химический каталог




Биоорганическая химия

Автор Е.И.Сорочинская

силирование аминокислот происходит под действием ферментов (микробных декарбоксилаз), причём этот процесс у высших организмов особенно интенсивно протекает после смерти, превращая лизин (оце-диамино-капроновую кислоту) и орнитин (а,6-диаминовалериановую кислоту) в диамины кадаверин и путресцин соответственно, известные как трупные яды.

Как и прочие полифункциональные соединения, рассмотренные ранее, аминокислоты способны к хелатированию;

и) образование комплексных солей металлов характерно только для а-аминокислот; образование ярко-синих растворов в реакции с основной углемедной солью Cu(OH)?»CuC03

50

служит качественной реакцией на присутствие в молекуле а-аминокарбоксильной функции

^NH3 CHR ХЮО0

?Н с и +

ООО, ^ .

/HR —

?н H3N®

HR

NH2 .

Водорастворимый медный комплекс синего цвета

Комплексные соли аминокислот устойчивы в щелочной среде. В медном комплексе карбоксильная группа превращена в карбоксил ат-анион, а аминогруппа сильно дезактивирована координацией с атомом меди, что делает возможным устранение реакционной способности обеих а-функций а-аминокислот. Медные комплексы аминокислот способны обмениваться ионом металла с более сильным комплексообразователем (трилоном Б, 8-оксихинолином), благодаря чему дезактивация функциональных групп становится обратимой:

Hi

chr cu

О Ii

^NH2

nh2^:ooh

—CHo

н2с сн2

о

NaOOC COONa Трилон Б

(динатриевая соль эгилендиаминтетрауксусной кислоты)

Н3|

HR

е оо

Показан участок молекулы, обозначенный в формуле трилона Б прямоугольным контуром

Все природные а-аминокислоты делятся на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды (ва-лин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин), и заменимые, синтез которых происходит в организме. Исходными веществами для биосинтеза

51

а-аминокислот являются либо другие вещества, т.е. не аминокислоты (реакция А), либо другие аминокислоты (реакция Б).

А. Восстановление а-кетокислот действием НАД«Н (см также раздел 2.2.5 в [8]):

НООС-СН2-СН2-С(=0)-СООН + NH3 + НАД.Н -> -> HOOC-CH2-CH2-CH(N+H3)-COO + Н20 + НАД+.

Реакция стереоспсцифична вследствие стереоспецифичности НАД*Н.

Б. Трансаминирование (лереаминирование) является основным путём синтеза аминокислот в организме:

®NH3 R" R ®NH;j

— \=0 +

J3

kHR + с=о

CHR'

coo соон соон соое

Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, который служит переносчиком аминогруппы:

о=сн 4:nh2 c1i^a5k--coo© ноууСн2 + CHR ж HOylyCH^

H*cV ОРОзН соср h3cV ор»зН N=CR—COC?

н2о^

Н3С/ N' **ЧМ П иридоксаминофосфат

2.1.2. Пептиды

Ранее было подчёркнуто, что амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом даже если они находятся в одной молекуле. Ещё более реальным

52

является образование межмолекулярной амидной связи. Протяжённые амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называются пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетра-, пента- и тому подобные пептиды; при этом пептиды с молекулярной массой не более 10 ООО называют олиго-пептидами, а с молекулярной массой, большей 10 ООО - полипептидами, или белками. Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называют пептидными связями. Та часть молекулы пептида, в которой аминогруппа сохранилась не включённой в пептидную связь, считается N-концевой, а несущая эту аминогруппу аминокислота называется N-концевым аминокислотным остатком, или N-концом пептида. Часть пептида, в которой осталась свободной карбоксильная группа, называется С-концевой; аминокислота, включающая такую карбоксильную группу, представляет собой С-концевой аминокислотный остаток, или С-конец. Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец -справа.

H3N^H-^j^H^H-C-

NH—СН—С-

1, и

-NH-^H—СОО9 R4

^-^—/ 1 1 ~ v-v-

Rx_О J R2 О

N-Конец Тетрапептид С-Конец

Название пептида формируется путём последовательного перечисления, начиная с N-конца, названий аминокислот, включённых в пептид; при этом суффикс "-ин" заменяется на суффикс "-ил" для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания структур пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращённые обозначения, позволяющие сделать запись более компактной. Для этого остатку каждой природной аминокислоты присвоено трёхбуквенное обозначение (см. с. 37), воспроизводящее три первые буквы тривиального названия аминокислоты. При описании структуры пептида последовательно перечисляют трёхбуквенные обозначения остатков аминокислот, начиная с N-конца. Приве-

53

денная далее структурная формула тирозил-арганмл-метиони-на может быть заменена более короткой записью: lyrArgMet Туг , Arg ( Met

:h^+^h^Ii^-j^

Н2 О 1 ^СНз О 1 СН2—СН2—8-СН3

qh2 nh2

СН2—nh—С—nh2 ОН Трипептид тирозил-аргинил-метионин

При необходимости описать строение

страница 14
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42

Скачать книгу "Биоорганическая химия" (6.87Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
курсы бухгалтерии в инстите плеханова
замки construct
газ гриль сковорода купить
таксопарки москвы история

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(06.12.2016)