химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

ских рибосомах имеются белки с молекулярными массами между 26000 и 60000 дальтон, в дополнение к более мелким белкам (см. Bielka, 1982).

Рис. 54. Двумерное электрофоретическое разделение белков рибосомной 50S субчастицы Е. coli и их номенклатура по Е. Kaltschmidt, Н. G. Wittmann Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1970, v. 67, p. 1276-1282):

пятно L 34 на этой электрофорограмме не видно/Условия разделения те же, что на рис. 53/

2. ПЕРВИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ

В настоящее время определены первичные структуры всех рибосомных белков Е. coli. Подавляющее большинство первичных структур было установлено группой Б. Виттманн-Либольд в отделе Г, Витт-манна (Зап. Берлин). Сравнение этих первичных структур показало их полную неперекрываемость; каждый рибосомный белок действительно оказался уникальным по своей аминокислотной последовательности, и никаких гомологии между белками заметить не удалось. Таким образом, в рибосоме Е. coli имеется 52 различные аминокислотные последовательности.

Каких-либо принципиальных особенностей первичных структур рибосомных белков по сравнению с обычными растворимыми глобулярными белками отмечено не было. Большинство последовательностей, однако, содержит повышенное количество лизиновых и арги-ниновых остатков, иногда в виде лизин-аргиминбогатых блоков, что прямо связано, по-видимому, с РНК-связывающими свойствами рибосомных белков и обусловливает их суммарный положительный заряд (основной характер). Во многих белках отсутствует триптофан.

Первичные структуры рибосомных белков сильно консервативны в эволюционном отношении. Во всяком случае, между эквивалентными рибосомными белками представителей двух различных групп эубактерий — грамотрицательных бактерий (Escherichia) и грамположи-тельных бактерий (Bacillus) — наблюдается большая гомология аминокислотной последовательности; как правило, не менее 50% аминокислотных остатков в полипептидной цепи соответствующего белка совпадают. Точно так же значительная гомология аминокислотной последовательности прослеживается между белками рибосом различных эволюционно удаленных эукариотических организмов; животные, высшие растения и грибы могут обнаруживать гомологию их эквивалентных рибосомных белков до 40—50%. Интересно, что архебакте-рии (метабактерии) тоже имеют некоторую гомологию их рибосомных белков с эквивалентными белками эукариот (до 20—30%), но мало гомологии, или совсем никакой, с рибосомными белками эубактерий,

3. ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ СТРУКТУРЫ

Рибосомные белки характеризуются в основном глобулярной компактной конформацией, с развитой вторичной и третичной структурой. Одно время широко распространилось убеждение, что рибосомные белки являются особенными, не похожими на обычные глобулярные белки; сообщалось об их сильно вытянутой или сильно рыхлой крнформации, иногда разветвленной по всей рибосомной субчастице. Однако скоро стало понятно, что рыхлые конформации изолированных рибосомных белков представляют собой артефакт, являющийся следствием низкой стабильности их нативной конформации вне рибосомы. Конформация рибосомных белков стабилизируется при взаимодействии с РНК и друг с другом. Тем не менее, при соблюдении определенных условий большинство рибосомных белков можно выделить в индивидуальном виде в компактной конформации, по-видимому, близкой к нативной. Оказалось возможным также продемонстрировать компактность ряда рибосомных белков in situ, в составе рибосомной частицы.

Таким образом, рибосомные белки не отличаются принципиально от обычных растворимых глобулярных белков по своей компактности и общей степени свернутости полипептидной цепи во вторичные и третичные структуры. Компактность некоторых рибосомных белков в сравнении с рядом обычных растворимых глобулярных белков, в терминах их радиусов инерции, демонстрируется на рис. 55. На рис. 56, а дан спектр кругового дихроизма одного из, рибосомных белков Е. coli - S15 —, показывающий высокую долю вторичной структуры (а-спиралей) в нем. На рис. 56,6 дан спектр ядерного протонного магнитного резонанса этого же белка, из которого видно сущеMr- IC53

Рис. 55. Зависимость радиусов инерции некоторых рибосомных белков Е. coli от их молекулярной массы (по I. N. Serdyuk et. al. FEBS Lett., 1978, v. 94, p. 349-352; J. Mol. Biol., 1980, v. 137, p. 93-107):

Для сравнения также даны радиусы инерции против молекулярной массы для некоторых типичных глобулярных белков — лизоцима (Lys), миоглобина (Mb) и гемоглобина (НЬ). Наклон прямой этой зависимости составляет 1/3, что характерно для гомологичного ряда белков глобулярной компактной формы. (Глобулярная компактная конформация белков вовсе не означает их сферической формы и допускает определенные вариации аксиального отношения эквивалентного эллипсоида вращения)

ствование специфического окружения остатков ароматических аминокислот, гистидиновых остатков и метальных групп белка, указывающего на его развитую третичную структуру.

Вместе с тем, по крайней мере некоторые рибосомные белки могут иметь некомпактные «хвосты». Например, белок S6 Е. coli хар

страница 38
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
сатин гранд лайн
Рекомендуем фирму Ренесанс - лестница из дерева на второй этаж - цена ниже, качество выше!
купить вратарские перчатки
купить коляску 2 в 1 в интернет магазине недорого москва

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(30.05.2017)