![]() |
|
|
Биоорганическая химияболее длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенным кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита: аланин - А, аспарагин - n, аспарагиновая кислота - D, аргинин - R, валин - V, гистидин - Н, глицин - G, глутамин - Q, глутаминовая кислота - Е, изолей-цин - I, лейцин - L, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - S, тирозин - y, треонин - Т, триптофан - W, фенил-аланин - F, цистеин - С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать YRM. Следует сразу же подчеркнуть, что как и в аминокислотах, в пептидах сосуществуют амино- и карбоксильные группы, поэтому пептиды также являются биполярными ионами со своей характеристичной величиной pi. Элементом, во многом определяющим строение пептидов, является пептидная связь, поскольку в общем виде пептид можно изобразить как регулярную структуру, основную нить которой составляют повторяющиеся участки с одинаковыми параметрами: О -(nh-^h-c^. Эта основная нить окружена боковыми цепями (Rm), которые представляют собой второй элемент, определяющий строение пептида. В пептидной цепи атом углерода карбонильной группы, атом азота и связанные с ними атомы лежат в одной 54 плоскости, а связь углерод-азот носит в значительной степени двоесвязный характер вследствие таутомерии амид-иминол: Длина связи С - N 0,132 нм вместо характерной для ами- нов величины 0,147 нм Свободное вращение вокруг пептидной связи, как и вокруг двойной связи >С=С<, отсутствует. Кислород группы >С=0 и водород группы >N-H чаще всего находятся в /ярянс-положе-нии. Группа, связанная с а-углеродным атомом, обладает свободным вращением. Понятие "структура пептида" (равно как и "структура белка") включает в себя следующие харатеристики: 1) общее число аминокислотных остатков; 2) перечень аминокислот, входящих в состав пептида, и указание количества аминокислотных остатков каждого вида (этот параметр называется аминокислотным составом пептида или белка); 3) последовательность связывания аминокислот друг с другом (этот параметр назвается аминокислотной последовательностью и отражает так называемую первичную структуру пептида или белка); последовательность записывается слева направо от N-конца к С-концу (далее приведена первичная структура адренокортикотропного гормона овцы): 1 10 20 30 39 SYSMEHFRWGKPVKKRRPVKVYPAGEDDEASEAFPLEF Определение аминокислотного состава пептида проводится после полного гидролиза вещества, в ходе которого все пептидные связи разрушаются, и пептид превращается в смесь аминокислот, составлявших его. Гидролиз проводят действием 6 н. НС1 при 110°С в течение 20 ч.; для предупреждения окислительного разрушения некоторых аминокислот в процессе гидролиза его осуществляют в атомосфере азота или в ваку-умированной запаянной ампуле. Полученный гидролизат подвергают количественному анализу с помощью ионообменной хроматографии и таким образом устанавливают, какие аминокислоты и в каких соотношениях входят в исследуемый пептид. 55 Определение аминокислотной последовательности представляет собой более сложную задачу, решение которой требует выполнения нескольких этапов; как правило, их реализация осуществляется параллельно. 1. Определение N-концевой аминокислоты а) Метод Сэнджера (Сенгера). Нуклеофильное замещение атома фтора в молекуле 2,4-ди-нитрофгорбензола (реактива Сэнджера) аминогруппой пептида, происходящее в присутствии щелочи, вводит в N-конце-вую аминокислоту 2,4-динитрофенильный остаток (2,4-ДНФ-метку): NO '2 F + H2N—CHR——NH—11,11 + NaOH N©2 & на+ н2о °2N"4 У~ NH-CHR—g—NH-«»» — 1 _yN02 смесь аминокислот, Эта метка является хромофорной группой благодаря наличию в ней протяжённой системы сопряжённых связей,, поэтому аминокислота, несущая метку, становится окрашенной в отличие от остальных аминокислот. При последующем гидролизе меченого пептида аминная связь 2,4-динитрофенильной группы с пептидом не затрагивается, и в образовавшейся смеси аминокислот только N-концевая кислота оказывается меченой. Анализ гидролизата с помощью тонкослойной хроматографии позволяет однозначно идентифицировать N-концевую аминокислоту путём сравнения хроматографической подвижности окрашенного пятна из гидролизата с подвижностями заведомых 2,4-ДНФ-производных аминокислот. б) Дансильный метод принципиально схож с методом Сэнджера, однако использование в качестве метки NjN-диме-тиламинонафталинсульфонильного (дансил) остатка делает 56 этот метод на несколько порядков более чувствительным, чем метод Сэнджера, так как дансильная группа обеспечивает более интенсивное поглощение света, чем 2,4-динитрофенилъ-ная: N(CH3>2 |jf| + H2N—CHR—С—NH—"", + NaOH -*" S°2C1 N(CH3)2 S02—NH Д НС-Аминокислота, флуоресцирующее производное 2. Деградация по Эдману На первой стадии реакции, проходящей в щелочной среде, аминогруппа пептида вступает в реакцию нуклеофильного присоедин |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 |
Скачать книгу "Биоорганическая химия" (6.87Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|