химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

рменты снижают энергию активации катализируемых ими реакций

Химическая реакция А«=*В протекает через переходное состояние с более высокой энер6.5. Ферменты не сдвигают равновесия реакции

Фермент является катализатором, и, следовательно, он не может изменять равновесия химической реакции. Это означает, что фермент ускоряет как прямую, так и обратную реакцию в совершенно одинаковой степени. Рассмотрим взаимопревращение А в В. Пусть в отсутствие фермента скорость прямой реакции (fcnp) составит Ю-4 с-1, а скорость обратной (/с0бг) составит 10"6 с1. Константа равновесия К определяется соотношением этих скоростей:

ю-* с 1 A «=s В,

10~6 -1

10"

[В]

100.6

10

с

К [А] /собр

Таким образом, в состоянии равновесия концентрация В будет в 100 раз выше, чем концентрация А, независимо от того, присутствует фермент или нет. Однако в отсутГликопротеин Каталитическая единица I Модификатор специфичности

Рис. 6.6. Синтез лактозы - сахара, состоящего из остатков глюкозы и галактозы, происходит под действием фермента, который содержит каталитическую субьединицу и субъединицу, модифицирующую субстратную специфичность. Каталитическая субъединица в отсутствие субъединицы-модифика-тора катализирует другую реакцию.

= G

AG+ G,

субстрат

гией, чем энергия А или В. Скорость прямой реакции зависит от температуры и от разности значений свободной энергии для А и переходного состояния; эта разность называется свободной энергией активации Гиббса и обозначается AG^ (рис. 6.7,А):

переходное состояние

Скорость реакции пропорциональна количеству молекул, свободная энергия которых

равна или выше AG+. Доля таких молекул возрастает с повышением температуры.

Ферменты повышают скорость реакций путрм снижения активационного барьера AGT. При взаимодействии субстрата с ферментом реакция протекает по новому механизму, характеризующемуся более низкой энергией переходного состояния, чем реакции, протекающие в отсутствие фермента (рис. 6.7, Б).

6.7. Первый этап ферментативного катализа-образование фермент-субстратного комплекса

Образованию или расщеплению химических связей каким-либо ферментом предшествует формирование фермент-субстратного (ES) комплекса. При этом субстрат присоединяется к специфическому участку на ферменте, называемому активным центром. Большинство ферментов проявляет высокую избирательность в отношении связывания субстратов. В сущности, специфичность каталитического действия ферментов в основном зависит от специфичности процесса связывания. Более того, на этой стадии нередко осуществляется и регуляция ферментативной активности.

Существование фермент-субстратных комплексов было доказано разными способами.

1. ES-комплексы были непосредственно выявлены с помощью электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Комплексы нуклеиновых кислот и их полимераз видны под электронным микроскопом (рис. 6.3). При рентгеноструктурном анализе комплекса карбоксипептидазы А с ее субстратом глицил-Ь-тирозином была получена подробная информация относительно места и характера связывания субстрата с ферментом в этом ES-комплексе.

к

s i_ а. Ф i т

к

(0 X СГ о о о

CD

Без катализатора

о

о. ф

X

о

к

(О X

о о

3 о

Рис. 6.7.

А. Определение свободной энергии активации AGt. Б. Фермент ускоряет реакцию путем снижения AG |.

2. При образовании ES-комплекса нередко изменяются физические свойства фер-мента, например растворимость или термостабильность.

3. Спектроскопические характеристики многих ферментов и субстратов изменяются при образовании ES-комплекса подобно тому, как меняется характерный для дезок-сигемоглобина спектр поглощения при связывании кислорода или при окислении в ферриформу, что было описано ранее (рис. 3.18). Эти изменения проявляются особенно отчетливо, если фермент содержит окрашенную простетическую группу. Хорошей иллюстрацией может служить трипто-фан-синтаза - бактериальный фермент, содержащий в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Этот фермент катализирует синтез L-триптофана из L-серина и индола. При добавлении L-ce-рина к ферменту резко возрастает флуоресценция пиридоксальфосфатной группы (рис. 6.8). Последующее добавление второ500

Длина волны, нм

Рис. 6.8.

При добавлении субстратов реакции-серина и индола-изменяется интенсивность флуоресценции пиридоксальфос-фатной группы в активном центре триптофан-с интазы.

го субстрата - индола - гасит флу оресцен -цию до уровня ниже исходного. Таким образом, флуоресцентная спектроскопия позволяет выявить существование комплексов фермент—серии и фермент—серии—индол. Для изучения фермент-субстратного взаимодействия с успехом применяются и другие спектроскопические методы, в частности методы ядерного и электронного парамагнитного резонанса.

4. При образовании ES-комплекса проявляется высокая степень стереоспецифич-ности. Например, D-серин не может служить субстратом для триптофан-синтазы. Более того, D-изомер даже не связывается с ферментом. Из этого следует, что участок связывания субстрат

страница 51
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купит пишевой пласмасовои вана для сира
картина в подарок
признать регистрацию права собственности недействительной
шкафы для сотрудников

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(07.12.2016)