химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

я лишь тРНК, соответствующая установленному там кодону. Сродство тРНК к А-участку приблизительно на порядок величины ниже, чем к Р-участку. Аминоацил-тРНК имеет несколько большее сродство к А-участку, чем деацилировднная тРНК. Однако в процессе естественной трансляции связывание аминоацил-тРНК значительно усиливается участием белка (фактора элонгации) EF-TU, который комплекси-руется с ней только при наличии свободной аминогруппы и сопровождает ее на первых стадиях.

Как и в случае Р-участка, А-участок, очевидно, также формируется обеими рибосомными субчастицами. Так или иначе, антикодон тРНК должен лежать там, где располагается кодон мРНК, т. е. на малой (30S или 40S) субчастице, а акцепторный конец должен взаимодействовать с пептидилтрансферазным центром, т. е. с большой (50S или 60S) субчастицей.

Данные об участии конкретных рибосомных компонентов в организации тРНК-связывающего А-участка еще более скудны, чем в отношении Р-участка, так как эксперименты с ним труднее.

5S РНК*белковый комплекс

Вело в том, что на вакантной рибосоме А-участок указывается невозможным Юстировать: он не заполняется, пока не заполнен §*участок. Поэтому для тестирования А-участка рибо-|цому надо специально подготовить путем заполнения Р-участка. С другой стороны, связывание аминоацил-fPHK с А-участком, когда Р-участок заполнен пепти-дил-тРНК или N-блокиро-s ванной аминоацил-тРНК, 'приводит к немедленной * транспептидации, так что

зафиксировать нужное состояние оказывается непросто. Имеются и ^другие трудности при экспериментировании с А-участком. Одним из ; первых наиболее четких указаний на причастность или соседство конкретного белкового компонента рибосомы к А-участку было получено в опытах, когда Р-участок поли(и)-программированной рибосомы был предварительно занят ацетилфенилаланил-тРНК, а в А-участке была связана фенилаланил-тРНК с «адо-азидофенацильной группой, присоединенной к S4TJ8 центрального района (угла) тРНК. Фотоактивация такого «комплекса дает в результате уникальную сшивку центрального района (угла) тРНК с белком S19. Из стереохимии аффинной метки и ее положения на тРНК следует, что контакт угла L-образной тРНК с белком S19 ^должен осуществляться с правой стороны молекулы, если смотреть с внешней стороны угла на тРНК антикодоном вверх. Принимая приблизительное положение белка S19 на головке 30S субчастицы между белками S13 и S14 (см. рис. 68) и помещая антикодоновую ветвь тРНК на ?30S субчастицу, а акцепторную ветвь на 50S субчастицу, можно расположить L-образную молекулу тРНК в А-участке так, как показано на рис. 85. В этом положении угол тРНК должен иметь контакт как с головкой 30S субчастицы, так и с головкой 50S субчастицы. Действительно, имеется ряд косвенных данных о возможном участии 5S РНК-белкового комплекса, входящего в состав головки 50S субчастицы, в связывании тРНК с А-участком.

В целом, при рассмотрении электронно-микроскопического изображения 70S рибосомы или ее соответствующей модели можно видеть, что у основания L7/L12-стержня сформирован карман (или полость), ограниченный незакрытой вогнутой поверхностью 50S субчастицы и боковой вогнутой поверхностью 30S субчастицы (см. рис. 39 и 40). Как борозда, отделяющая головку от тела 30S субчастицы, так и борозда между головкой и телом 50S субчастицы открываются в этот карман. Соблазнительно думать, что именно этот карман является местом обоих тРНК-связывающих участков, как это и представ

лено в вышеприведенном изложении. Масштабный рисунок модели расположения двух L-образ-ных тРНК в этом кармане дан на рис. 86. Согласно модели, антико-доны двух тРНК находятся в желобке между головкой и телом 30S субчастицы на ее открытой стороне, а акцепторные концы попадают в район желобка, разделяющего головку и тело субчастицы на контактирующей ее поверхности (в этом районе предполагается локализация пеп-тидилтрансферазного центра — см. B.I.3); центральные части двух тРНК заполняют рассмотренный карман 70S рибосомы.

Следует сказать, что имеется

и альтернативная модель, где тРНК-связывающий А-участок, как и Р-участок, расположен на рибосоме со стороны боковой лопасти малой рибосомной субчастицы.

Связывание белковых факторов трансляции и ГТФ (факторсвязывающий участок)

В процессе элонгации транслирующая рибосома периодический связывает и освобождает (один раз в каждом цикле) белок EF-TU и белок EF-G (у эукариот EF-1 и EF-2, соответственно). Связывание происходит всегда в комплексе с ГТФ, а освобождение в результате гидролиза ГТФ до ГДФ и ортофосфата. Связывание /и освобождение EF-TU осуществляется на стадии связывания аминоацил-тРНК, а связывание и освобождение EF-G — на стадии транслокации. Кроме того, в процессе инициации трансляции происходит связывание с рибосомой белка IF-2 с ГТФ (eIF-2 в случае эукариот) и его освобождение в результате гидролиза ГТФ. Наконец, в процессе тер-минации трансляции рибосома связывает и освобождает, также при участии ГТФ, белок RF. Все эти белки, взаимодействующие с рибосомой только в виде комплексов с ГТФ, п

страница 58
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить земельный участок в немчиновке недорого
магнитный фонарь на крышу автомобиля
глазовские тиски тсм-160 дешево
посуда германия fissler

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(23.04.2017)