химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

шки антикодоновой ветви и менее строгое спаривание на краю у верхушки. Это, естественно, соответствует большей стерической свободе крайней пары спирали по сравнению с внутренними парами (третья пара в антикодон-кодоно-вом спаривании тоже может рассматриваться как внутренняя, так как она ограничивается в конформационных возможностях подпирающим ее и стэкингованным с ней пуриновым основанием антикодоновой петли, а также, возможно, примыкающим антикодоном пептидил-тРНК). Кодон мРНК, взаимодействующий с антикодоном тРНК в А-участке, тоже должен принимать спиральную конформацию; возможно, такая конфор-мация, готовая для взаимодействия с антикодоном, формируется

до связывания аминоацил-тРНК под влиянием соответствующего мРНК-удер-живающего центра рибосомы.

Связывание аминоацил-тРНК в А-участке рибосомы в процессе элонгации предполагает, что Р-участок занят пептидил-тРНК. Показано, что в Р-участке сохраняется кодон-антикодоно-вое взаимодействие между мРНК и тРНК. Это значит, что триплет нуклеотидов, непосредственно смежный с кодоном в А-участке по направлению к 5'-концу мРНК, тоже спарен и находится в спиральной конфор-мации. Ориентация двух молекул тРНК на рибосоме должна быть только такой, при которой их аминокислотные концы сближены (для последующей реакции транспептидациихмежду ними) (рис. 93). Отсюда следуют довольно жесткие требования относительно того, как могут быть расположены два кодон-анти\одоно-вых двуспиральных элемента друг относительно друга.

По стерическим соображениям приходится допустить, что между кодон-антикодоновыми дуплексами, образуемыми между двумя тРНК и смежными кодонами мРНК, существует гибкое сочленение, позволяющее ориентировать две тРНК так, чтобы сблизить их акцепторные концы. Очевидно, что такое гибкое сочленение возможно реализовать за счет вращения вокруг связей С(3)—О—Р—О—С(5)—С(4) межнуклеотидного мостика, соединяющего два кодона мРНК. Тогда в этом месте образуется некоторый излом, т. е. два кодон-антикодоновых дуплекса не будут коаксиальны и, соответственно, между ними не будет межплоскостного взаимодействия оснований (стэкинга) (рис. 94). Две L-образные молекулы тРНК будут располагаться так, что их плоскости, содержащие обе ветви молекулы, окажутся образующими друг с другом некоторый угол, а верхушки обеих ветвей (антикодоны и акцепторные концы) сближены (рис. 93).

2. УЧАСТИЕ ФАКТОРА ЭЛОНГАЦИИ (EF-TU ИЛИ EF-1) В СВЯЗЫВАНИИ АМИНОАЦИЛ-тРНК

Кодонзависимое связывание аминоацил-тРНК с А-участком рибосомы катализируется белком, называемым фактором элонгации Tu (EF-TU)

1С. 94. Двуспиральные структуры, образованные двумя кодон-антикодоновыми фмплексами в рибосоме: шаростержневое изображение без водородов (предо-квлено В. И. Лимом, Институт белка АН СССР, Пущино):

|пь мРНК (шесть нуклеотидных остатков) видна в середине, антикодон акцепторной тРНК Сходится справа, а антикодон донорной тРНК слева; между двумя кодонами мРНК имеется пом, так что, если полинуклеотидный остов З'-кодона мРНК лежит примерно в плоскости «сунка, направление цепи 5'-кодона почти перпендикулярно этой плоскости; пунктирные Яиии означают водородные связи между основаниями кодонов и антикодонов.

|прокариот или фактором элонгации 1 (EF-1) у эукариот. Аминоацил-|ШК поступает в рибосому в виде комплекса с этим белком и с ГТФ.

EF-TU и его взаимодействияТи представляет собой лабильный трехдоменный белок с молекулой массой около 45 ООО дальтон. Его полипептидная цепь состоит 393 аминокислотных остатков (в случае Е. coli). Общие размеры моле-лы EF-Tu составляют 7,5X5,0X4,5 нм и, таким образом, сравнимы с Цзмерами молекулы тРНК. Трехмерная структура белка находится в ^адии интенсивного исследования. Плотный домен I молекулы охва-Шает последовательность 60—240, рыхлый домен II образован С-кон-вой последовательностью 300—393, а соединяющий их домен III строен из N-концевого участка цепи 1—60 и внутреннего участка 300. ГТФ-связывающий центр белка локализован на компактном

домене и содержит важную для функции SH-группу (Cys-137). Связывание аминоацил-тРНК с EF-TU является, скорее всего, многоцентровым и охватывает, по крайней мере, два домена. Другая SH-группа того же домена (Cys-81) важна для связывания аминоацильной части молекулы тРНК. При связывании аминоацил-тРНК EF-TU покрывает значительную/ часть, и в основном левую сторону, если смотреть на молекулу антикодоном вверх с внешней стороны угла, акцепторной ветви и центральной части L-образной молекулы тРНК.

Свободный EF-TU может связывать как ГТФ, так и ГДФ, причем константа сродства к последнему на порядок выше. Свободный EF-TU может взаимодействовать также с другим белком с молекулярной массой около 30 ООО дальтон, обозначаемым как фактор элонгации TS (EF-TS); между EF-Tu и EF-TS образуется комплекс EF-TU*TS (EF-T). Если EF-Tu связан с ГДФ, то EF-TS, комплексируясь с EF-TU, освобождает ГДФ:

EF-Tu GDP + EF Ts - EF-TU • Ts + GDP

Комплекс EF-TU ? TS может взаимодействовать с ГТФ, давая EF-TU • GTP и свободный EF-TS при избытке ГТФ:

EF-TU Ts

страница 66
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
г обнинск магазин михалыч плитка керамическая
Перейди по ссылке получи скидку с промокодом "Галактика" в KNS - MK4N2RU A цена - мы дорожим каждым клиентом!
стол варшава
купить мангальню из кирпича

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(07.12.2016)