химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

Перутц же взялся за молекулу в сотни раз большую, Не удивительно, что «мои товарищи смотрели на меня с жалостливой улыбкой... По счастью, экзаменаторы, принимавшие мою дипломную работу, не настаивали на окончательном установлении структуры, иначе бы я оставался студентом-дипломником в течение 23 лет». Однако Лоуренс Брэгг (L. Bragg), который вместе со своим отцом впервые в 1912 г. применил рентгенострук-турный анализ, стал в это время во главе Кавендишской лаборатории и поддержал работу Перутца. Он писал: «Я не обманывал себя в отношении перспективы. Дело выглядело так, как если бы нулевую вероятность успеха помножили на бесконечную важность искомого результата; результат р - Цепь гемоглобина

этой математической операции был никому не известен». Успех пришел в 1959 г., когда Перутц получил карту электронной плотности низкого разрешения для оксигемогло-бина лошади. Впоследствии были получены карты высокого разрешения как для окси-, так и дезоксигемоглобина лошади и человека, Гемоглобины этих двух видов очень близки по своей структуре.

3.13. Четвертичная структура гемоглобина

Молекула гемоглобина имеет почти правильную форму шара диаметром 55 А. Четыре цепи, образующие молекулу гемоглобина, расположены в виде тетраэдра (рис. 3.24). Четыре гема, по одному у каждой субъединицы, находятся в углублениях на внешней стороне молекулы. Эти четыре кислородсвязывающих участка расположены далеко друг от друга: расстояние между двумя ближайшими атомами железа составляет 25 А. Каждая а-цепь контактирует с обеими р-цепями. В то же время взаимодействия между двумя а- или между двумя р-цепями незначительны.

3.14. ос- и р-Цепн гемоглобина очень сходны

с миоглобином

Пространственные структуры миоглобина и а- и Р-цепей гемоглобина обладают поразительным сходством (рис. 3.25). Близкое подобие в конфигурации основных цепей этих белков оказалось неожиданным, поскольку в последовательности аминокислотных остатков в этих трех полипептидных цепях существует много различий. Собст\ /

Единственные идентичные остатки в

Рис. 3.26. Сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и р-це-пей гемоглобина человека на примере участка от остатка F1 по остатка F9. Последовательности аминокислот имеют гораздо меньше сходства, чем пространственные структуры этих трех полипептидных цепей.

последовательностях из 9 аминокислот

венно только 24 положения из 141 идентичны во всех трех полипептидных цепях; это показывает, что очень сходные пространственные структуры могут быть обусловлены совершенно разной последовательностью аминокислот (рис. 3.26).

Совершенно очевидно, что пространственная конфигурация миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина человека имеет общебиологическое значение. В сущности, эта структура свойственна всем мио-глобинам и гемоглобинам позвоночных. Сложная конфигурация полипептидной цепи, впервые выявленная на примере миоглобина,-это та основная форма, которую природа предназначила для переносчика кислорода: смысл ее в том, что вокруг гема создается такое микроокружение, которое обеспечивает обратимость связывания кислорода.

3.15. Критически необходимые остатки в последовательности аминокислот

К настоящему времени расшифрованы последовательности аминокислот в гемогло-бинах более чем 20 видов животных (от миноги до человека). Полученные данные выявили значительное разнообразие аминокислот в большинстве положений. Есть, однако, 9 положений в последовательности, где стоят одни и те же аминокислоты у всех или почти всех обследованных видов (табл. 3.2). Эти консервативные (инвариантные) положения имеют особо важное значение для функции гемоглобина. Некоторые из них входят в состав непосредственно участка связывания кислорода. К числу других консервативных положений относится тирозин-НС2, который стабилизирует молекулу, образуя водородную связь между спиралями Н и F. Глицин (Вб) сохраняется благодаря своему небольшому размеру: боковая цепь более крупная, чем 1 атом водорода, препятствовала бы сближению спиралей В и Е (рис. 3.27); пролин-С2 имеет важное значение, так как им завершается спираль С.

Значительную вариабельность проявляют неполярные остатки внутренней части молекулы гемоглобина. Однако во всех случаях-это замена одного неполярного остатка на другой, также неполярный (например, аланина на изолейцин). Таким образом, выраженный неполярный характер внутренней части молекулы сохраняется неизменным. Как было указано выше, в обратимом оксигенировании гема важную роль играет его расположение в неполярной ни3. Переносчики кислорода миоглобин и гемоглобин

Таблица 3.2. Консервативные аминокислотные остатки ? гемоглобин

Положе- Аминокислота Функция

ние

F8 Гистидин Проксимальный свя занный с гемом гисти дин

Е7 Гистидин Дистальный гистидин

вблизи гема

CD1 Фенилаланин Контакт с гемом

F4 Лейцин То же

В6 Глицин Разрешает сближение

спиралей В и Е

С2 Пролин Терминирование спирали

НС2 Тирозин Перекрестная связь ме жду спиралями Н и F

С4 Треони

страница 28
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить букет из ромашек
зачем брелок гироскутер
самому сделать allegri sms flatscreen wfh st2000
stinol rf nf 320 вызов мастера

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(07.12.2016)