химический каталог




Все о пище с точки зрения химика

Автор И.М.Скурихин, А.П.Нечаев

ляют собой L-формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка.

Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается. При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоте. Так, при фенилкетонурии не синтезируется аминокислота

тирозин.

Аминогруппа в молекуле аминокислоты, обладающая основными свойствами, вступает во взаимодействие с карбоксильной (кислотной) группой, образуя дипольные ионы:

ЙНз— (СН2)„—COO"

Ионизация молекул аминокислоты зависит от рН раствора:

H3N— (ЙН2)»—СООН . °"~ ? NH^(CH2)„—COO" =?==«. NHi— (СН2)яСОО~

pHI.O " рН7,0 " рНП.О

Следовательно, имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. Поэтому аминокислоты в живом организме и в пищевых системах играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов.

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные (см. ниже) взаимодействия, полярные радикалы, содержащие ионо-генные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые — OH-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (—CO—NH—), связями:

...—N—СН—С—N—СН—С—N—СН—С—N—СН—С—...

II II I I II I J II. I I II

Н R О и R' О и К" ОН О ^

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи различной прочности и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях, элементный

5-й Ниток

Ниток

3-й биток

«О

i 2-е биток

(полный оборот) 3,7 остатка 1-й биток

Рис. 1. Схематическое изображение а-структуры полипептидной цепи:

а — условное изображение а-спирали полипептидной цепи; б — параметры а-(

пептидной цепи

r[ и 6

I чг л

О

Н R Н

\Г I

о А

А

О и R Н

11 |

состав белковых веществ колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода 51—53, кислорода 21,5—23,5, азота 16,8— 18,4, водорода 6,5—7,3, серы 0,3—2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10'°—10'2. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами а-аминокислотных остатков приобретают спиралевидную форму (а-структура) с определенными параметрами (рис. 1, а, б).

а-Структурой (вторичная структура) обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Водородные связи могут обеспечить и соединение соседних (вытянутых) полипептидных цепочек с образованием вторичной структуры другого типа — fi-структуры (рис. 2). Полипептидные

Рис. 2. Схематическое изображение fS-структуры полипептидных цепей

цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры (рис. 3). В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие.

По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или ш

страница 4
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112

Скачать книгу "Все о пище с точки зрения химика" (2.4Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
инженер вентиляции и кондиционирования учеба
стелажи архивные
давайте помогать детям
http://www.prokatmedia.ru/plazma.html

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(22.11.2017)