химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

димому, не находится в равновесии со средой (скорость диссоциации очень мала), а скорее каким-то образом окклюдирована. Наоборот, когда в результате транспептидации в Р-участке оказывается деацилированная тРНК, участок становится обмениваемым, и тРНК может освобождаться. Обусловлено ли неравновесное удержание пептидил-тРНК в Р-участке транслирующей рибосомы вкладом пептидильного остатка (который, может быть, окклюдирован рибосомной частицей, пока не произошла терминация) или же это свойство самого Р-участка посттранслокационной рибосомы, неизвестно.

Разделение рибосомных субчастиц и проверка возможности локализации тРНК-связывающего участка на одной или на другой показали, что обе рибосомные субчастицы обладают некоторым сродством к тРНК. Правда, способностью к кодонспецифическому связыванию тРНК обладает лишь изолированная малая (30S или 40S) субчастица рибосомы, и это понятно, так как только она может связывать и удерживать матричный полинуклеотид. Зато в результате диссоциации транслирующих рибосом пептидил-тРНК часто остается присоединенной к большой (50S или 60S) субчастице. В настоящее время имеются все основания считать, что тРНК-связывающий Р-участок образован при участиии обеих рибосомных субчастиц.

Уже в первых опытах по частичной разборке 30S субчастицы было показано, что удаление группы белков SI, S2, S3, S5, S9, S10

3 -конец I6S РНК

мРНК

kS14 лишает ее не только мРНК-рязывающей, но и тРНК-связы-рющей активности. При реконструкции для восстановления И*НК-связывающей активности Необходимыми из них оказались Прежде всего белки S10 и S14, а хакже S3. В дальнейших опытах во полной реконструкции 30S субчастиц наиболее критичными для восстановления функции связывания тРНК оказались те же бел-#и S10 и S14 и в меньшей степени - белки S3, S9, S11 и S19. (Кстати, отсутствие белка S1 никак не сказалось на тРНК-связывающей способности рибосом, а отсутствие белка S2 сказывалось мало). В соответствии с этим, добавление белков S3 и S14 к преператам рибосом особенно стимулировало их тРНК-связывающую способность — вероятно, за счет восстановления тРНК-связывающих участков, частично поврежденных в ходе выделения частиц (ведь эти белки сравнительно легко отмываются). Было не ясно, однако, насколько перечисленные белки причастны к формированию именно Р-участка, а не А-участка рибосомы.

Метод аффинного мечения мог бы дать более избирательную информацию, так как те или иные химически активные или фото-активируемые аналоги тРНК (рис. 81 и 82,1) можно поместить именно в Р-участок, проконтролировать это связывание и затем, после сшивки, идентифицировать белки, примыкающие к тРНК. Еще лучше было бы использовать прямую сшивку тРНК, сидящую в Р-участке, с ее непосредственно соседними компонентами с помощью ультрафиолетового излучения. Первые результаты, хотя и несколько противоречивые, указали на непосредственное соседство таких белков 30S субчастицы, как S5, S9, S10 и S11, с неспаренными основаниями внутренней части полинуклеотидной цепи тРНК в Р-участке. Кроме того, белки 50S субчастицы, такие как L7 / L12, Lll, L27, также обнаруживали контакт с полинуклеотидной цепью тРНК. Сшивки отмечались и с рибосомными РНК, и, в частности, антикодоновая петля тРНК в Р-участке может быть сшита ультрафиолетом с 16S РНК в районе 1400-го нуклеотида, пограничным между доменом III и З'-концевой частью.

К сожалению, окончательные суждения о белках тРНК-связывающего Р-участка и о его локализации на рибосоме из имеющихся данных сделать никак нельзя. Тем не менее, сопоставляя их с данными по белкам и по локализации мРНК-связывающего участка, можно предполагать, что антикодоновая ветвь L-образной молекулы тРНК связывается с 30S субчастицей в районе борозды, отделяющей головSI 9 ку от тела, где-то между белками S5

и S10; тогда, естественно, близко от нее располагается и белок S3. Акцепторная ветвь тРНК в Р-участке определенно должна контактировать с 50S субчастицей, на которой расположен пептидил-трансферазный центр (см. ниже); возможно, что такие белки 50S субчастицы, как L7/L12 и находящийся у основания L7 / Ы2-стержня белок L11, оказываются в соседстве с центрально^ частью (углом) L-образной тРНК, в то время как конец акцепторной ветви близок к белку L27, расположенному в районе пептидилтрансферазного центра, по-видимому, где-то у головки 50S субчастицы (см. ниже). Схематически возможное положение тРНК в Р-участке 70S рибосомы дано на рис. 84 (еще раз надо подчеркнуть, что фактические основания для такой локализации Р-участка пока зыбкие и схему надо рассматривать как гипотетическую).

Связывание аминоацил-тРНК (тРНК-связывающий

А-участок) \

Когда Р-участок заполнен (все равно — либо деацилированной\ тРНК, либо пептидил-тРНК, либо аминоацил-тРНК), рибосома может ^связывать вторую молекулу тРНК. Это связывание происходит по другому тРНК-связывающему участку, который обозначается как А-участок. Связывание по А-участку сильно стимулируется матричным полинукле-отидом, и тогда оно является кодонспецифическим, т. е. связываетс

страница 57
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
копью ерные курсы фотошопа
контактные линзы самовывоз
ремонт вмятин с присоской
тумба для обуви дерево

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(04.12.2016)