химический каталог




Биохимия. Том 3

Автор Л.Страйер

дель скользящих нитей. Основные черты этой модели (рис. 34.6), выдвинутой Эндрью Хаксли и Р. Нидергерке (Andrew Huxley, R. Niedergerke), а также Хью Хаксли и Джейн Хенсон (Hugh Huxley, Jean Hanson), заключаются в следующем.

1. Длина как толстых, так и тонких нитей в ходе мышечного сокращения не меняется.

2. В то же время длина саркомера при сокращении уменьшается вследствие того, что нити двух типов перекрываются в большей степени, а именно в ходе сокращения толстые и тонкие нити скользят относительно друг друга.

3. Сила сокращения генерируется в результате активного движения нитей одного типа вдоль прилегающих нитей другого типа.

В пользу этой модели свидетельствуют данные, полученные при измерении длины А- и I-дисков, а также зоны Н в растянутой, покоящейся и сократившейся мышце (рис. 34.6). А-диск характеризуется постоянной длиной, т. е. размер толстых нитей при сокращении не меняется. Расстояние между Z-пластинкой и началом ближайшей к ней зоны Н также постоянно; следовательно, и размер тонких нитей не меняется при сокращении. Однако зона Н и I-диск при сокращении становятся уже, поскольку в сократившемся волокне толстые и тонкие нити перекрываются в большей мере, чем в покоящейся мышце.

34.3. Миозин образует толстые нити;

он гидролизует АТР и связывает актин

Миозин обладает тремя биологически важными функциями. Во-первых, при физиологических значениях ионной силы и рН молекулы миозина в растворе спонтанно образуют волокна. По существу, толстые

Рис. 34.4. Вид поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями под электронным микроскопом. (Печатается с любезного разрешения д-ра John Heuser.)

АТР +

Н2О

ADP + P, + Н+

Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения. В-третьих,

миозин связывает полимеризованную форму актина - основного компонента тонких нитей. Именно это взаимодействие играет ключевую роль в генерировании силы, обеспечивающей смещение толстых и тонких нитей относительно друг друга.

Молекула миозина очень большая (500 кДа). Она состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (примерно по 20 кДа). На электронных микрофотографиях видно, что миозин состоит из глобулярной, образующей две головки части, присоединенной к очень длинному стержню (рис. 34.7 и 34.8). Стержень представляет собой двухцепочеч-ную а-спирализованную суперспираль.

34.4. Миозин можно расщепить на активные фрагменты

Если миозин подвергнуть ферментативному расщеплению, то образуются фрагменты, сохраняющие некоторые функции интакт-ной молекулы. Выше на примере иммуноглобулинов (разд. 33.5) уже было показано, насколько плодотворен такой экспериментальный подход при изучении макромолекул. На самом же деле этот подход был разработан для миозина раньше, чем для иммуноглобулинов. В 1953 г. Эндрью Сент-Дьёрдьи (Andrew Szent Gyorgyi) показал, что при обработке трипсином миозин расщепляется на два фрагмента, названные им легким меромиозином и тяжелым меромиози-ном (рис. 34.9).

Легкий меромиозин (ЛММ), подобно миозину, образует нити. Однако он не обладает АТР-азной активностью и не связывает актина. На электронных микрофотографиях видно, что ЛММ имеет форму стержня; удлиненность структуры обусловливает высокую вязкость растворов ЛММ. Данные определения оптического вращения показали, что 90% молекулы ЛММ имеет структуру а-спирали. Это подтверждалось и при анализе дифракции рентгеновских лучей; волокна ЛММ дают сильный рефлекс при 5,1 А, характерный для а-спирализованных суперспиралей. В целом, как было установлено, ЛММ представляет собой двухце-почечный а-спирализованный стержень длиной 850 А.

Тяжелый меромиозин (ТММ) обладает совершенно иными свойствами. ТММ катализирует гидролиз АТР и связывает актин,

но не способен к образованию волокон. ТММ состоит из вытянутой стержневидной части и глобулярной (в виде двух головок) области (рис. 34.9). При дальнейшем ферментативном расщеплении ТММ распадается на два глобулярных субфрагмента (обозначаемых S1) и один фибриллярный субфрагмент (S2). Каждый Sl-фрагмент имеет участок с АТР-азной активностью и участок связывания актина. Кроме того, к S1-фрагменту присоединены легкие цепи миозина. Легкие цепи способны модулировать АТР-азную активность миозина. Так, например, в гладких мышцах ими опосредовано регулирующее действие Са2+ на сокращение.

34.5. Актин образует нити, которые соединяются с миозином

Актин - основной компонент тонких нитей. В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде мономера массой 42 кДа, обозначаемого как G-актин (G от англ. globular - глобулярный). При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полимеризуется в F-актин - фибриллярную форму, очень похожую на тонкие нити. На электронных микрофотограэтих белков актомиозин. Формирование этого комплекса сопровождается большим увеличением вязкости раствора. В 40-х годах Альберт Сент-Дьёрдьи показал, что возрастание вязкости обращается добавлением АТР. Так было выявлено,

страница 124
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193

Скачать книгу "Биохимия. Том 3" (2.99Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Предлагаем приобрести в КНС Нева usb тройник - 10 лет надежной работы! Санкт Петербург, ул. Рузовская, д.11.
сезонное хранение вещей 1000 рублей
привод воздушной заслонки a.2xs.05l
мотовесна 2017 в какой день лучше приходить

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(25.04.2017)