химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1978, v. 75, p. 1759-1762.

Lake J. A. Aminoacyl-tRNA binding at the recognition site is the first step of the elongation cycle of protein synthesis. - Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1977, v. 74, p. 1903-1907.

Lucas-Lenard J., Lipmann F. Separation of three microbial amino acid polymerization fetors. - Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1966, v. 55, p. 1562-1566.

I Ninio J. A semi-quantitative treatment of missense and nonsense suppression in the ШгА and ram ribosomal mutants of Escherichia coli. Evaluation of some molecular parameters Of translation in vivo. - J. Mol. Biol., 1974, v. 84, p. 297-313.

Wintermeyer W., Robertson J. M. Transient kinetics of transfer ribonucleic acid binding to the ribosomal A and P sites: Observation of a common intermediate complex. - Bio-Chemistry, 1982, v. 21, p. 2246-2252.

Глава III

ЭЛОНГАЦИЯ: ТРАНСПЕПТИДАЦИЯ (ОБРАЗОВАНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ)

1. ХИМИЯ РЕАКЦИИ

Когда пептидил-тРНК занимает Р-участок, а аминоацил-тРНК окончательно связалась в А-участке, их З'-концы оказываются сближенными в районе пептидилтрансферазного центра на 50S субчастице. Происходит нуклеофильная атака на карбонил сложноэфирной групtRNA сс

I

д транспептидодия |^/"\j-a ОН ОН

О I

СН5

О ОН

I

с = о ,1 I

R - СН

NH I

с = о R'-CH

NH

с = о I

R- СН NH

C=0 I

CH3-S-NH

с

пы между пептидным остатком и тРНК молекулы пептидил-тРНК аминогруппой аминокислотного остатка аминоацил-тРНК. В результате вместо сложноэфирной связи образуется амидная (пептидная) связь между пептидным остатком и аминоацильным остатком молекулы аминоацил-тРНК (рис. 101). Таким образом, субстратами реакции являются пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК. Пептидил-тРНК называется донорным субстратом, а аминоацил-тРНК — акцепторным субстратом. Продуктами реакции являются деацилированная тРНК и пептидил-тРНК, в которой пептидный остаток оказывается удлиненным на один аминокислотный остаток и присоединенным к тРНК в А-участке. Схематически это показано на рис. 102.

Уже отмечалось, что вместо аминоацил-тРНК в качестве акцепторного (нуклеофильного) субстрата в реакции с пептидил-тРНК могут участвовать 3'-концевые фрагменты аминоацил-тРНК, амино-ацильные эфиры аденозина или пуромицин.

Во всех случаях реакция идет, только если NH2-rpynna находится в а-положении аминоацильного остатка. Аминоацильный остаток должен иметь L-конфигурацию. В пептидилтрансферазном центре аминоацильный остаток должен быть присоединен в 3'-положении (но не в 2'-положении) концевого аденозина тРНК или другого акцепторного субстрата. Последнее обстоятельство заслуживает некоторых комментариев. Так, в растворе аминоацильный остаток может мигрировать между 2'- и З'-гидроксилами рибозы концевого аденозина тРНК (см. рис. 27). > Связывание аминоацил-тРНК с EF-TU разрешено при обоих положениях амино

ТРАНСПЕПТИДАЦИЯ

ацильного остатка, и как тройственный комплекс Aa-(2')tRNA • EF-TU ? GTP, так и Aa-(3')iRNA • EF-TU • GTP могут связываться с рибосомой. По-видимому, после гидролиза ГТФ и потери сродства к EF-TU (стадия коррекции) также разрешена миграция амино-ацильного остатка между 2'- и З'-положения-ми. Однако аминоацильный остаток именно в З'-положении фиксируется пептидилтрансфе-разным центром (стадия запирания).

Свободный 2'-гидроксил рибозы акцепторного субстрата не существен для реакции транспептидации; когда он замещен (например, метилирован) или вообще отсутствует (2'-де-зоксипроизводное), акцепторная активность субстрата сохраняется. Однако для активности донорного субстрата рибозный 2'-гидроксил оказывается необходимым.

Транспептидация в рибосоме — самый быстрый шаг элонгационного цикла по сравнению со связыванием аминоацил-тРНК и с транслокацией. Во всяком случае, ни при каких условиях она, по-видимому, не является лимитирующей стадией цикла.

Механизм катализа реакции транспептидации рибосомой служил предметом многих исследований и дискуссий. Имеется целый ряд указаний на участке имидазольного остатка гистидина какого-то рибосомного белка в катализе. Однако все попытки выделить промежуточное ацилферментное (ацилрибосомное) производное, типа того, что образуется при катализе реакций гидролиза и транспептидации протеиназами, были безуспешны. (Возможно, его и не должно быть в искомом виде, поскольку пептидил-тРНК уже является активированным макромолекулярным ацилпроизводным, которое может рассматриваться как функциональный аналог ацил-ферментной группы.) Многие считают, что транспептидация в рибосоме катализируется просто вследствие надлежащей пространственной ориентации и сближения реагирующих групп аминоацил-тРНК и пептидил-тРНК, без химического каталитического участия каких-либо специальных нуклеофильных групп пептидилтрансферазного центра. В пользу последнего предположения приводятся данные о малой специфичности пептидилтрансферазного центра по отношению к типу связи, образование которой может быть им катализировано. Действительно, если к тРНК или аналогу ее З'-конца присоединен не амин

страница 77
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
борды меню фастфуда
алюминиевые радиаторы отопления цены
ковши fissler купить
Банкетки и скамейки, изготовление банкеток и скамеек

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(05.12.2016)