химический каталог




Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка

Автор А.С.Спирин

идролиза неорганического пирофосфата, катализируемой пирофосфатазой. Таким образом, тот факт, что в результате реакции активации аминокислоты освобождается пирофосфат, далее гидролизуемый до неорганического орто-фосфата, играет важную роль в энергетическом обеспечении направленности всего процесса.

Реакция второй стадии, катализируемая тем же ферментом,— собственно реакция акцептирования аминокислоты, где 2'- или 3'-гидроксил рибозы З'-концевого аденозина тРНК атакует ангидридную группировку аминоациладенилата с образованием сложноэфирной связи между аминоацильным остатком и рибозой тРНК и с сопутствующим освобождением АМФ (рис. 26,2):

Аа-АМР + tRNA . Е ' Aa-tRNA + AMP (2)

Случай аргинил-тРНК-синтетазы представляет собой, по-видимому, исключение: здесь не удается обнаружить стадии образования аминоациладенилата как промежуточного продукта.

Интересно, что разные аминоацил-тРНК-синтетазы обладают разной специфичностью в отношении гидроксила рибозы, участвующего в реакции трансацилирования. Например, фенилаланил-, лейцил-, изолейцил-, валил-, метионил-, аргинил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоту к 2'-гидроксилу, в то время как серил-, глицил, треонил-, гистидил-, про-лил-тРНК-синтетазы — к З'-гидроксилу. Тирозиновая и цистеиновая ами-ноацил-тРНК-синтетазы катализируют реакцию как с 2'-, так и с З'-гидро-ксилом. Для дальнейшего участия образовавшейся аминоацил-тРНК в трансляции это не имеет принципиального значения, так как в водном растворе наблюдается легкая спонтанная миграция (через образование 2',3'-цикла) аминоацильного остатка между 2'- и З'-гидро-ксилами, с установлением равновесия между обеими формами (рис. 27).

Таким образом, из вышеприведенного описания реакций, приводящих к аминоацилированию тРНК, следует, что фермент аминоацил-тРНК-синтетаза использует три субстрата различной химической природы: АТФ, аминокислоту и тРНК. Соответственно, он должен иметь три различных субстратсвязывающих места. АТФ является Универсальным субстратом всех аминоацил-тРНК-синтетаз, в то время

о

о

о

как по отношению к аминокислоте и к тРНК каждая аминоацил-тРНК-синтетаза проявляет высокую специфичность.

Уже отмечалось, что во многих случаях аминоацил-тРНК-синте-тазы являются димерами или псевдодимерами и, соответственно, несут два набора субстратсвязывающих мест. Субстратсвязывающие места как в пределах каждой субъединицы (или эквивалентного ей домена), так и на разных субъединицах (или доменах) оказываются взаимозависимыми. Прежде всего, часто наблюдается синергизм в связывании различных субстратов: связывание одного субстрата облегчает связывание другого. С другой стороны, в связывании двух молекул тРНК отмечается отрицательная кооперативность, т. е. связывание одной молекулы тРНК делает менее прочным связывание другой молекулы тРНК.

Рассмотрим примерную схему последовательности присоединения субстратов к димерному ферменту, изображенную на рис. 28. Если начать со свободного от субстратов фермента (верхняя часть рисунка), то первыми стадиями часто является связывание малых субстратов — АТФ и аминокислоты,— причем связывание одного стимулирует связывание другого (синергизм). Между связанными субстратами на ферменте происходит реакция образования амино-ациладенилата с освобождением пирофосфата в раствор. Связывание малых субстратов и образование аминоациладенилата в свою очередь стимулируют связывание тРНК, в результате чего происходит реакция аминоацилирования тРНК на ферменте и освобождение АМФ в раствор. Аминоацил-тРНК, пока она одна на фермент, диссоциирует от фермента довольно медленно, и здесь стимулирующую роль в ее диссоциации играет связывание второй молекулы тРНК. Получается цикл, изображенный на нижней части рис. 28, где в работающем ферменте один из центров связывания тРНК перманентно занят и, следовательно, фермент проявляет реактивность лишь половины своих субстратсвязывающих мест.

В естественных условиях, когда фермент циклически работает в избытке субстратов, имеет место, по-видимому, тот цикл, который изображен на нижней части рис. 28. Начнем с состояния 1, когда ак

тивный центр одной субъединицы (или домена) занят ами-ноацил-тРНК, а другой пуст. Следовательно, лишь суб-стратсвязывающие места другого активного центра фермента способны связывать лиган-ды. Последовательное или независимое связывание малых субстратов — АТФ и аминокислоты (состояния 2 и 3) — приводит к образованию фермент-связанного аминоациладенилата (состояние 4), что стимулирует посадку тРНК на второй активный центр фермента (состояние 5). Ввиду отмеченной выше отрицательной кооперативности, связывание тРНК со вторым активным центром ослабляет удержание аминоацил-тРНК в первом активном центре, так что последняя диссоциирует в раствор, оставляя фермент опять с одним занятым и другим вакантным активным центром (состояние 6). Таким образом, поочередно работает то один, то другой активный центр ди-мерного (или двухдоменного) фермента. Конечный продукт — аминоацил-тРНК — не освобождается в раствор по завершен

страница 17
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136

Скачать книгу "Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" (3.76Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
курсы корел драв челябинск
механические блокираторы капота
ремонт водительской двери приора седан вакуумом ставрополь
мотор моноколеса

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(07.12.2016)