химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

объема всей молекулы миоглобина. В самом деле, кислород непосредственно присоединяется только к атому железа в геме. Какова же роль полипептидной части молекулы в связывании и переносе кислорода? Для ответа на этот вопрос рассмотрим, как связывается кислород свободным гемом. В водном растворе свободный феррогем способен связать кислород, но лишь на короткий момент. Объясняется это тем, что в воде феррогем быстро окисляется до ферригема, который не связывает кислорода. Промежуточным продуктом в этой реакции является сандвичевое соединение, образованное двумя темами с 02

х

о

s"

10 ООО г

5

X X

I-о зс

н

X

5 ООО

ф

=Г X

в в

о о

450

650

Рис. 3.18. При связывании кислорода изменяются спектры поглощения миоглобина и гемоглобина в области видимого света. Миоглобин и гемоглобин имеют очень сходные спектры поглощения видимого света.

между ними. В миоглобине гем менее чувствителен к окислению, поскольку две молекулы миоглобина практически не способны к ассоциации и образованию сандвичевого соединения гем-02-гем. Образование такого комплекса стерически заблокировано ди-стальным гистидином и другими остатками, окружающими шестое координационное положение. Самые убедительные данные в пользу того, что стерические факторы определяют скорость окисления гема, были получены при изучении специально синтезированных модельных соединений. Джеймс Коллман (J. Collman) синтезировал железопорфириновые комплексы, огороженные «частоколом» заместителей (рис. 3.19), имитирующие участки связывания кислорода в миоглобине и гемоглобине. В этих соединениях на одной стороне порфиринового кольца имелась «огороженная» область для связывания 02, тогда как другая сторона оставалась незакрытой и могла связывать основание. Оказалось, что если в качестве основания присоединялся замещенный ими-дазол, этот комплекс (рис. 3.20) приобретал такое же сродство к кислороду, как и миоглобин. Более того, «огороженность» стабилизирует ферроформу этого железо-порфирина, в результате чего он приобретает способность к обратимому связыванию кислорода на длительное время. Основное различие между этим модельным соединением и обычным гемом состоит в наличие заместителей, создающих «огороженную» структуру, и тем самым блокирующих образование димерного сандвича гем-02-гем.

Следовательно, в миоглобине создается такое микроокружение простетической группы, благодаря которому она приобреR = NHC-C(CHj)s

Им — производное имидазола

Рис. 3.19. Схематическое изображение «огороженного» железопор-фирина со связанным 02. «Частокол» химических заместителей препятствует сближению двух порфиринов и образованию промежуточного продукта окисления.

тает характерные свойства. Это общее правило, что функция простетической группы частично зависит от ее полипептидного окружения. В самом деле, тот же самый гем выполняет совершенно другую функцию в составе цитохрома с-белка конечного участка дыхательной цепи в митохондриях всех аэробных организмов. В цитохроме с гем обратимо переносит электроны, а не кислород. Наконец, совсем другую роль играет гем, входящий в состав фермента ка-талазы, где он разлагает перекись водорода на воду и кислород.

3.7. Присутствие дистального гистидина снижает связывание оксида углерода

Оксид углерода ядовит, так как, присоединяясь к ферромиоглобину или феррогемо-глобину, он препятствует транспорту кислорода в организме. Гему свойственно высокое сродство к СО. В водном растворе связывание СО свободным гемом происходит примерно в 25 000 раз сильнее, чем связывание 02. Однако в составе гемоглобина или миоглобина сродство гема к СО превышает сродство к 02 только примерно в 200 раз. Каким же образом эти белки подавляют природное предпочтение гемом оксида углерода? Ответ был получен при рентгеноструктурном анализе и инфракрасной спектроскопии комплексов СО и 02 с миоглобином и модельными железопор-фиринами. Железопорфирины обладают очень высокой степенью сродства к СО; в их комплексах с СО атомы Fe, С и О расположены на одной прямой (рис. 3.21). В комплексе же миоглобина с СО ось СО находится под углом к связи Fe—С. Расположению СО на одной прямой со связью Fe—С препятствует главным образом наличие дистального гистидина. С другой стороны, ось 02 находится под углом к связи Fe—О как в оксимиоглобине, так и в модельных соединениях. Следовательно, под влиянием белка СО координируется с железом под углом к связи Fe—С, а не на одной прямой с ней. Такая наклонная геометрия, обусловленная глобином, ослабляет взаимодействие гема с СО и в то же время создает оптимальные условия для связывания Ог.

Пониженное сродство миоглобина и гемоглобина к СО имеет очень важное значение для биологических процессов. Оксид углерода представлял потенциальную опасность еще задолго до развития индустриализации. Дело в том, что СО образуется эндогенно при расщеплении гема (разд. 21.16). Таким образом, генерирование оксида углерода в организме неразрывно связано с использованием им гема. Эндогенно образуется такое количество СО, которое блокирует ~ 1% уч

страница 25
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
где пройти курсы по дезинфектологии 72 часа
изготовление световых букв в москве
слова благодарности за помощь больному ребенку
наклейки марки авто

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(19.11.2017)