химический каталог




Биохимия. Том 3

Автор Л.Страйер

kley B. R., Porter K. R., eds., Rockefeller Univ. Press, N. Y., 1977, p. 318.)

мами, полученными из шероховатого ЭР, не обнаруживалось. Следовательно, связанные с мембранами рибосомы и свободные рибосомы, по сути, одинаковы. Остается ли данная рибосома свободной или прикрепляется к шероховатому ЭР, определяется только природой белка, который она синтезирует.

Какая же особенность синтезирующегося белка определяет, плавает ли ассоциированная с ним рибосома свободно в цитозоле или связывается с мембраной ЭР? В 1970 г. Дэвид Сабатини и Гюнтер Блобел (David Sabatini, Gunter Blobel) постулировали, что сигналом прикрепления служит последовательность аминокислотных остатков, прилегающая к N-концу новообразующейся полипептидной цепи. Вскоре эта гипотеза сигнальной последовательности (рис. 29.42) нашла подтверждение в работах Сезара Мил-стайна и Джорджа Браунли (Cesar Milstein, George Brownlee), показавших, что иммуно-глобулиновая цепь, синтезированная in vitro свободными рибосомами, содержит N-кон-цевую последовательность из 20 остатков, которой нет в зрелом белке, синтезированном in vivo. Затем Блобел обнаружил, что все основные секреторные белки поджелудочной железы, синтезированные in vitro на свободных рибосомах, содержат на N-конце дополнительные фрагменты длиной около двадцати аминокислот. В настоящее время сигнальные последовательности многих секреторных белков расшифрованы. Они имеют длину от 15 до 30 остатков и содержат много неполярных аминокислот (рис. 29.43).

Гидрофобные сигнальные последовательности, видимо, принимают конформации, которые узнаются белками мембраны ЭР, образующими каналы. По всей вероятно-llel-Arg-Ser-Leu-Leu-lle-Leu-Val-Leu-CvS' -Phe-Leu-Pro-Leii-Ala-Ala-Leu-G ly-JG ly-Lys Прелизоцим

• -Met-Lys-Trp-Val-Thr-Phe-Leu-Leu-l.eu-Leu--Phe-lle-Ser-GW-Ser-Ala-Pbe-Ser-JAr^ П реп розльбумин

Рис. 29.43. Сигнальные последовательности двух секреторных белков. Гидрофобные остатки отмечены желтым. Место расщепления указано красной чертой.

Сокращения, принятые для обозначения сахаров: Flic - фукоза Gal - галактоза Glc - глюкоза

GlcNAc - N-ацетилглюкозамин Маn - манноза

NAN - N-ацетилнейраминидат (сиаловая кислота)

сти, новообразующиеся полипептидные цепи активно протягиваются через канал в ЭР по мере синтеза. Затем особая пептидаза отше-пляет сигнальные последовательности на внутренней стороне ЭР (см. рис. 29.42). Но-вообразующиеся цепи, которые должны стать составной частью мембраны, по-видимому, содержат специальные последовательности, блокирующие перенос полипептида через мембрану ЭР до тех пор, пока синтез не доходит до С-конца. В случае же секреторных белков, наоборот, через мембрану ЭР транспортируется вся полипептидная цепь.

Главная особенность механизма сигнальных последовательностей состоит в том, что перенос полипептида через мембрану ЭР сопряжен с трансляцией. Однако некоторые белки могут пересекать мембрану уже после того, как их синтез завершен. Например, белки митохондрий и хлоропла-стов в большинстве своем кодируются ядерными генами и синтезируются па свободных рибосомах. Эти белки выходят в ци-тозоль и затем проходят через мембрану органеллы. Очевидно, транспорт этих белков происходит посттрансляционно, а не во время трансляции. Интересно отметить, что эти митохондриальные и хлоропластные белки, подобно секреторным белкам, содержат N-концевые последовательности, которые удаляются вскоре после их проникновения через мембрану.

29.31. Присоединение сахарных остатков «ядра» к гликопротеинам происходит в эндоплазматическом ретикулуме при участии донора долихола

Почти ко всем белкам, синтезированным рибосомами, связанными с ЭР, присоединяются ковалентно связанные углеводные остатки. Растворимые белки, синтезируемые свободными рибосомами в цитозо-ле, наоборот, почти никогда не связаны с углеводами. Как уже упоминалось (разд. 10.12), остатки сахара, очевидно, ориентируют гликопротеины в мембранах. Кроме того, углеводные группы могут в какой-то степени предопределять судьбу гликопроте-ина. Обычно гликопротеин содержит одну или несколько олигосахаридных групп, присоединенных к аспарагиновым боковым цепям N-гликозидными связями. Реже сахара прикрепляются к сериновым или треони-новым боковым цепям О-гликозидными связями. Непосредственно с остатками ас-парагина всегда связан N-ацетилглюкоза-мин, тогда как к серину и треонину присоединяется N-ацетилгалактозамин.

В гликопротеинах встречаются самые разнообразные олигосахариды (рис. 29.44). Однако в основе этого разнообразия лежит общий план строения: углеводные остатки,

Н N-H

сн3

N-ацетилгалактозамин, присоединенный к остатку серина

О гликоэидной связью

Н N—Н

о=с

N-ацетил глюк озамин,

присоединенный к остатку аспарагина N-гликозидной связью

присоединенные к остаткам аспарагина (через атом азота), имеют общее внутреннее олигосахаридное «ядро». Этот повторяющийся мотив отражает способ биосинтеза олигосахаридной части гликопротеинов: общий олигосахаридный блок (рис. 29.45) переносится с активирующ

страница 75
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193

Скачать книгу "Биохимия. Том 3" (2.99Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить участок на рижском направлении
куплю матрас 160:190 уцененый в магазине ашан
аквапарк лукоморье евпатория цены
перевести вещи на склад

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(24.05.2017)