те составляет 84% от максимально

возможной.

2,65 г (или 4,75-10 2 моль) Fe.

а) У человека 1,44 • 10 " 2 г (4,49 ? 10 " * моль) 02

на 1 кг мышц. У кашалота 0,144 г (4,49-10 3

моль) 02 на 1 кг мышц.

б) 128.

а) Примерно + 36 при рН 2, +4 при рН 7 и + 2

при рН 9.

б) Примерно 10. Однако имеет место взаимодействие титрующихся групп, поэтому действи

тельная изоэлектрическая точка равна 8,2. Этот вопрос блестяще разбирается в статье Shire S. J., Hanania G. I. H., Gurd F, R. N., Biochemistry, 13, 2967 (1974).

а) Три пептида, состоящие из остатков от 1 до

55, от 56 до 131 и от 132 до 153.

б) Короткие а-спирали мало стабильны в водном растворе. В миоглобине они стабилизированы третичными взаимодействиями.

lg

[мьо2]

lgp02-lgP5

[Mb]

а) /с = 20 с

[МЬ][Оа] к

К

' отщепления

отщепления

К„

[МЬ02] "присоединения

б) Средняя продолжительность равна 0,05 с (величина, обратная fe ).

' г отщепления'

8.

Раствор миоглобина 1 мг/мл (масса миоглобина = 17,8 кДа соответствует концентрации 5,62 -10 ~ 5 М. Светопоглощение этого раствора при длине оптического пути 1 см составляет 0,84, что соответствует отношению /„//, равному 6,96. Следовательно, через раствор проходит 14,4% падающего света.

Глава 4

1. а) Увеличит.

б) Снизит.

в) Снизит.

г) Снизит сродство к кислороду.

2. а и б) Свяжется меньше Н + .

3. Инозитолгексафосфат.

4. a) AY = 0,977 - 0,323 = 0,654, б) AY = 0,793 - 0,434 = 0,359.

5. а) рК снизится, бив) рК увеличится.

6. Дополнительная метильная группа препятствует перемещению атома железа в плоскость порфирина при оксигенировании. Это модельное соединение имитирует T-состояние гемоглобина. Интересное обсуждение этого вопроса можно найти в статье Collman J. P., Brauman J. I., Doxsee К. M., HalbutT.R., Suslick K.S., Proc. Nat. Acad. Sci, 75, 564 (1978).

7. а) Да. KAB=KBA(KB/KA) = 2.10-5M.

б) Наличие А повышает связывание В и аналогично присутствие В повышает связывание А.

8. Оксид углерода, присоединившись к одному тему, изменяет сродство к кислороду других гемов в той же молекуле гемоглобина. В частности, СО повышает сродство гемоглобина к кислороду и тем самым снижает количество 02, высвобождаемое в тканях. Оксид углерода оказывает стабилизирующее действие на характеристики четвертичной структуры оксигемоглобина. Другими словами, СО имитирует 02 в качестве аллостерического эффектора.

9. а) Транспорт максимален при К=10~5 М. В общем случае транспорт достигает максимума при X = i/LALB.

б) Максимальный перенос кислорода при Р50 = = 44,7 торр, что значительно выше, чем 26 торр-величина, характерная для физиологических условий. Следует подчеркнуть, что в этом расчете не учитываются кооперативность связывания и эффект Бора.

Глава 5

t. а) Лизин или аргинин в положении 6.

б) При рН 8 этот гемоглобин будет двигаться к аноду медленнее двух других гемоглобинов, поскольку у него наименьший общий отрицательный заряд.

2. а) НЬС; б) HbD; в) HbJ; г) HbN.

3. Мутации гена а влияют на все три гемоглобина, поскольку эти гемоглобины имеют соответственно следующие субъединичные структуры: сс2Р2, а262 и а2у2. Мутации генов р, 5 и у скажутся только на одном из типов гемоглобина.

4. Реакция

2{«2PPS) ^ *J2+a2f%

протекает быстро по сравнению со временем проведения электрофореза. Разделение а2<х2 и ас2а§ в электрическом поле сдвигает равновесие' реакции вправо.

5. Дезокси-НЬА содержит комплементарный участок и поэтому может присоединиться к волокну дезокси HbS. Дальнейшее удлинение волокна будет уже невозможным, так как в концевой молекуле дезокси-НЬА нет липкого участка.

6. Свойственная дезоксигемоглобину А водородная связь между аспартатом и тирозином в участке а,а2-контакта отсутствует в гемоглобине Kempsey (с. 100). Следовательно, дезокси-форма этого мутантного гемоглобина должна легче диссоциировать на димеры, чем нормальный гемоглобин. С другой стороны, оксиге-нированные формы обоих гемоглобинов диссоциируют примерно одинаково, поскольку указанная водородная связь не участвует в стабилизации ни того, ни другого гемоглобина.

Глава 6

1. а) 31,1 -10 6 моль.

б) 5 10-8 моль.

в) 622 с"1.

2. а) Да. XM = 5,2-10"6 М.

б) V =6,84 10" 10 моль.

' макс

в) 337 с-1.

3. а) В отсутствие ингибитора V =

J , махе

= 47,6 мкмоль/мин и Км =1,1-10 M. В присутствии ингибитора V не меняется, а кажуJ , макс J

щаяся К„ = 3,1-10-5 М.

б) Конкурентное ингибирование.

в) 1,1 -Ю-3 M.

г) /ES = 0,243 и /Е] = 0,488.

д) В отсутствие ингибитора = 0,73, а в присутствии 2 • 10 _ 3 М ингибитора = 0,49. Соотношение этих величин, равное 1,49, эквивалентно

соотношению скоростей реакции в тех же условиях.

4. а) V = 9,5 мкмоль/мин. К... = 1,1 • 10~ 5 M,

' макс ' М

так же как и в отсутствие ингибитора.

б) Неконкурентное.

в) 2,5-10- 5 M.

г) 0,73 как в присутствии, так и в отсутствие

ингибитора.

5. a) V= V -(K/[S])K„.

' макс М

б) Наклон = — ; пересе