химический каталог




Биохимия. Том 1

Автор Л.Страйер

. 2.34.

Н Н

I I -N—С— I

о

II

С—N

I

Н

о

К

С—N

I

Н

н

I

с—

I

к

Планарность пептидной группы обусловлена тем, что связь азот-углерод носит частично характер двойной связи.

н о

I II

с—о

Жесткая структура

I

Жесткая структура

Рис. 2,35.

В области свзей между пептидными группами и а-угле-родными атомами имеется довольно высокая степень свободы вращения.

связей имеется вращения (рис. 2,35). Вращения относительно этих связей описываются углами »|/ и ф (рис. 2.36).

Для полного описания конформации основной цепи полипептида необходимо знать

\|/ и ф для каждого аминокислотного остатка.

2.9. Периодичные структуры: альфа-спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена

Может ли полипептидная цепь быть уложена в структуру, состоящую из регулярно повторяющихся участков? Чтобы ответить на этот вопрос, Полинг и Кори сравнили ряд потенциально возможных конформации полипептидов, построив их точные молекулярные модели. При этом строго соблюдались экспериментально установленные для аминокислот и небольших пептидов величины углов связей и межатомных расстояний. В 1951 г. они предложили две периодические полипептидные структуры, названные соответственно а-спираль и р-складчатый слой.

OL-Спираль имеет вид стержня. Туго закрученная основная цепь полипептида создает внутреннюю часть стержня, а боковые цепи направлены наружу от основной цепи, расРис. 2.36. Определение углов \|f и ф: \J/ характеризует вращение относительно одинарной связи Са —С; ф характеризует вращение относительно одинарной связи Ся—N. (Levinthal С. Molecular model building by computer, Scientific American, Inc., 1966.).

R

ной последовательности на 4 остатка впереди (рис. 2.39). Таким образом, все СО-и NH-группы основной цепи связаны между собой водородными связями. В проекции на ось спирали один остаток отстоит от другого на 1,5 А, а угол между ними составляет 100°, т.е. на полный виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Таким образом, аминокислоты, отстоящие друг от друга на 3-4 остатка в линейной последовательности, в структуре ос-спирали пространственно расположены очень близко друг к другу. Напротив, аминокислоты, разделенные в линейной последовательности двумя остатками, пространственно располагаются на противоположных сторонах спирали и поэтому взаимодействие между ними маловероятно. Шаг ос-спирали составз*

ляет 5,4 А3 расстояние между остатками (по оси)-1,5 А и число остатков на один оборот-3,6. Спираль может закручиваться по часовой стрелке (правая спираль) или против часовой стрелки (левая спираль); все исследованные ос-спирали белков относятся к правому типу.

Содержание ос-спиралей в белках, изученных к настоящему времени, крайне вариабельно. В некоторых белках, например миоглобине и гемоглобине, ос-спираль лежит в основе структуры. Другие белки, например пищеварительный фермент химо-трипсин, практически лишены ос-сниральной структуры. Одинарная ос-смираль, о которой речь шла выше, как правило, довольно коротка, обычно менее 40 А в длину. Варианты ос-спиралей используются при образовании длинных тяжей, достигающих 1000 А и более в длину. Две или более ос-спирали могут закручиваться одна вокруг другой, как тяжи в канате. Такая структура-ос-спирализован-ная суперспираль - обнаружена во многих белках; в кератине волос, миозине и тропо-миозине мышц, эпидермисе кожи и фибрине, в сгустках крови. Спирализованные «канаты» этих белков выполняют механическую роль, образуя плотные пучки волокон.

«Если принять, что фибриллярные белки эпидермиса, белки кератииизированных тканей, основной белок мышц миозин, а теперь и фибриноген крови-все имеют в основе одну и ту же особую форму молекулярной структуры и потому, вероятно, представляют собой адаптационные варианты одного исходного принципа, то здесь мы, видимо, столкнулись с одним из великих фактов эволюции биологических молекул».

К. Bailey, W.T. Astbury, К.М. Rudall, Nature, 1943

Структура ос-спирали была предсказана крытие доказало, что можно предсказать

Полингом и Кори за 6 лет до того, как ее удалось экспериментально выявить методом рентгеноструктурного анализа мио-глобина. Открытие структуры tx-спирали представляет собой важную веху в развитии молекулярной биологии, поскольку это отконформацию полипептидной цепи, если точно известны свойства ее компонентов.

В тот же год Полинг и Кори открыли другой вариант периодической структуры, который они назвали р-складчатым слоем (р потому, что это была вторая-после а-спиН

ННО

н

нно

н

Rs О

Ri О

R4

н

J

—N—С-С—N—С- С—N—С—С—N—С—С—N—С—С-Н

Н R, О

Рис. 2.39.

В ос-спирали NH-группа п-го остатка связана водородной связью с СО-группой остатка (п - 4).

рали - открытая ими структура). ^-Складчатый слой существенно отличается от ос-спирали тем, что он имеет плоскую, а не стержневидную форму. Полипептидные цепи в Р-складках почти полностью вытянуты (рис. 2.40), а не туго скручены, как в ос-спирали. Расстояние по оси между двумя прилежащими аминокислотами составл

страница 14
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113

Скачать книгу "Биохимия. Том 1" (6.46Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить шашку такси в екатеринбурге
лечил опухоль локтя
ремонт катализаторов alfa romeo
ОРОР Black Star 10

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(09.12.2016)