавлении L-ce-рина к ферменту резко возрастает флуоресценция пиридоксальфосфатной группы (рис. 6.8). Последующее добавление второ500 Длина волны, нм Рис. 6.8. При добавлении субстратов реакции-серина и индола-изменяется интенсивность флуоресценции пиридоксальфос-фатной группы в активном центре триптофан-с интазы. го субстрата - индола - гасит флу оресцен -цию до уровня ниже исходного. Таким образом, флуоресцентная спектроскопия позволяет выявить существование комплексов фермент—серии и фермент—серии—индол. Для изучения фермент-субстратного взаимодействия с успехом применяются и другие спектроскопические методы, в частности методы ядерного и электронного парамагнитного резонанса. 4. При образовании ES-комплекса проявляется высокая степень стереоспецифич-ности. Например, D-серин не может служить субстратом для триптофан-синтазы. Более того, D-изомер даже не связывается с ферментом. Из этого следует, что участок связывания субстрат |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 |
Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|