химический каталог




Биоорганическая химия

Автор Е.И.Сорочинская

аминокислоты + липиды;

в) нуклеопротеины: аминокислоты + нуклеотиды;

г) фосфопротеины: аминокислоты + фосфорная кислота;

д) металлопротеины: аминокислоты + ионы металлов. Если сложный белок является ферментом, то его просте-

тическая группа нередко является коферментом, т.е. соединением, необходимым для проявления каталитической активности фермента. Протеиновая часть фермента в этом случае называется апоферментом. Отнесение белка к тому или иному классу делается на основе определения его первичной структу-

66

ры, которое производится так же, как определение первичней

структуры пептидов.

Вторичная структура белков (как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы: 1) дисульфидные мостики, 2) водородные связи, 3) ионные связи, 4) гидрофобные связи и 5) гидратируемые группы; при этом связываемые остатки могут находиться и в достаточно удалённых друг от друга участках

полипептидной цепи.

1) Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина за счёт окисления тиольных групп в дисульфидные:

.....-hn-4j:h-ch2-sh + hs-ch2—(рн-nh—¦ -i^U

»•«—q=0 _ .....—c=o

_ "'"-HN^H^H^i^HjipH^H-- •

,,,n—C=0 ""'-ОО Мостики возникают как между остатками цистеина, расположенными в одной цепи (как, например, в окситоцине или вазопрессине), так и между остатками, находящимися в разных цепях, если белок состоит из более чем одной полипептидной единицы (как в инсулине или иммуноглобулинах). Cys Туг lie Gly Asn Cys Pro Leu GlyNH2

^_g Окситоцин

Cvs Tyr Phe Gly Asn Cys Pro Arg GlyNH2 g-§ Вазопрессин

Gly He Val Glu Gly Cys C^ys Ala Ser Val Cys Ser Leu Tyr..... А-цепь g,-В-цепь Phe Val Asn Gin His Leu Cys Gly Ser His Leu ""' 2) Водородные свят также являются ключевым моментом формирования вторичной структуры белка, так ^ образош-ние каждой водородной связи стабилизирует молекулу при-

67

мерно на 5-10 ккал/моль, и наиболее стабильной структурой оказывается та, которая допускает образование максимального числа таких связей. Геометрия пептидной связи позволяет существование полипептидной цепи в нескольких видах: а) "сложенный лист" (Р-форма, p-sheet), б) а-спираль, в) неупорядоченная структура (рандомизованная, random). Водородные связи могут образоваться между карбонильной группой одной пептидной связи и группой NH другой связи, причём связываемые группировки могут находиться как в одной и той же цепи, так и в разных цепях.

а) р~Форма характерна для межцепочечного связывания:

Геометрические параметры пептидной связи обеспечивают постоянство расстояний между альтернирующими (1 и 3, 4 и 6) аминокислотными остатками. Это расстояние, называемое периодом идентичности, составляет около 0,7 нм. В р-форме полипептидные цепи расположены в плоскости и слегка изогнуты, напоминая формой периода идентичности очертания буквы Р; при этом несколько цепей образуют своеобразный "слой", изгибы которого похожи на складки ткани или бумаги. Изгибы полипептидных цепочек позволяют боковым функциональным группам свободно разместиться в пространстве между основными цепями; эти группы направлены перпендикулярно плоскости складчатого слоя и расположены выше и ниже слоя. Соседствующие цепи ориентированы антипарал-

68

лельно (или параллельно) и связаны между собой водородными связями >С=0NH<. Структура р-складчатого (P-sheet) слоя встречается в белках типа шёлка или кератина.

б) а-Спираль возникает за счёт внутрицепочечного образования водородных связей, когда связывающиеся между собой группы >NH и >С=0 находятся в разных участках одной и той же лолипептидной цепи. Такой тип водородных связей возможен только в том случае, если основная цепь сворачивается в спираль с шагом в 3,6 аминокислотных остатка: только при таком взаимном расположении групп >NH и >С=Ю, принадлежащих разным пептидным связям, виток спирали фиксируется водородной связью. Спиралевидная структура обеспечивает более энергетически выгодное расположение боковых групп друг относительно друга, что особенно существенно для аминокислотных остатков с объёмистыми заместителями при а-углеродном атоме. Период идентичности в а-спирали составляет 1,5 нм, и поскольку все природные аминокислоты имеют L-конфигурацию (или S-конфигурацию по Кану-Ингольду-Прелогу), спираль является правой. а-Спиральной структурой обладает, как правило, только часть (от 5 до 80 %) полипептидной цепи (например, цепь миоглобина спирализована лишь на 75 %).

в) Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые чаще всего появляются между спирализованными и складчатыми участками в ходе формирования третичной структуры белка.

3) Ионные связи являются результатом электростатического взаимодействия и появляются в тех случаях, когда в боковой цепи имеются заряженные группы - катионы (протониро-ванные е-аминогруп

страница 19
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42

Скачать книгу "Биоорганическая химия" (6.87Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
обучающие курсы корал драв
клиника по удалению стержневых мозолей
камера заднего вида nissan x-trail
комнатный контроллер rxb

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(04.12.2016)