химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

от оксимиоглобина?

б) Какова средняя продолжительность существования оксимиоглобинового комплекса?

8. Светопоглощение А раствора

определяется как

i4 = lg(V/),

где 70-интенсивность падающего света (на входе), а /-интенсивность прошедшего через раствор света (на выходе). Светопоглощение раствора зависит от молярного коэффициента светопоглощения (коэффициент экстинкции) Б (размерность см " 1 ? М 1), концентрации с (в М) и длины светового пути / (в см):

А — е/с.

Коэффициент экстинкции миоглобина для 580 нм составляет 15000 см-1 М"1. Каково светопоглощение раствора миоглобина в концентрации 1 мг/мл при длине светового пути 1 см? Какой процент падающего света проходит через раствор?

ГЛАВА 4. Гемоглобин: аллостерический белок

Переход в процессе эволюции от мономерного миоглобина к тетрамерному гемоглобину сопровождался появлением новых свойств. Молекула гемоглобина значительно сложнее, чем молекула миоглобина. Прежде всего гемоглобин помимо 02 транспортирует Н+ и С02. Во-вторых, связывание кислорода гемоглобином регулируется специфическими компонентами внутренней среды, а именно Н+, С02 и органическими фосфорными соединениями. Эти регуляторы оказывают сильнейшее влияние на способность гемоглобина связывать кислород, несмотря на то что они присоединяются к белку в участках, отстоящих далеко от гема. Вообще так называемое аллостериче-ское взаимодействие, т.е. взаимодействие между пространственно разделенными участками, имеет место во многих белках. Аллостерические эффекты играют важнейшую роль в регуляции и интеграции молекулярных процессов в биологических системах. Гемоглобин является наиболее изученным аллостерическим белком, и потому имеет смысл более подробно рассмотреть его структуру и функцию.

4.1. Функциональные различия между миоглобином и гемоглобином

Гемоглобин-аллостерический белок, миоглобин таковым не является. Это различие выражается тремя путями:

1. Присоединение 02 к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул 02 той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается

с гемоглобином кооперативно. Связывание

кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным.

2. Сродство гемоглобина к кислороду за

висит от рН, тогда как миоглобин такой зависимости не проявляет. Молекулы С02 также влияют на способность гемоглобина связывать кислород.

3. Сродство гемоглобина к кислороду регулируется органическими фосфорными соединениями, в частности бисфосфоглицера-том. В результате гемоглобин проявляет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин.

4.2. Кооперативность связывания кислорода гемоглобином

Отношение занятых кислородом участков связывания к их общему числу представляет собой степень насыщения, или просто насыщение гемоглобина кислородом, и обозначается У. Значение У изменяется от 0 (все участки свободны) до 1 (все участки заняты). График зависимости У от парциального да

вления кислорода р02 называется кривой диссоциации кислорода. Кривые диссоциации кислорода для гемоглобина и миоглобина различаются в двух отношениях (рис. 4.2 и 4.3). Во-первых, при любом р02 для миоглобина насыщение У выше, чем для гемоглобина. Другими словами, миоглобин обладает более высоким сродством к 02, чем гемоглобин. Сродство к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором насыщены 50% участков связывания (т. е. У= 0,5). Для миоглобина Р50 составляет обычно 1 торр, а для гемоглобина-26 торр.

Торрединица давления, численно равная тому давлению, которое производит столбик ртути высотой 1 мм при 0°С и стандартном ускорении силы тяжести (1 мм Hg). Названа в честь Эванджелисты Торричелли (1608-1647), изобретателя ртутного барометра.

Второе различие состоит в том, что кривая диссоциации кислорода в случае миоглобина имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина-сигмоидную. Как будет указано ниже, сигмоидная форма кривой идеально соответствует физиологической роли гемоглобина как переносчика кислорода в крови. На молекулярном уровне сиг-моидность формы означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т.е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным.

Рассмотрим кривые диссоциации кислорода с количественной стороны, начав с миоглобина как более простого. Связывание кислорода с миоглобином (Mb) описы

0)

вается следующим уравнением:

мьо2 <± Mb + о2.

Константа равновесия процесса диссоциации оксимиоглобина составит

К (2)

[Mb] [Оа]

[мьо2]

где [МЬ02]- концентрация оксимиоглобина, [Mb]-концентрация дезоксимиогло-бина, [02]-концентрация свободного кислорода, причем все эти величины выражены в молях на литр. Степень насыщения У определяется как

У=

(3)

[МЬР2]

[мьо2] + [Mb] '

Производя замещения в уравнении (3) на основе равенства (2), получаем

У=

(4)

[о2]

[о2] + К

Поскольку 02 - это газ, удобнее выражать его концентрацию в виде р02, т.е. парциального давления кислорода (в торрах) в окружающей раствор атмосфере. Тогда уравнени

страница 31
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
склады для хранения личных вещей
газовый котел для коттеджа
анна каренина мюзикл цены на билеты
купить билет на tiesto

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(03.12.2016)